Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

studbooks.net

Функции белков в живых организмах - ЕГЭтека

Прочитаем информацию.

Основные функции белков – каталитическая (ферментативная), транспортная, защитная, структурная, сократительная, сигнальная, энергетическая.

Сигнальные белки примеры


Сигнальная функция белка - это... Что такое Сигнальная функция белка?

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.

Клетки могут взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма[1].

Белковую природу имеют также некоторые феромоны. Так, половой феромон (sex-inducing pheromone) вольвокса — гликопротеид[2]. Пептидные феромоны встречаются у самых разных организмов — от бактерий [1] до млекопитающих[3]

Ссылки

  1. ↑ Повещенко АФ., Абрамов ВВ., Козлов ВВ. Цитокины — факторы нейроэндокринной регуляции. Успехи Физиологических Наук. 2007 — 38(3):40-6
  2. ↑ Armin Hallmann, Klaus Godl, Stephan Wenzl and Manfred Sumper. The highly efficient sex-inducing pheromone system of Volvox. Trends in Microbiology Volume 6, Issue 5, 1 May 1998, Pages 185—189
  3. ↑ Touhara K. Molecular biology of peptide pheromone production and reception in mice. Adv Genet. 2007;59:147-71.

dic.academic.ru

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма[66].

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назватьгемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов[67].

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналыспециализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них[68]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам[69].

Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных[70]. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

studfiles.net

Oh no, there's been an error

For faster navigation, this Iframe is preloading the Wikiwand page for .

An article with that name does not exist on Wikipedia

Maybe you were looking for...

Государственный водный реестр

Государственный водный реестр — в законодательстве Российской Федерации это систематизированный свод документированных сведений о водных объектах, находящихся

Исток

Исто́к — место, где водоток (напр., река или ручей) берёт своё начало. На географической карте исток обычно представляется условной точкой. Исток обычно

Департаменты Франции

Основной территориально-административной единицей во Франции и ряде бывших колоний этой страны являются департаменты (фр. départements). Площадь департаментов

Регионы Франции

О-де-Франс Нормандия Иль-де- Франс Гранд-Эст Бургундия — Франш-Конте Центр — Долина Луары Пеи- де-ла-Луар Бретань Новая Аквитания Овернь — Рона — Альпы

Коммуны Франции

Коммуна (фр. commune — «община») — единица пятого уровня административно-территориального деления во Франции; община жителей населённого пункта. В других

Please help us solve this error by emailing us at [email protected] Let us know what you've done that caused this error, what browser you're using, and whether you have any special extensions/add-ons installed.

Thank you!

www.wikiwand.com

Структурная функция

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда должны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

  • КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

  • КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

  • КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;

  • КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;

  • КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;

  • КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

  1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

  2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

  3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии,вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

studfiles.net

Сигнальные последовательности белков

У большинства белков, встроенных в мембрану эндоплазматического ретикулума или пересекающих ее, на N-конце имеется «короткоживущий» сигнальный пептид (от 15 до 30 аминокислотных остатков). Эта сигнальная последовательность непосредственно взаимодействует по крайней мере с двумя рецепторами, один из которых растворим (сигналраспознающая частица), а другой находится в мембране. Можно было бы ожидать, что аминокислотная последовательность этого сигнального пептида будет очень консервативной и примерно одинаковой у всех переносимых белков, но ожидания эти не оправдались. Эти сигнальные участки не отличаются постоянством ни в отношении длины, ни в отношении аминокислотной последовательности, а многочисленные опыты по мутагенезу показали, что они могут претерпевать значительные структурные изменения. Данные о том, что сигнальные пептиды содержат всю информацию, необходимую для транспорта белков через мембраны эндоплазматического ретикулума или внутрь их, были получены в опытах с химерными полипептидами. Присоединение N-концевой сигнальной последовательности к обычным цитоплазматическим белкам, например к глобину, приводило к тому, что они транспортировались в полость эндоплазматического ретикулума.

С точки зрения «сравнительной анатомии» N-концевых сигнальных последовательностей можно выделить три разных в структурном отношении участка: 1) положительно заряженный N-концевой участок (п-участок); 2) центральное гидрофобное ядро из 7--15 остатков (h-участок); З) С-концевой участок (с-участок), который является полярным и содержит сайт, узнаваемый сигнальной пепти-дазой, которая находится на стороне эндоплазматического ретикулума, обращенной в полость. Показано, что многочисленные случайные последовательности способны выполнять функцию нормального сигнального пептида у инвертазы дрожжей и детерминировать ее секрецию. Анализ этих случайных последовательностей показал, что решающим фактором является их гидрофобность. Приведены данные о гидрофобности и длине гидрофобных участков известных сигнальных пептидов эукариот и большинства гидрофобных участков, обнаруженных в цитозольных белках эукариот (многие из которых расположены на N-конце), а также известных трансмембранных якорных участков мембранных белков. Из этих данных видно, что h-область обладает свойствами, промежуточными между свойствами соответствующих участков цитозольных белков, с одной стороны, и типичных трансмембранных сегментов -- с другой.

Очевидно, структурная специфичность для процесса узнавания не играет существенной роли. Однако необходимо помнить, что изменение свободной энергии менее чем на 5 ккал/моль (примерно такова энергия одной водородной связи) соответствует изменению сродства в 1000 раз. Такое различие в сродстве вполне может быть обусловлено тонкими различиями между функциональными и нефункциональными сигнальными последовательностями. Моделью рецептора сигнального пептида может служить растворимый фрагмент антигена гистосовместимости класса I, а именно HLA-A2, трехмерная структура которого известна. Этот белок связывается с пептидами -- компонентами чужеродных антигенов, что является частью иммунного ответа. Область связывания пептида представляет собой большой желобок, открытый с одного конца и способный вмещать пептид из 20 аминокислотных остатков, если тот имеет форму а-спирали. О пептидах, которые могут связываться с HLA-A2, известно немного; показано, в частности, что близкородственный антиген гистосовместимости класса II проявляет высокое сродство к самым разным аминокислотным последовательностям. По-видимому, наиболее важными ббщими характеристиками пептидов, которые могут связываться с высоким сродством, являются вторичная структура и амфифильность. Стабилизации комплекса могут способствовать многочисленные взаимодействия в области связывания.

Известно, что относительно небольшие различия между сигнальными последовательностями порождают огромные различия в поведении белка. Например, если сигнальная последовательность не распознается сигнальной пептидазой, то белок чаще остается связанным с мембраной, чем секретируется, хотя есть и исключения из этого правила. Обычно сигнальные последовательности, которые служат также N-концевыми якорями, имеют более протяженный гидрофобный h-участок длиной около 20 аминокислотных остатков; этот участок необходим для остановки переноса и/или образования стабильного якоря в мембранном бислое . Примером такой сигнальной/якорной последовательности служит трансферриновый рецептор. Заметим, что в этом случае сигнальная последовательность расположена не иа N-конце, а на расстоянии более чем 50 аминокислотных остатков от него.

Известны также случаи, когда сигнальная последовательность закрепляет зрелый белок в противоположной ориентации, т. е. N-конец оказывается обращенным наружу. В качестве примера можно привести цитохром Р450 микросом крысы.

Каким-то образом эти сигналь-ные/якориые последовательности «проталкивают» свой N-коиец через мембрану и останавливают трансляцию, так что основная часть белка остается в цитоплазме. Отмечалось, что в некоторых из этих случаев сигнальные последовательности «старт/стоп» несут по крайней мере одни отрицательный заряд в п-области. Однако для встраивания указанных мембранных белков, как и белков обычного типа, используется одинаковый аппарат переноса -- СРЧ. Возможно, наличие отрицательного заряда облегчает самопроизвольный или опосредованный белком перенос N-концевых остатков через мембрану.

Как мы уже отмечали, сигнальные последовательности не обязательно находятся на N-конце белковой молекулы и могут направлять перенос обоих фланкирующих домеиов, по крайней мере в случае искусственных гибридных белков. Уникальным примером такого рода является овальбумин, секреция которого детерминируется неотщепляемой внутренней сигнальной последовательностью. У многих мембранных белков эндоплазматического ретикулума неотщепляемые сигнальные последовательности тоже расположены в средней части полипептидиой цепи и играют роль трансмембраниых якорей. В качестве примера можно привести асиалогликопротеиновый рецептор. Внутренняя сигнальная последовательность этого белка использует тот же аппарат переноса, что и N-концевая последовательность; и действительно, в искусственных гибридах эта внутренняя сигнальная последовательность функционирует как обычная N-концевая последовательность. Примерами белков с внутренней неотщепляемой сигнальной последовательностью, которые имеют многочисленные трансмембраниые сегменты и N-конец которых находится на внутренней стороне мембраны, служат переносчик глюкозы и анионный переносчик белок полосы 3. Напротив, у опсина, тоже содержащего внутренний неотщепляемый сигнальный пептид, N-конец находится с наружной стороны мембраны. Этот внутренний сигнал (предположительно первый трансмембранный сегмент) протягивает гидрофильный аминокислотный домен (36 аминокислотных остатков) через мембрану, и, таким образом, его ориентация противоположна той, которая наблюдается в более общем случае при переносе полипептида, начиная с С-конца. Причина такого поведения опсина неизвестна; возможно, важную роль играет природа N-концевого пептида.

Итак, от небольших изменений в сигнальных последовательностях зависит, будет ли «белок-пассажир» секретироваться в полостьэндоплазматического ретикулума или он останется прикрепленным к мембране, и какой будет ориентация N-конца мембранного белка. Было показано, что существуют все возможные топологические варианты. Важным моментом является то, что во всех случаях сборка осуществляется при помощи одного и того же аппарата.

            Функция

                                 Значение в организме

Каталитическая (ферментативная)

Ускорение всех биохимических процессов.

Транспортная

Связывают и переносят специфические молекулы и ионы из одного органа в другой.

Защитная

Предохраняют организм от вторжения других организмов и повреждений.

Запасающая

Запасают или удерживают определенные вещества, нужные организму.

Гормональная (регуляторная)

Регулируют обмен веществ в организме.

Структурная

Входят в состав клеточных структур (мембран, тканей и органов).

Сократительная

Движение клеток, внутриклеточных структур.

Сигнальная

Принимают сигналы и служат их переносчиками (гормонами).

Энергетическая

Используются в качестве дополнительного источника энергии.

Рассмотрим примеры.

         Функция

                                                  Пример

Каталитическая (ферментативная)

Ферменты

1.расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте. 2.участие в реакциях матричного синтеза.

Транспортная

Гемоглобин миоглобин

Переносят кислород в крови позвоночных животных.

Гемоцианин

Переносит кислород в гемолимфе некоторых беспозвоночных.

Альбумин (сывороточный белок)

Обеспечивает транспорт жирных кислот и липидов.

Защитная

Антитела (иммуноглобулины, антигены, интерфероны)

Обеспечивают иммунные реакции организма.

Фибриноген Фибрин Протромбин Тромбин

Участвуют в процессах свертывания крови.

Структурная

Коллаген

Служит компонентом соединительной ткани костей, сухожилий, хрящей.

Эластин

Служит компонентом в тканях сосудистых стенок.

Кератин

Входит в состав производных эпидермиса (образует волосы и ногти).

Фиброин

Входит в состав шелковых нитей и паутины.

Сократительная

Миозин, актин, динеин

Обеспечивают сокращение волокон мышц.

Сигнальная

Некоторые гормоны

Принимают сигналы и служат их переносчиками.

Гормональная (регуляторная)

Инсулин глюкагон

Регулируют обмен глюкозы.

Соматотропин

Участвует в процессе роста организма.

Гормон гипофиза – тиротропин

Контролирует функцию щитовидной железы, стимулирует продукцию тиреоидных гормонов щитовидной железы.

Гормон гипофиза – гонадотропин

Регулирует работу половых желёз.

Гормон паращитовидной железы - паратгормон

Регулирует транспорт ионов кальция и фосфатов.

Запасающая

Ферритин

Удерживает железо в организме.

Альбумин

Основной компонент яичного белка.

Казеин

Основной белок молока, содержится в коровьем и женском молоке.

Легумин и вицилин

Содержатся в семенах бобовых.

Глютен, пролин, серин

Содержатся в семенах пшеницы.

Выполним онлайн-задания (тесты). Вариант № 9 Вариант № 10

Назад в раздел

www.egeteka.ru

Пептиды и белки: общие сведения

70-71

Биомолекулы. Пептиды и белки

Пептиды и белки: общие сведения

А. Белки

При соединении аминокислот в цепочку образуется линейная макромолекула белка.

В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции. Чтобы дать представление о многообразии белков, на схеме с увеличением примерно 1 х 1500000 приведен общий вид молекул (с соблюдением формы и размера) ряда вне- и внутриклеточных белков. Функции, выполняемые белками, распределяются примерно следующим образом.

Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. В качестве примера структурного белка на схеме представлен фрагмент молекулы коллагена (см. с. 76). В заданном масштабе целая молекула коллагена размером 1500000 • 300 нм заняла бы три страницы. К структурным белкам можно отнести также гистоны, функцией которых является организация укладки ДНК в хроматине. Структурные единицы хроматина, нуклеосомы (см. с. 236), состоят из октамерного комплекса гистонов, на который навита молекула ДНК (DNA).

Транспортные функции. Наиболее известным транспортным белком является гемоглобин эритроцитов (слева внизу), ответственный за перенос кислорода и диоксида углерода между легкими и тканями (см. с. 276). В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные функции. Так, преальбумин переносит гормоны щитовидной железы — тироксин и трииодтиронин. Ионные каналы и другие интегральные мембранные белки (см. с. 222) осуществляют транспорт ионов и метаболитов через биологические мембраны.

Защитные функции. Иммунная система защищает организм от возбудителей болезней и чужеродных веществ. В качестве ключевого компонента этой системы здесь представлен иммуноглобулин G (cм. с. 288), который на эритроцитах образует комплекс с мембранными гликолипидами (см. с. 284).

Регуляторные функции. В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов. В качестве примера здесь представлен комплекс гормона роста соматотропина с соответствующим рецептором. При этом экстрацеллюлярные домены двух молекул рецептора связывают одну молекулу гормона. Связывание с рецептором активирует цитоплазматические домены комплекса и тем самым обеспечивает дальнейшую передачу сигнала (см. сс. 82, 162). Роль низкомолекулярного белкового гормона инсулина подробно рассматривается в последующих разделах (см. сс. 62, 162). В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированиые белки (факторы транскрипции, см. с. 121). Особенно детально изучено строение и функции белков-активаторов катаболизма и других бактериальных факторов транскрипции.

Катализ. Среди 2000 известных белков наиболее многочисленную группу составляют ферменты (см. с. 94). Самые низкомолекулярные из них имеют мол. массу 10-15 кДа. Белки среднего размера, как, например, приведенная на схеме алкогольдегидрогеназа, имеют мол.массу 100-200 кДа. Молекулярная масса высокомолекулярных ферментов, к которым относится глутаминсинтетаза, построенная из 12 мономеров, могут достигать 500 кДа.

Двигательные функции. Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности (см. с. 324). Гексамер миозина (слева) длиной 150 нм — один из наиболее крупных белков. Нитевидный актин (F-актин) образуется путем полимеризации относительно небольших молекул глобулярного актина (G-актин). Процессом сокращения управляют ассоциированный с F-актином тропомиозин и другие регуляторные белки.

Запасные функции. В растениях содержатся запасные белки, явлющиеся ценными пищевыми веществами. В организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.

yanko.lib.ru


Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.