Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

tepka.ru

Кафедра биохимии

ГОУВПО УГМА Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2006 г

Лекция № 17 Тема: Белки I. Механизмы переваривание и всасывания белков

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 курс.

Понятие, классификация, свойства и функции белков

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков более чем 100 АК. У человека в организме содержится 15кг белка. По количеству генов, у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека - коллаген, на его долю приходиться 30% от общего содержания белка.

Пептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 100 АК.

Олигопептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 10 АК.

Полипептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 10 до 100 АК.

Белки имеют 3-4 уровня организации:

  1. Первичная структура линейна, представлена последовательностью аминокислот, соединенных пептидными связями;

  2. Вторичная структура является пространственной, она образуется только водородными связями. Выделяют α-спираль и β-складчатый лист;

  3. Третичная структура является пространственной, она образуется ковалентными, водородными, ионными и гидрофобными связями. Образует белковые глобулы;

  4. Четвертичная структура является пространственной, она образуется при соединении нескольких белковых глобул слабыми водородными, ионными и гидрофобными связями;

Разрушение первичной структуры белка называется гидролиз. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз).

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бываетобратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) инеобратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).

Классификация белков

  • По составу белки делятся на простые(протеины) исложные(протеиды). Простые белки содержат только остатки аминокислот. Сложные белки, кроме аминокислот, содержат небелковый компонент: липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, металлы, витамины, порфирины и т.д.

  • По форме белки делятся на глобулярныеифибриллярные. Глобулярные белки содержат α-спираль, они как правило водорастворимы. Фибриллярные белки содержат β-складчатую структуру и водонерастворимы (кератин);

  • Белки делятся по выполняемым в организме функциям.

Функции белков

  • Структурная (коллаген, эластин, кератин);

  • Каталитическая (ферменты);

  • Транспортная (гемоглобин, альбумины, глобулины);

  • Сократительная (актин, миозин);

  • Защитная (иммуноглобулины, фибриноген, плазминоген, лизоцим);

  • Регуляторная (гормоны, рецепторы);

  • Онкотическое давление (белки сыворотки крови);

  • Буферная (гемоглобин, белки сыворотки крови).

Свойства белков

  • Белки в основном водорастворимые вещества, образующие коллоидный раствор;

  • Белки способны к денатурации и гидролизу;

  • Обладают амфотерными свойствами;

  • Проявляют оптическую активность, т.к. состоят из оптически активных L-аминокислот.

Роль белка в питании. Показатели качества пищевого белка

Роль белка в питании: основной источник АК, в первую очередь незаменимых.

Богаты белками продукты животного происхож­дения: мясо, рыба, сыр. Продукты растительного происхождения содержат, как правило, мало белка (кроме бобовых).

studfiles.net

Роль белков в природе

vuzlit.ru

Роль белков в природе

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Доклад

на тему: Роль белков в природе

Белковые вещества, или белки, находятся во всех растительных и животных организмах. Белки являются главной составной частью протоплазмы, содержатся в крови, молоке, мышцах и хрящах животных, составляют главную часть куриного яйца. Белки входят в состав волос, когтей, рогов, кожи, перьев, шерсти и шелка. Животный организм более богат белковыми веществами, чем растительный. В растениях белки встречаются в протоплазме, ядре, клеточном соке и семенах. Главную же массу растений составляет клетчатка.

Значение белков в природе исключительно велико, так как эти вещества играют первостепенную роль во всех явлениях жизни.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки -- незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна -- миофибриллы -- представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью.

В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген -- питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения.

Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок -- миоглобин.

Еще одна функция белка -- запасная. К запасным белкам относят ферритин -- железо, овальбумин -- белок яйца, казеин -- белок молока, зеин -- белок семян кукурузы. белок гормон молекулярный ингибитор

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны -- биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза -- железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе -- тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков -- защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность, полностью или частично.

Многие белки -- ингибиторы ферментов -- выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам -- гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества -- нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сон, память, боль, чувство страха, тревоги).

Размещено на Allbest.ru

  • Обмен белков, липидов и углеводов. Типы питания человека: всеядность, раздельное и низкоуглеводное питание, вегетарианство, сыроедение. Роль белков в обмене веществ. Недостаток жиров в организме. Изменения в организме в результате изменения типа питания.курсовая работа [33,5 K], добавлен 02.02.2014

  • Результат расщепления и функции белков, жиров и углеводов. Состав белков и их содержание в пищевых продуктах. Механизмы регулирования белкового и жирового обмена. Роль углеводов в организме. Соотношение белков, жиров и углеводов в полноценном рационе.презентация [23,8 M], добавлен 28.11.2013

  • Специфические свойства, структура и основные функции, продукты распада жиров, белков и углеводов. Переваривание и всасывание жиров в организме. Расщепление сложных углеводов пищи. Параметры регулирования углеводного обмена. Роль печени в обмене веществ.курсовая работа [261,6 K], добавлен 12.11.2014

  • История исследования белков. Белки: строение, классификация, обмен. Биосинтез белка. Функции белков в организме. Роль в жизнедеятельности организма. Высокомолекулярные органические соединения. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.реферат [29,2 K], добавлен 05.10.2006

  • Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009

  • Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015

  • Белки как класс биологических полимеров, присутствующих в каждом живом организме, оценка их роли и значения в процессе жизнедеятельности. Строение и основные элементы белков, их разновидности и функциональные особенности. Нарушение белкового обмена.презентация [980,5 K], добавлен 11.03.2013

  • Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений (биополимеров), состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: первичная, вторичная, третичная.презентация [564,0 K], добавлен 07.04.2014

  • Гормональная регуляция обмена веществ. Биохимические механизмы регуляции пищеварения. Характеристика гастроинтестинальных гормонов. Центральные рефлекторные влияния в верхней части пищеварительного тракта. Процесс переваривания белков и поступление пищи.презентация [282,9 K], добавлен 22.02.2017

  • Значение для организма белков, жиров и углеводов, воды и минеральных солей. Белковый, углеводный, жировой обмен организма человека. Нормы питания. Витамины, их роль в обмене веществ. Основные авитаминозы. Роль минеральных веществ в питании человека.контрольная работа [1,6 M], добавлен 24.01.2009

otherreferats.allbest.ru

Определение и биологическая роль белков в жизненных явлениях

stydopedya.ru

Биологическая роль белков

Биологическая роль белков

Белок, являясь важнейшим компонентом питания, обеспечивающим пластические и энергетические нужды организма, справедливо назван протеином, показывающим первую его роль в питании. Роль белков в питании человека трудно переоценить. Сама жизнь является одним из способов существования белковых тел. Биологическая роль белков

Белок можно отнести к жизненно важным пищевым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. Достаточность белка в питании и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды для нормальной жизнедеятельности организма, его развития и высокой работоспособности. Белок является главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. На фоне высокого уровня белка отмечается наиболее полное проявление в организме биологических свойств других компонентов питания. Белки обеспечивают структуру и каталитические функции ферментов и гормонов, выполняют защитные функции, участвуют в образовании многих важных структур белковой природы: иммунных тел, специфических ?-глобулинов, белка крови пропердина, играющего известную роль в создании естественного иммунитета, участвуют в образовании тканевых белков, таких как миозин и актин, обеспечивающих мышечные сокращения, глобина, входящего в состав гемоглобина эритроцитов крови и выполняющего важнейшую функцию дыхания. Белок, образующий зрительный пурпур (родопсин) сетчатки глаза, обеспечивает нормальное восприятие света, и др.

Следует отметить, что белки определяют активность многих биологически активных веществ: витаминов, а также фосфолипидов, отвечающих за холестериновый обмен. Белки определяют активность тех витаминов, эндогенный синтез которых осуществляется из аминокислот. Например, из триптофана – витамина PР (никотиновая кислота), обмен метионина – связан с синтезом витамина U (метилметионин-сульфоний). Установлено, что белковая недостаточность может привести к недостаточности витамина С и биофлаваноидов (витамина Р). Нарушение в печени синтеза холина (группы витаминоподобных веществ) приводит к жировой инфильтрации печени.

При больших физических нагрузках, а также при недостаточном поступлении жиров и углеводов белки участвуют в энергетическом обмене организма.

Белки рациона определяют такие состояния, как алиментарная дистрофия, маразм, квашиоркор. Квашиоркор означает «отнятый от груди ребенок». Им заболевают дети, отнятые от груди и переведенные на углеводистое питание с резкой недостаточностью животного белка. Квашиоркор вызывает как стойкие необратимые изменения конституционального характера, так и изменения личности.

Наиболее тяжелые последствия в состоянии здоровья, нередко на всю жизнь, оставляет такой вид недостаточности питания, как алиментарная дистрофия, чаще всего возникающая при отрицательном энергетическом балансе, когда в энергетические процессы включаются не только пищевые химические вещества, поступающие с пищей, но и собственные, структурные белки организма. В алиментарной дистрофии выделяют отечную и безотечную формы с явлениями или без явлений витаминной недостаточности.

Может сложиться впечатление, что заболевания алиментарного характера возникают только при недостаточном поступлении белка в организм. Это не совсем так! При избыточном поступлении белка у детей первых трех месяцев жизни появляются симптомы дегидратации, гипертермии и явления обменного ацидоза, что резко увеличивает нагрузку на почки. Обычно это возникает, когда при искусственном вскармливании используют неадаптированные молочные смеси, негуманизированные типы молока.

Обменные нарушения в организме могут появиться и при несбалансированности аминокислотного состава поступающих белков.

Следующая глава

med.wikireading.ru

Роль белков в явлениях жизни


16.Роль белков в жизнедеятельности организма, источники, потребность. Пути повышения белковой полноценности питания. Искусственные продукты.

Белки относятся к незаменимым веществам, необходимым для жизни, роста и развития организма. Недостаточность белка в организме приводит к развитию алиментарных (от лат. alimentum — пища) заболеваний.

Белки используются:

- как пластический материал для построения различных тканей и клеток организма, гормонов, ферментов, антител и специфических белков.

-необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей.

-участвуют и в поддержании энергетического баланса организма.

-За счет белка восполняется 11 —13% затраченной энергии.

Классификация Все белки принято делить на

1). простые (протеины) соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи,

2). сложные (протеиды) соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть, так называемая простетическая группа.

К числу простых белков относятся альбумины, глобулины, глютелины. Альбумины и глобулины составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Глютелины относятся к растительным белкам и характеризуются низким содержанием таких аминокислот, как лизин, метионин и триптофан.

К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, простетическую группу которых составляют нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, фосфорная кислота и др.

Белок составляет основу протоплазмы и ядер клеток, а также межклеточных веществ. Важное значение имеют специфические белки. Например, белок глобин входит в состав гемоглобина эритроцитов и способствует осуществлению дыхательной функции организма. Миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение, у - глобулины образуют антитела, которые предохраняют организм от возбудителей инфекционных болезней. Белок, образующий с каротином зрительный пурпур (родопсин) сетчатки глаза, обеспечивает нормальное восприятие света.

Основными составными частями и структурными компонентами белковой молекулы являются аминокислоты. Биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом и усвояемостью.

Пищевая ценность белков определяется

-качественным

-и количественным соотношением отдельных аминокислот, образующих белок.

Белки пищи в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые, поступая из кишечника в кровь и далее в ткани, используются для синтеза белка организма.

Из 80 известных аминокислот в науке о питании интерес представляют 22—25 аминокислот, которые наиболее часто представлены в белках продуктов питания, используемых человеком.

Различают заменимые и незаменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. К ним относятся: аланин, аспарагиновая кислота, пролин, серии, тирозин, цистин, цистеин и др.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и могут поступать только с продуктами питания. В настоящее время незаменимыми считаются 9 аминокислот: валин, гистидин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, лизин, лейцин, изолейцин.

Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молоко, молочные продукты).

Для полного и наиболее оптимального удовлетворения потребности организма в аминокислотах 60% суточного количества белка у взрослого человека и 80% у детей должно поступать за счет продуктов животного происхождения.

Потребность в белке зависит от

-возраста,

-пола,

-характера трудовой деятельности и т. д.

Белковыми резервами организм не обладает и требует постоянного поступления белка с пищей. В зависимости от характера труда (тяжесть выполняемой работы) рекомендовалось считать нормой 110—130 г белков в день.

Говоря о потребности в белке, необходимо сказать об азотистом балансе организма. Различают

-азотистое равновесие,

-положительный азотистые балансы

-отрицательный азотистые балансы

Для улучшения аминокислотного состава пищевых продуктов в настоящее время предлагаются различные методы их обогащения. Например, апробируется обогащение круп, макаронных изделий за счет добавления белка обезжиренного молока — казеина. Разрабатываются условия получения белковых обогатителей из непищевых отходов: хлопкового, подсолнечного жмыха и т. д.

studfiles.net

Белки

       

В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около тысячи миллиардов тонн белков. Отличаясь неисчерпаемым разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами материальную основу для существования всего богатства организмов окружающего нас мира.

Белкам свойственна способность к внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так динамична структура и изменчива форма белковых молекул. Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами.

Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами (см. Углеводы) и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматиче- ской сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни.

По своей химической природе белки являются гетерополимерами (от греческого слова heteros — другой, разный) протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см Пептиды):

В самых маленьких полипептидных цепях белков около 50 аминокислотных остатков, в самых больших — около 1500. А ведь часто белковые молекулы состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Поэтому молекулярные массы белков огромны. Они колеблются от 5 тыс. до нескольких миллионов дальтон. Однако молекулярные массы отдельных полипептидных цепей редко превышают 150 тыс. дальтон.

Одной из трудных задач химии белков была расшифровка последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. первичной структуры белковой молекулы. Впер- вые она была решена английским ученым Ф. Сангером и его сотрудниками в 1945— 1956 гг. Они установили первичную структуру гормона инсулина — белка, вырабатываемого поджелудочной железой (рис. 1). За это Ф. Сангеру в 1958 г. была присуждена Нобелевская премия.

Рис. 1. Первичная структура белка инсулина. Оранжевым цветом показано положение дисульфидных мостиков (расшифровку трехбуквенных условных обозначений аминокислотных остатков см. в ст. «Аминокислоты»). На рисунке приведена первичная структура субъединицы молекулы инсулина с молекулярной массой 6000 дальтон. Шесть таких субъединиц, соединенных по- парно, составляют полную молекулу инсулина (М = 36000 дальтон). И субъединицы, и полная молекула обладают биологической, т. е. гормональной, активностью.

В настоящее время первичная структура выявлена примерно у 2 тыс. белков. У инсулина, рибонуклеазы (фермента, ускоряющего гидролиз рибонуклеиновых кислот), лизоцима (фермента, ускоряющего лизис, т. е. разрушение клеточной стенки бактерий) и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза. В СССР под руководством академика Ю. А. Овчинникова изучено чередование 1407 аминокислотных остатков в одной из самых длинных природных полипептидных цепей — 6-субъеди- нице ДНК-зависимой РНК-полимеразы (об РНК-полимеразе см. Транскрипция).

Отдельные фрагменты полипептидной цепи в белковой молекуле либо существуют в виде с*, -спиралей, либо, располагаясь бок о бок и сочетаясь водородными связями, они образуют слои, называемые В-структурой, либо остаются в линейном состоянии. Перечисленные конфигурации полипептидной цепи составляют эле- менты вторичной структуры белковой молекулы (рис. 2), а их компоновка в пространстве — ее третичную структуру (рис. 4). Когда несколько полипептидных цепей, имеющих определенную третичную структуру, объединяются в единую белковую молекулу, которая приобретает при этом биологическую активность, она характеризуется как четвертичная структура (рис. 5).

Рис. 2. Вторичная структура белков: а —модель и схема (справа) α-спирали; на модели пунктиром обозначены водородные связи между СО- и NH-группами, расположенными на Соседних витках спирали; атомы водорода показаны в виде желтых шариков. На схеме а- спирали опущены все радикалы и показан ход хребта полипептидной цепи соответственно таковому в модели; шаг спирали (расстояние между витками) равен 0,54 нм, угол восхождения спирали составляет 26°, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка, каждый из которых занимает по высоте 0,15 нм. В природных белках а-спираль является право- закрученной, плотно упакованной, так что все пространство внутри мыслимого цилиндра, в котором идет образование а-спирали, заполнено. Аминокислотные радикалы (*R) направлены всегда наружу и немного отклонены к началу полипептидной цепи. б — схема возникновения (5- структуры; пунктиром обозначены водородные связи между СО- и NH-группами расположенных бок о бок полипептидных цепей. Водородные связи удерживают участки полк- пептидных цепей друг возле друга, в результате чего возникают слоистые Р -структуры.

Рис. 3. Примеры белков, построенных только из α -спиралей (миогемэритрин),только из (3-структур (эрабутоксин) и из а-спиралей и (5-структур одновременно (флаводоксин). Миогемэритрин — железосодержащий белок, связывающий молекулярный кислород (2 атома железа показаны кружками, расположеными между двойными а -спиралями). Эрабутоксин — белок, парализующий нервную систему, выделенный из яда морской змеи; 3 -структуры в нем показаны стрелками. Флаводоксин α/β -белок, выполняющий роль переносчиков атомов водорода.

Рис. 4. Третичная структура молекулы миоглобина и рибонуклеазы. а — молекула миоглобина (белка, переносящего кислород; М = 17600 дальтон); показан ход хребта полипептидной цепи вместе с обрамляющими его радикалами аминокислот. Красным цветом показана группа тема, ответственная за связывание молекулярного кислорода. Миоглобин, выделенный из мышц кашалота, был первым белком, третичная структура которого выяснена, б — модель молекулы рибонуклеазы (фермента, ускоряющего реакцию гидролиза рибонуклеиновых кислот; М = 13600 дальтон); каждый шарик обозначает отдельный атом.

Рис. 5. Четвертичная структура молекулы гемоглобина — белка, переносящего кислород с током крови ( М = 68000 даль- тон), состоящего из 4 субъединиц (молекулярная масса каждой из субъединиц — 17000 дальтон). Сверху вниз: а — субъединица типа а , черная частично сплошная, частично пунктирная линия показывает ход хребта Полипептидной цепи, составленной из 141 аминокислотного остатка; б — субъединица типа|3, черная линия показывает ход хребта полипептидной цепи, составленной из 146 аминокислотных остатков; в — полная молекула гемоглобина, сложенная из двух субъединиц типа а (зеленые), из двух субъединиц типа р (синие), расположенных по углам почти правильного тетраэдра; красные диски — группы гема, ответственные за связывание молекулярного кислорода; в полной молекуле гемоглобина две из них не видны.

Изучение структур белковой молекулы — дело тонкое и трудоемкое. Оно осуществляется методом рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов, специально приготовленных для этой цели. В настоящее время около 200 белков охарактеризованы по третичной структуре. Известно также, что несколько сотен белков обладают четвертичной структурой, но конкретных данных о пространственной компоновке полипептидных цепей в их составе пока еще немного.

Огромный интерес представляет изучение не только структуры, но и роли белков в процессах жизнедеятельности. Многие из них обладают защитными (иммуноглобулины) и токсическими (яды змей, холерный, дифтерийный и столбнячный токсины, энтероток- син В из стафилококка, токсин бутулизма) свойствами, важными для медицинских целей.

Но главное — белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека. В наше время 10—15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено индустриальными путями производить белок — наиболее дефицитный продукт на Земле. Эту задачу интенсивно решают тремя способами: производством кормовых дрожжей, приготовлением на заводах белково-витаминных концентратов на базе углеводородов нефти и выделением белков из непищевого сырья растительного происхождения. В нашей стране из углеводородного сырья изготовляют белково-витаминный концентрат.

В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот. Познание структуры и функций белков приближает человечество к овладению сокровенной тайной самого явления жизни.

Роль белков в природе

Белковые вещества, или белки, находятся во всех растительных и животных организмах. Белки являются главной составной частью протоплазмы, содержатся в крови, молоке, мышцах и хрящах животных, составляют главную часть куриного яйца. Белки входят в состав волос, когтей, рогов, кожи, перьев, шерсти и шелка. Животный организм более богат белковыми веществами, чем растительный. В растениях белки встречаются в протоплазме, ядре, клеточном соке и семенах. Главную же массу растений составляет клетчатка.

Значение белков в природе исключительно велико, так как эти вещества играют первостепенную роль во всех явлениях жизни.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки -- незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна -- миофибриллы -- представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью.

В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген -- питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения.

Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок -- миоглобин.

Еще одна функция белка -- запасная. К запасным белкам относят ферритин -- железо, овальбумин -- белок яйца, казеин -- белок молока, зеин -- белок семян кукурузы. белок гормон молекулярный ингибитор

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны -- биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза -- железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе -- тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков -- защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность, полностью или частично.

Многие белки -- ингибиторы ферментов -- выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам -- гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества -- нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сон, память, боль, чувство страха, тревоги).

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 13Следующая ⇒

Термин «протеин» ввел голландский ученый Г. Мульдер и обозначил его «Рr», По его мнению белок имел следующую формулу С40 Н62 N10 О12. Белок сыворотки крови – 10РrS2Р. Открытие белков привело к тому, что их стали считать важнейшими органическими соединениями, с которыми связана жизнь. Развитие биологической науки полностью подтвердило особое значение белков для живых организмов. Они выполняют важнейшие функции в живых организмах. С ними связан иммунитет, биологический катализ, сократимость мышечных волокон и ряд других неизменно важных функций.

Лекция 2. Биохимия белков.

Строение белковой молекулы

Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 1000 до нескольких миллионов атомных единиц. Опыты показали, что в состав белков входят 20 органических соединений получивших название – аминокислоты. Всего насчитывается больше 100 аминокислот, но в состав растительных и живых организмов входят только 20. В составе микробов, вирусов могут находиться другие аминокислоты, но человеком и животными эти аминокислоты не усваиваются. В состав аминокислоты входит обязательно аминогруппа и карбоксильная группа.

СН3

НС – Nh3 - аланин

СООН

Самая простая кислота Н3С – Nh3

                                                    СООН - глицин

Аминокислоты обладают оптической активностью, то есть, способностью отклонять плоскость поляризованного луча влево или вправо. Поэтому признаку их делят на L и D аминокислоты. В состав растительных и живых организмов входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты или правовращающиеся встречаются у микробов, грибов и некоторых других соединений. Организмом человека и животных эти аминокислоты не усваиваются.

Аминокислоты по своему строению могут иметь различное количество функциональных групп. Так существуют аминокислоты, имеющие в своем составе две аминогруппы и одну карбоксильную группу. Например, лизин. Существуют аминокислоты, состоящие из 1-ой амино и 2-х карбоксильных групп. Их называют моноаминодикарбоновые. Например, аспарагиновая кислота. Имеются ещё циклические аминокислоты, в основе которых лежит бензольное или гетероциклическое кольцо.

По современным представлениям белковая молекула имеет сложную пространственную структуру. Поэтому у белковой молекулы принято выделять в строении четыре уровня.

1. Первичная структура белковой молекулы. Определяется последовательность расположения аминокислот в молекуле белка, то есть за аланином – глицин – лизин.

2. Вторичная структура белковой молекулы. Представляет собой нить белковой молекулы, закрученную в спираль.

3. Третичная структура белковой молекулы представляет собой белковую спираль свернутую в клубок, имеющую трёхмерное строение. Отдельные участки белковой молекулы связаны между собой с помощью ковалентных, водородных связей и электроосмотических сил.

4. Четвертичная структура белковой молекулы. Она возникает тогда, когда несколько молекул белка объединяются между собой, образуя одну молекулу. Многие биокатализаторы-ферменты имеют четвертичную структуру.

Белки обладают определенными физико-химическими свойствами

Химические свойства белков связаны с наличием на поверхности белковой молекулы таких реакционных групп, как аминогруппа (Nh3), карбоксильная группа (СООН), сульфгидрильная (SH). Белковая молекула имеет электрический заряд зависящий от состояния амино- и карбоксильной групп и от рН среды. Значение рН раствора белка, при котором белок становится электронейтральным, называется – изоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение рН, при котором он находится в изоэлектрическом состоянии. В этом состоянии вязкость белков наименьшая. Белки чувствительны к температуре, при 400С происходит изменение структуры белковой молекулы. Этот процесс получил название – денатурация. При нагревании белковой молекулы свыше 700С белок теряет свои прижизненные свойства и может выпадать в осадок.

Классификация белков

В современной классификации белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки состоят из небелковой части, которая может быть представлена углеводом, липидом, нуклеиновой кислотой, металлом и др. соединениями.

Простые белки.

Простые белки делятся на: альбумины и глобулины, которые занимают значительный процент в составе простых белков. Альбумины встречаются у растений и у животных. Молекулярная масса альбуминов находится в пределах от 1000 до 10000 атомных единиц. Они хорошо растворимы в воде.

Состав аминокислот альбуминов включает заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме, незаменимые – не синтезируются. Незаменимых аминокислот 8:валин, лейцин, изолейцин, метионин, трионин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимых аминокислот тоже 8: аланин, аспарагин, глутамин, глицин пролин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. Частично заменимых аминокислот 4: аргинин, гистидин, цистеин, тирозин. Белки, включающие в свой состав все заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты – называются полноценными белками. Полноценные белки имеют животное происхождение (молоко, яйцо, рыба и т.д.). Белки, которые содержат в своем составе часть незаменимых аминокислот, или неполное их количество – называются неполноценными белками. Это белки растительного происхождения. Большое количество альбуминов находится в крови животных. Количество их является величиной постоянной.

В организме животного находится большое количество простых белков глобулинов. Молекулярная масса глобулинов находится в пределах от 10 тыс. до 1,5 млн. атомных единиц.

С помощью физико-химических методов глобулины можно разделить на несколько фракций (а1, а2, ß, γ). К числу а1 глобулинов относятся гликопротеины, которые связывают до 60% глюкозы плазмы крови. а2 глобулин содержит с своем составе медьсодержащий белок – церулоплазмин и тиреоглобулин, который переносит тироксин (гормон щитовидной железы). ß глобулин транспортирует фосфолипиды, холестерин, стероидные гормоны и ряд катионов. Они связывают до 70% липидов плазмы крови. Кроме того, в его составе находится белок, который связывает железо плазмы крови – трансферин. В составе γглобулиновой фракции содержится белок – фибриноген и антитела. Фибриноген участвует в свертывании крови, а антитела выполняют защитную функцию. Определение этих фракций имеет важное значение в клинической практике.

Альбумины создают осмотическое давление крови, регулирует равновесие воды и электролитов между плазмой и тканями, и сохраняют необходимый объем крови для нормальной циркуляции. Они удерживают воду в кровяном русле.Альбумины переносят растворимые промежуточные продукты обмена (мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания, креатин, молочная, пировиноградная кислоты и др. соединения) от одной ткани к другой. Они активно участвует в переносе свободных жирных кислот из печени в периферические ткани, обеспечивают транспорт билирубина в печень.

Глобулины плазмы крови – это множество различных белков. Они транспортируют липиды, гормоны, жирорастворимые витамины, жирные кислоты, соли желчных кислот, желчные пигменты, йод, цинк, медь, железо.

Альбумины и глобулины находятся в определенном соотношении. Это соотношение называется белковым коэффициентом. Альбумины и фибриноген синтезируются в печени, а глобулины – в лимфатических узлах, селезенке, костном мозге.

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.