Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

fizrast.ru

Функции белков в клетке

Нахождение белков в клетке


Органические вещества клетки: белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и амино- группы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.  

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Биология. 9 класс // ДРОФАКаменский А. А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10-11 класс // ДРОФА

Лернер Г.И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

www.yaklass.ru

Биология Белки – важнейшие компоненты клеток.. План План Определение белка. Местонахождение. Определение белка. Местонахождение. Строение белка. Формы. - презентация

1 Биология Белки – важнейшие компоненты клеток.

2 План План Определение белка. Местонахождение. Определение белка. Местонахождение. Строение белка. Формы молекулы белка. Строение белка. Формы молекулы белка. Белок - запасное вещество. Белок - запасное вещество. Структура белка. Структура белка. Свойства белка (опыт). Свойства белка (опыт). Качественная реакция на белки. Качественная реакция на белки. Функции белка. Функции белка. Строительная. Строительная. Каталитическая. Каталитическая. Регуляторная. Регуляторная. Двигательная. Двигательная. Тршшанспортная. Тршшанспортная. Защитная. Защитная. Энергетическая. Энергетическая.

3 Определение белка. Местонахождение. Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, мономерами которых служат аминокислоты. Без белков невозможен рост растений, животных и человека. Без белков невозможен рост растений, животных и человека.

4 Белки встричаются в: Белки встричаются в: мясерыбегрибахбобовых

5 Строение белка. Формы молекулы белка. Молекула белка состоит из 20 аминокислот, которые разнообразно чередуются. R 1 - Глицин (или) R 1 - Глицин (или) R 2 – Аланин (ала) R 2 – Аланин (ала) R 3 – Валин (вал) * R 3 – Валин (вал) * R 4 – Лейцин (лей) * R 4 – Лейцин (лей) * R 5 – Изолейцин (елей) * R 5 – Изолейцин (елей) * R 6 – Серин (сер) R 6 – Серин (сер) R 7 – Треонин (три) * R 7 – Треонин (три) *

6 «*» 10 из которых незаменимы и должны поступать с растительной и животной пищей. «*» 10 из которых незаменимы и должны поступать с растительной и животной пищей. R 8 – Тирозин (тир) R 8 – Тирозин (тир) R 9 – Фенилаланин (фен) * R 9 – Фенилаланин (фен) * R 10 – Триптофан (три) * R 10 – Триптофан (три) * R 11 – Аспарагиновая кислота (шшанс) R 11 – Аспарагиновая кислота (шшанс) R 12 – Глутаминовая кислота (глен) R 12 – Глутаминовая кислота (глен) R 13 – Лизин (лиз) * R 13 – Лизин (лиз) * R 14 – Аргинин (арг) * R 14 – Аргинин (арг) *

7 R 15 – Гистидин (гис) * R 15 – Гистидин (гис) * R 16 – Аспорагин (ацп) R 16 – Аспорагин (ацп) R 17 – Глутамин (гру) R 17 – Глутамин (гру) R 18 – Цистеин (цис) R 18 – Цистеин (цис) R 19 – Метионин (мет) * R 19 – Метионин (мет) * R 20 – Пролин (про) R 20 – Пролин (про)

8 Строение белка. Формы молекулы белка. Общая формула аминокислот. N 2 H - CH – COOH амфотерное соединение N 2 H - CH – COOH амфотерное соединение Основание R кислотные свойства Соединение аминокислот Соединение аминокислот R 1 R 2 R 1 R 2 R 1 R 2 R 1 R 2 N 2 H-CH-COOH+N 2 H-CH-COOH N 2 H-CH- -CH-COOH+H 2 O пептидная связь пептидная связь C-H Н Н О О

9 Белок - запасное вещество. Белки – наиболее сложные соединения, откладываются в запас в виде алейроновых зерен. Алейроновые зерна представляют собой высохшие вакуоли. Белковые вещества, находящиеся в клеточном соке в виде растворов, при потере влаги превращаются в твердые зернышки, которые имеют вид небольших комочков (например у злаков) или образуют тельца своеобразного строения. Белки – наиболее сложные соединения, откладываются в запас в виде алейроновых зерен. Алейроновые зерна представляют собой высохшие вакуоли. Белковые вещества, находящиеся в клеточном соке в виде растворов, при потере влаги превращаются в твердые зернышки, которые имеют вид небольших комочков (например у злаков) или образуют тельца своеобразного строения.

10 1 – глобоиды 1 – глобоиды 2 – кристаллы белка 2 – кристаллы белка У растений, содержащихся в семенах большое количество масла, например у клещевидных, алейроновых зернен, кроме кристаллов белка, содержат круглые включения – глобоиды, состоящие из органических и минеральных веществ. У растений, содержащихся в семенах большое количество масла, например у клещевидных, алейроновых зернен, кроме кристаллов белка, содержат круглые включения – глобоиды, состоящие из органических и минеральных веществ. Алейроновые зерна встричаются главным образом в семенах. Алейроновые зерна встричаются главным образом в семенах.

11 Характерной реакцией на белок является биуретовая реакция. При действии водного раствора медного купороса и едкой щелочи на белок наблюдается его окрашивание в фиолетовый цвет. Характерной реакцией на белок является биуретовая реакция. При действии водного раствора медного купороса и едкой щелочи на белок наблюдается его окрашивание в фиолетовый цвет. Белки состоят из отдельных аминокислот. Под влиянием ферментов протеаз белка рацпадаются на составляющие их аминокислоты. Белки состоят из отдельных аминокислот. Под влиянием ферментов протеаз белка рацпадаются на составляющие их аминокислоты.

12 Денатурация белка В пробирку налили раствор яичного белка и добавили насыщенный раствор сульфата аммония. В пробирку налили раствор яичного белка и добавили насыщенный раствор сульфата аммония. Появляется муть от выпавшего в осадок белка. Появляется муть от выпавшего в осадок белка.

13 В раствор белка добавили несколько капель раствора сульфата меди. В раствор белка добавили несколько капель раствора сульфата меди. Выпадает осадок голубого цвета. Выпадает осадок голубого цвета.

14 пробирку с раствором белка нагрели в пламени горелки. Появляется осадок. Появляется осадок.

15 Структура белка. Структура белка.

16 Первичная структура белка. Последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепочке Последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепочке (между звеньями - ковалентные связи) (между звеньями - ковалентные связи)

17 Вторичная структура белка Белковая макромолекула свернутая в спираль, которую удерживают связи: Белковая макромолекула свернутая в спираль, которую удерживают связи: Ковалентные (-N-C- Ковалентные (-N-C- H O) H O) Водородные (-О…Н-) Водородные (-О…Н-)

18 Третичная структура белка Молекула белка скручена (уложена)в фибриллу или глобулу. Молекула белка скручена (уложена)в фибриллу или глобулу. Связи : Связи :-ковалентные-водородные -дисульфидные (-S…S-) -ионные

19 Четвертичная структура белка Сложный агрегат из многих полимерных цепей. Присутствует весь комплекс перечисленных типов химических связей. Сложный агрегат из многих полимерных цепей. Присутствует весь комплекс перечисленных типов химических связей. Какие химические связи присутствуют в структурах белка ? Какие химические связи присутствуют в структурах белка ?связи

20

21 Функции белка

22 Строительная функция Белки пищи Аминокислоты в тонком кишечнике Аминокислоты в клетках Использование белков для построения внутриклеточных структур и наружной плазматической мембраны клетки Синтез собственных (специфических) белков

23 Каталитическая ( ферментативная ) Ф- ферменты С-вещество П- продукты реакции Взаимодействие фермента (Ф) с веществом (С), в результате чего образуется продукт реакции (П) Ферменты Биокатализаторы Ускорители химических реакций, протекающих в клетке и организме.

24 Регуляторная Регуляторная Осуществляется с помощью гормонов. Многие гормоны являются белками. Осуществляется с помощью гормонов. Многие гормоны являются белками. Поджелудочная железа Гормон инсулин Регулирует процесс превращения углеводов в организме Глюкоза (в крови) иликоген (в клетках печени)

25 Двигательная Проявляется при работе мускулатуры человека и животных. В мышечных клетках имеются специальные сократительные белки, обеспечивающие специальное функционирование этих клеток. Проявляется при работе мускулатуры человека и животных. В мышечных клетках имеются специальные сократительные белки, обеспечивающие специальное функционирование этих клеток.

26 Тршшанспортная Тршшанспортная функция белка проявляется в переносе кислорода и углекислого газа с помощью белка глобина. Тршшанспортная функция белка проявляется в переносе кислорода и углекислого газа с помощью белка глобина. Гем (небелковая часть, содержащая + Глобин(белок) железо) Гемоглобин (находится в эритроците) Состояние гемоглобина Гемоглобин + кислород (образуется в капиллярах легких ) Гемоглобин + углекислый газ (образуется в капиллярах большого круга кровообращения)

27 Защитная Защитная Защитная функция белка заключается в выработке Защитная функция белка заключается в выработке белков – антител, уничтожающих возбудителей болезней, попавших в организм Лейкоциты (клетки крови) Выработка антител белковой природы Негативное воздействие На возбудителя болезни (чужеродный белок) Иммунитет

28 Энергетическая Энергетическая функция белка проявляется в выделении свободной энергии при последовательном расщеплении полипептидной молекулы. Энергетическая функция белка проявляется в выделении свободной энергии при последовательном расщеплении полипептидной молекулы. Белок пищи аминокислоты Углекислый газ, вода, аммиак Мочевина, соли мочевой кислоты Химические процессы Энергетического обмена (в том числе- окисление) Свободная энергия Использование клеткой Потери во внешнюю среду Синтез АТФ Совершение механической работы

29 Энергетическая Энергетическая Биологическую роль, которую играют белки в живой клетке, и организме, трудно переоценить. Вероятно, жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обмен веществом и энергией с внешней средой. ( Ф. Энгельс ) ( Ф. Энгельс ) 1 г Б рацпад 17,6 КДж Е 1 г Б рацпад 17,6 КДж Е

www.myshared.ru

Синтез белков в клетке — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Каждая клетка содержит тысячи белков. Свойства белков определяются их первичной структурой, т.е. последовательностью аминокислот в их молекулах.

В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Эта информация получила название генетической, а участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка, называется ген.

Ген — это участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка.

Ген — это единица наследственной информации организма.

Каждая молекула ДНК содержит множество генов. Совокупность всех генов организма составляет его генотип.

Биосинтез белка — это один из видов пластического обмена, в ходе которого наследственная информация, закодированная в генах ДНК, реализуется в определенную последовательность аминокислот в белковых молекулах.

Процесс биосинтеза белка состоит из двух этапов: транскрипции и трансляции.

Каждый этап биосинтеза катализируется соответствующим ферментом и обеспечивается энергией АТФ.

Биосинтез происходит в клетках с огромной скоростью. В организме высших животных в одну минуту образуется до \(60\) тыс. пептидных связей.

Транскрипция

Транскрипция — это процесс снятия информации с молекулы ДНК синтезируемой на ней молекулой иРНК (мРНК).

Носителем генетической информации является ДНК, расположенная в клеточном ядре.

В ходе транскрипции участок двуцепочечной ДНК «разматывается», а затем на одной из цепочек синтезируется молекула иРНК.

Информационная (матричная) РНК состоит из одной цепи и синтезируется на ДНК в соответствии с правилом комплементарности.

Формируется цепочка иРНК, представляющая собой точную копию второй (нематричной) цепочки ДНК (только вместо тимина включен урацил). Так информация о последовательности аминокислот в белке переводится с «языка ДНК» на «язык РНК».

Как и в любой другой биохимической реакции в этом синтезе участвует фермент — РНК-полимераза.

Так как в одной молекуле ДНК может находиться множество генов, очень важно, чтобы РНК-полимераза начала синтез иРНК со строго определенного места ДНК. Поэтому в начале каждого гена находится особая специфическая последовательность нуклеотидов, называемая промотором. РНК-полимераза «узнаёт» промотор, взаимодействует с ним и, таким образом, начинает синтез цепочки иРНК с нужного места.

Фермент продолжает синтезировать иРНК до тех пор, пока не дойдет до очередного «знака препинания» в молекуле ДНК — терминатора (это последовательность нуклеотидов, указывающая на то, что синтез иРНК нужно прекратить).

У прокариот синтезированные молекулы иРНК сразу же могут взаимодействовать с рибосомами и участвовать в синтезе белков.

У эукариот иРНК синтезируется в ядре, поэтому сначала она взаимодействует со специальными ядерными белками и переносится через ядерную мембрану в цитоплазму.

Трансляция 

Трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов молекулы иРНК в последовательность аминокислот молекулы белка.

В цитоплазме клетки обязательно должен иметься полный набор аминокислот, необходимых для синтеза белков. Эти аминокислоты образуются в результате расщепления белков, получаемых организмом с пищей, а некоторые могут синтезироваться в самом организме.

Обрати внимание!

Аминокислоты доставляются к рибосомам транспортными РНК (тРНК). Любая аминокислота может попасть в рибосому только прикрепившись к специальной тРНК).

На тот конец иРНК, с которого нужно начать синтез белка, нанизывается рибосома. Она движется вдоль иРНК прерывисто, «скачками», задерживаясь на каждом триплете приблизительно \(0,2\) секунды.

За это время молекула тРНК, антикодон которой комплементарен кодону, находящемуся в рибосоме, успевает распознать его. Аминокислота, которая была связана с этой тРНК, отделяется от «черешка» тРНК и присоединяется с образованием пептидной связи к растущей цепочке белка. В тот же самый момент к рибосоме подходит следующая тРНК (антикодон которой комплементарен следующему триплету в иРНК), и следующая аминокислота  включается в растущую цепочку.

Аминокислоты, доставленные на рибосомы, ориентированы по отношению друг к другу так, что карбоксильная группа одной молекулы оказывается рядом с аминогруппой другой молекулы. В результате между ними образуется пептидная связь.

Рибосома постепенно сдвигается по иРНК, задерживаясь на следующих триплетах. Так постепенно формируется молекула полипептида (белка).

Синтез белка продолжается до тех пор, пока на рибосоме не окажется один из трёх стоп-кодонов (УАА, УАГ или УГА). После этого белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, выходит в цитоплазму и формирует присущую этому белку вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Так как клетке необходимо много молекул каждого белка, то как только рибосома, первой начавшая синтез белка на иРНК, продвинется вперед, за ней на ту же иРНК, нанизывается вторая рибосома. Затем на иРНК последовательно нанизываются следующие рибосомы.

Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной иРНК, образуют полисому. Именно на полисомах и происходит одновременный синтез нескольких одинаковых молекул белка.

Когда синтез данного белка окончен, рибосома может найти другую иРНК и начать синтезировать другой белок.

Общая схема синтеза белка представлена на рисунке.

Пример:

Последовательность нуклеотидов матричной цепи ДНК: ЦГА – ТТА – ЦАА.На информационной РНК (иРНК) по принципу комплементарности будет синтезирована цепь ГЦУ – ААУ – ГУУ, в результате чего выстроится цепочка аминокислот: аланин – аспарагин – валин.

При замене нуклеотидов в одном из триплетов или их перестановке этот триплет будет кодировать другую аминокислоту, а, следовательно, изменится и белок, кодируемый данным геном.

Изменения в составе нуклеотидов или их последовательности называются мутациями.  

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Биология. 9 класс // ДРОФАКаменский А. А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10-11 класс // ДРОФА

Лернер Г.И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель

http://distant-lessons.ru/molekula-rnk.html

http://900igr.net

http://tonpix.ru/biosintez_belka_translyaciya_47725/

www.yaklass.ru

Белки в клетке

Белки — полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки содержат от 100 до 300 тыс. аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 17 до 10000 кДа (дальтон — молекулярная масса, равная массе одного атома водорода — 1,67x10-24 г). Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Расчеты показывают, что из 20 аминокислот, входящих в состав белковой молекулы, можно составить примерно 2x10-18 комбинаций. Белки, так же как и составляющие их аминокислоты,— амфотерные соединения. Каждый белок имеет свою изоэлектрическую точку (ИЭТ). Изоэлектрическая точка соответствует значению рН, при котором молекула белка электронейтральиа и имеет минимальную растворимость. В зависимости от характера составляющих белок аминокислот, изоэлектрическая точка белков различна.

Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первичная структура — это определенная последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Между аминокислотами, входящими в полипептидную цепочку, возможны различные взаимодействия: водородные связи, вандер-ваальсовы связи и др. Благодаря этому полипептидная цепочка приобретает особенное расположение в пространстве, особую конформацию — вторичная структура. Л. Поллинг и Р. Кори (1951) установили, что наиболее распространенной конформацией является ос-спираль. Оказалось, что шаг спирали равен 0,54 нм. Отдельные витки спирали стабилизированы водородными связями, диаметр спирали равен 1,05 нм. На каждый оборот спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков. Спирализованные участки в полипептидной цепочке могут чередоваться с неспирализованными. Некоторые белковые молекулы имеют форму b-спирали (складчатый слой), в этом случае полипептидные цепочки свернуты как бы в виде гармоники. По конформации полипептидной цепи различают фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки сохраняют вытянутую форму а- и b-спирали. Однако большинство белков-ферментов имеет глобулярную форму. У таких белков ос-спираль свернута в определенную глобулу. Форма расположения в пространстве полипептидных цепей, составляющих белковую молекулу, представляет собой третичную структуру белка. Третичная структура поддерживается, кроме водородных связей, гидрофобными взаимодействиями, а также дисульфидными связями, возникающими между двумя сульфгидрильными (SH) группами. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепочек, их взаимное расположение представляет собой четвертичную структуру.

Белки отличаются исключительной реакционной способностью, они могут реагировать с различными органическими и неорганическими соединениями и с отдельными ионами. Белки входят в состав мембран, клеточных стенок, рибосом и др. Растительный организм использует белки и как запасное питательное вещество. Важнейшая функция белков заключается в том, что многие из них обладают каталитическими свойствами.

Название функции Пояснения
1. Каталитическая Большинство белков – ферменты-энзимы (катализаторы всех реакций, протекающих в клетке)  
2. Строительная или структурная Основа клеточных органоидов, волос, сосудов  
3. Двигательная или сократительная Жгутики простейших - сократительные белки; белки мышц, ресничек, перемещения хромосом при делении - актин и миозин  
4. Транспортная Гемоглобин - транспорт кислорода и углекисло­го газа Белки цитоплазматической мембраны транспортируют вещества в клетку.
5. Защитная Антитела – имунноглобулины (обеспечение иммунитета к заболева­ниям). Фибриноген и фибрин участвуют в свертываемости крови.  
6. Энергетическая Некоторые белки служат источником энергии При полном окислении (гидролизе) 1г белка выделяется 17,6 кДж энергии.  
7. Регуляторная Белки-гормоны влияют на обмен веществ (инсулин)  
8. Сигнальная или рецепторная Белки-рецепторы, способные в результате изменения собственной структуры, передавать сигнал в клетку и включать цепи химических реакций. Родопсин – пигмент Находящийся в клетках сетчатки глаза.
9. Токсическая Обнаруживается в яде змей, насекомых, грибах,у микроорганизмов.

Некоторые функции, выполняемые белками.

Класс Выполняемая функция Примеры белков
Ферменты Служат катализаторами определенных химических реакции; у разных организмов обнаружено более 2000 различных ферментов. Амилаза расщепляет крахмал до глюкозы; липаза расщепляет жиры до глицерина и жирных кислот.
Структурные белки Являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органелл, главным компонентом опорных структур организма. Коллаген хрящей и сухожилий, эластин соединительной ткани, кератин волос и ногтей.
Сократительные белки Обеспечивают движение клеток, внутриклеточных структур. Актин и миозин мышечного волокна, тубулин микротрубочек.
Транспортные белки Связывают и переносят специфические молекулы и ионы из одного органа в другой. Гемоглобин переносит кислород, сывороточный альбумин – жирные кислоты.
Пищевые белки Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы. Казеин молока; ферритин, запасающий железо в селезенке.
Защитные белки Предохраняют организм от вторжения других организмов и повреждений. Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные антигены; фибриноген и тромбин, предохраняющие организм от кровопотери.
Регуляторные белки Участвуют в регуляции активности клетки и организма. Инсулин регулирует обмен глюкозы; гистоны – генную активность.

Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, что связано с наличием в нем ферментов. Он содержит пепсин - фермент, расщепляющий белок.

ферментов является трипсин, находящийся в соке поджелудочной железы Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 2

II. БЕЛКИ МЕМБРАН

Если основная роль липидов в составе мемб­ран заключается в стабилизации бислоя, то бел­ки отвечают за функциональную активность мембран. Одни из них обеспечивают транспорт определённых молекул и ионов, другие явля­ются ферментами, третьи участвуют в связыва­нии цитоскелета с внеклеточным матриксом или служат рецепторами для гормонов, медиаторов,

эйкозаноидов, липопротеинов, оксида азота (N0). На долю белков приходится от 30 до 70% массы мембран. Белки определяют особенности функционирования каждой мембраны.

Особенности строения и локализации белков в мембранах

Мембранные белки, контактирующие с гидрофобной частью липидного бислоя, должны быть амфифильными. Те участки белка, которые взаимодействуют с углеводородными цепями жирных кислот, содержат преимущественно неполярные аминокислоты. Участки белка, на­ходящиеся в области полярных «головок», обо­гащены гидрофильными аминокислотными ос­татками.

Белки мембран различаются по своему поло­жению в мембране. Они могут глу­боко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его — интегральные белки,либо разными способами прикрепляться к мембра­не — поверхностные белки.

Поверхностные белки

Поверхностные белки часто прикрепляются к мембране, взаимодействуя с интегральными белками или поверхностными участками липидного бислоя.

Белки, образующие комплексы с интегральными белками мембраны

Ряд пишеварительных ферментов, участвующих в гидролизе крахмала и белков, Прикрепляются к интегральным белкам мембран микроворсинок кишечника. Примерами таких комплексов могут быть сахараза-изомальтаза и мальтаза-гликоамилаза. Возможно, связь этих пищеваритель­ных ферментов с мембраной позволяет с высо­кой скоростью гидролизовать субстраты и ус­ваивать продукты гидролиза клеткой.

Белки, связанные с полярными «головками» липидов мембран

Полярные или заряженные домены белковой молекулы могут взаимодействовать с полярны­ми «головками» липидов, образуя ионные и во­дородные связи. Кроме того, множество раство­римых в цитозоле белков при определённых условиях могут связываться с поверхностью мембраны на непродолжительное время. Иног­да связывание белка — необходимое условие проявления ферментативной активности. К та­ким белкам, например, относят протеинкиназу С, факторы свёртывания крови.

Закрепление с помощью мембранного «якоря»

«Якорем» может быть неполярный домен белка, построенный из аминокислот с гидрофобными радикалами. Примером такого белка может служить цитохром b5 мембраны ЭР. Этот белок участвует в окислительно-восстанови­тельных реакциях, как переносчик электронов.

Роль мембранного «якоря» может выполнять также ковалентно связанный с белком остаток жирной кислоты (миристиновой - С14 или пальмитиновой – С16). Белки, связанные с жирными кислотами, локализованы в основном на внутренней поверхности плазматической мембраны. Миристиновая кислота присоединя­ется к N-концевому глицину с образованием амидной связи. Пальмитиновая кислота обра­зует тиоэфирную связь с цистеином или сложноэфирную с остатками серина и треонина.

Небольшая группа белков может взаимодей­ствовать с наружной поверхностью клетки с помощью ковалентно присоединённого к С-концу белка фосфатидилинозитолгликана. Этот «якорь» — часто единственное связующее зве­но между белком и мембраной, поэтому при действии фосфолипазы С этот белок отделяет­ся от мембраны.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 3

Некоторые из трансмембранных белков про­низывают мембрану один раз (гликофорин), дру­гие имеют несколько участков (доменов), пос­ледовательно пересекающих бислой.

Трансмембранные домены, пронизывающие бислой, имеют конформацию α-спирали. Поляр­ные остатки аминокислот обращены внутрь глобулы, а неполярные контактируют с мембранны­ми липидами. Такие белки называют «вывернуты­ми» по сравнению с растворимыми в воде белка­ми, в которых большинство гидрофобных остатков аминокислот спрятано внутрь, а гидрофильные располагаются на поверхности .

Радикалы заряженных аминокислот в соста­ве этих доменов лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-Nh3).

Гликозилированные белки

Поверхностные белки или домены интеграль­ных белков, расположенные на наружной по­верхности всех мембран, почти всегда гликозилированы. Олигосахаридные остатки могут быть присоединены через амидную группу аспарагина или гидроксильные группы серина и трео­нина.

Олигосахаридные остатки защищают белок от протеолиза, участвуют в узнавании лигандов или адгезии.

Латеральная диффузия белков

Некоторые мембранные белки перемещают­ся вдоль бислоя (латеральная диффузия)или по­ворачиваются вокруг оси, перпендикулярно его поверхности.

Например, фермент фосфолипаза А2 , связы­ваясь с цитоплазматической поверхностью мем­браны, может латерально перемещаться по по­верхности бислоя и гидролизовать несколько тысяч фосфолипидов в минуту до тех пор пока не отделится от мембраны.

Латеральная диффузия интегральных белков в мембране ограничена, это связано с их большими размерами, взаимодействием с другими мембранными белками, элементами цитоскелета или внеклеточного матрикса.

Белки мембран не совершают перемещений с одной стороны мембраны на другую (флип-флоп» перескоки), подобно фосфолипидам.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 4

Любая молекула может пройти через липидный бислой, однако скорость пассивной диффузии веществ, т.е. перехода вещества из области| с большей концентрацией в область с меньшей может сильно отличаться. Для некоторых молекул это занимает столь длительное время, что можно говорить об их практической непроница­емости для липидного бислоя мембраны. Скорость диффузии веществ через мембрану зависит главным образом от размера молекул и их относи­тельной растворимости в жирах.

Легче всего проходят простой диффузией через липидную мембрану малые неполярные молеку­лы, такие как О2, стероиды, тиреоидные гормоны, а также жирные кислоты. Малые полярные неза­ряженные молекулы — СО2, NН3, Н2О, этанол, мочевина — также диффундируют с достаточно большой скоростью. Диффузия глицерола идёт значительно медленнее, а глюкоза практически не способна самостоятельно пройти через мембрану. Для всех заряженных молекул, независимо от раз­мера, липидная мембрана непроницаема.

Транспорт таких молекул возможен благода­ря наличию в мембранах либо белков, формиру­ющих в липидном слое каналы (поры), запол­ненные водой, через которые могут проходить вещества определённого размера простой диф­фузией, либо специфических белков-переносчи­ков, которые избирательно взаимодействуя с определёнными лигандами, облегчают их пере­нос через мембрану (облегчённая диффузия).

Кроме пассивного транспорта веществ, в клетках есть белки, активно перекачивающие определённые растворённые в воде вещества против их градиента, т.е. из меньшей концен­трации в область большей. Этот процесс, на­зываемый активным транспортом, осуществля­ется всегда с помощью белков-переносчиков и происходит с затратой энергии.

строение и функционирование БЕЛКОВЫХ КАНАЛОВ

Каналы в мембране формируются интеграль­ными белками, которые «прерывают» липидный бислой, образуя пору, заполненную водой. Стен­ки канала «выстилаются» радикалами аминокис­лот этих белков.

Если каналы различают вещества только по размеру и пропускают все молекулы меньше определённой величины, по градиенту концен­трации, т.е. служат фильтрами, то их называ­ют «неселективные каналы»,или «поры».Такие поры есть в наружной мембране митохондрий, где молекулы белка-порина образуют широ­кие гидрофильные каналы. Через них могут проходить все молекулы с молекулярной мас­сой 10 кД и меньше, в том числе и небольшие белки.

Селективные каналы,как правило, участву­ют в переносе определённых ионов. Ионная селективность (избирательность) каналов оп­ределяется их диаметром и строением внут­ренней поверхности канала. Например, катионселективные каналы пропускают только катионы, так как содержат много отрицатель­но заряженных аминокислотных остатков.

Открытие или закрытие селективных ка­налов регулируется либо изменением концентрации специфических регуляторов, таких как медиаторы, гормоны, циклические нуклеотиды, N0, G-белки, либо изменением транс­мембранного электрохимического потенциа­ла. Воздействие регуляторного фактора вызывает конформационные изме­нения каналообразующих белков, канал от­крывается и ионы проходят по градиенту кон­центрации. Транспорт веществ через каналы не приводит к конформационным изменени­ям белков и зависит только от разности кон­центраций веществ по обе стороны мембра­ны. Поэтому скорость транспорта веществ через такие каналы может достигать 106-108 ионов в секунду.

облегчённая диффузия веществ

В мембранах клеток существуют белки-транслоказы.Взаимодействуя со специфическим лигандом, они обеспечивают его диффузию (транс­порт из области большей концентрации в область меньшей) через мембрану. В отличие от белко­вых каналов, транслоказы в процессе взаимодей­ствия с лигандом и переноса его через мембрану претерпевают конформационные изменения. Кинетически перенос веществ облегчённой диф­фузией напоминает ферментативную реакцию. Для транслоказ существует насыщающая концен­трация лиганда, при которой все центры связы­вания белка с лигандом заняты, и белки работа­ют с максимальной скоростью Vmax. Поэтому скорость транспорта веществ облегчённой диф­фузией зависит не только от градиента концент­раций переносимого лиганда, но и от количе­ства белков-переносчиков в мембране.

Существуют транслоказы, переносящие толь­ко одно растворимое в воде вещество с одной стороны мембраны на другую. Такой простой транспорт называют «пассивный унипорт».При­мером унипорта может служить функциониро­вание ГЛЮТ-1 — транслоказы, переносящей глюкозу через мембрану эритроцита.

Некоторые транслоказы могут переносить два разных вещества по градиенту концентраций в одном направлении — пассивный симпорт,или в противоположных направлениях — пассивный антипорт.

Примером транслоказы, работающей по ме­ханизму пассивного антипорта, может служить анионный переносчик мембраны эритроцитов .

Внутренняя митохондриальная мембрана со­держит много транслоказ, осуществляющих пас­сивный антипорт. В процессе тако­го переноса происходит эквивалентный обмен ионами, но не всегда эквивалентный обмен по заряду.

строение и функционирование БЕЛКОВ-ПЕРЕНОСЧИКОВ, ОСУЩЕСТВЛЯЮЩИХ АКТИВНЫЙ ТРАНСПОРТ

Перенос некоторых лигандов (ионов, глюкозы, аминокислот) через мембраны происходит против градиента концентрации и сопряжён с затратой энергии (активный транспорт).Перенос лигандовчерез мембрану, связанный с затратой энерги АТФ, называют «первично-активный транспорт»

I. Первично-активный транспорт

Перенос некоторых неорганических ионов идёт против градиента концентрации при учас­тии транспортных АТФ-аз (ионных насосов) Все ионные насосы одновременно служат фер­ментами, способными к аутофосфорилированию и аутодефосфорилирова-нию. АТФ-азы различа­ются по ионной специфичности, количеству пе­реносимых ионов, направлению транспорта. В результате функционирования АТФ-азы переносимые ионы накапливаются с одной сто­роны мембраны. Наиболее распространены в плазматической мембране клеток человека Nа+,К+-АТФ-аза, Са2+-АТФ-аза и Н+,К+,-АТФ-аза слизистой оболочки желудка.

Nа+,К+-АТФ-аза

Этот фермент-переносчик катализирует АТФ-зависимый транспорт ионов Nа + и К+ через плазматическую мембрану. Na+,К+-АТФ-аза состоит из субъединиц α и β; α — каталитическая большая субъединица, а β — малая субъединица (гликопротеин). Активная форма транслолоказы тетрамер (αβ)2.

Nа+,К+-АТФ-аза отвечает за поддержание высокой концентрации К+ в клетке и низкой концентрации Na+. Так как Na+,К+-АТФ-аза вы­качивает три положительно заряженных иона, а закачивает два, то на мембране возникает элек­трический потенциал с отрицательным значе­нием на внутренней части клетки по отноше­нию к её наружной поверхности.

Са2+-АТФ-аза

В цитозоле «покоящихся» клеток концент­рация Са2+ составляет ~10-7 моль/л, тогда как вне клетки она равна ~2-10-3 моль/л. Поддер­живает такую разницу в концентрации система активного транспорта ионов кальция; её основ­ные компоненты — кальциевые насосы — Са2+-АТФ-азы и Na+,Са2+ -обменники.

Са2+-АТФ-аза локализована не только в плаз­матической мембране, но и в мембране ЭР. Фер­мент состоит из десяти трансмембранных до­менов, пронизывающих клеточную мембрану. Между вторым и третьим доменами находятся несколько остатков аспарагиновой кислоты, участвующих в связывании кальция. Область между четвёртым и пятым доменами имеет центр для присоединения АТФ и аутофосфорилирования по остатку аспарагиновой кислоты. Са2+-АТФ-азы плазматических мембран некоторых клеток регулируются белком кальмодулином. Каждая из Са2+-АТФ-аз плазматической мемб­раны и ЭР представлена несколькими изоформами.

Работа Са2+-АТФ-азы цитоплазматической мембраны по стадиям представлена на рис.

Последовательность событий в процессе работы Са2+-АТФ-азы

1 – связывание двух ионов кальция участком АТФ-азы, обращенной в цитозоль; 2 – изменение заяда и конформации фермента (АТФ-азы), вызванное присоединением двух иоов кальция – приводит к повышению сродства к АТФ и активации аутофосфорилирования; 3- аутофосфорилирование – сопровождается конформационными изменениями, АТФ-аза закрывается с внутренней стороны мембраны и открывается с наружной; 4 – происходит снижение сродства центров связывания к ионам кальция и они отделяются от АТФ-азы; 5 – аутодефосфорилирование, активируется ионами магния, в результате Са-АТФ-за теряет фосфорный остаток и два иона магния; 6 – АТФ-аза возвращается в исходное состояние.

Нарушение активности Са2+-АТФ-азы при па­тологии.Одна из причин нарушения работы Са2+-АТФ-азы — активация перекисного окисления липидов (ПОЛ) мембран. Окислению подвергаются как ацильные остатки жирных кислот в составе фосфолипидов, так и SН-группы в активном центре фермента. Нарушение структуры липидного окружения и структуры активного центра приводит к изменению конформации АТФ-азы, потере сродства к ионам кальция и способности к аутофосфорилированию. АТФ-аза перестаёт выкачивать ионы кальция из цитозоля клетки, повышается кон­центрация внутриклеточного кальция; Са2+ усиливает мышечное сокращение, возрастает то­нус мышечной стенки, что приводит к повышению АД. Нарушение функционирования Са2+-АТФ-азы играет свою роль в развитии атеросклероза, рака, иммунных патологий.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 5

Перенос некоторых растворимых веществ против градиента концентрации зависит от одновременного или последовательного переноса другого вещества по градиенту концентрации в том же направлении (активный симпорт)или в противоположном (активный антипорт).В клет­ках человека ионом, перенос которого проис­ходит по градиенту концентрации, чаще всего служит Nа +.

Примером такого типа транспорта может слу­жить Nа +,Са2+-обменник плазматической мем­браны (активный антипорт), ионы натрия по градиенту концентрации переносятся в клетку, а ионы Са2+ против градиента концентрации выходят из клетки

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 6

А – Na+-зависимый переносчик ионов кальция; Б - Na+, К+-АТФ-аза.

По механизму активного симпорта происхо­дят всасывание глюкозы клетками кишечника и реабсорбция из первичной мочи глюкозы, аминокислот клетками почек

Механизм активного симпорта.А -Na+ и глюкоза связываются в разных центрах транслоказы. Ионы стремятся войти в клетку по градиенту концентрации и «тащат» глюкозу за собой, если концентрация Na+ вне клетки уменьшается, транс­порт глюкозы в клетки снижается; Б - ионы натрия, проникаю­щие в клетку вместе с глюкозой, «выкачиваются» обратно Na+,К+-АТФ-азой, поддерживающей градиент концентрации Na+ и контролирующей транспорт глюкозы.

перенос через мембрану макромолекул и частиц:

эндоцитоз и экзоцитоз

Траспортные белки обеспечивают перемещение через клеточную мембрану полярных молекул не­большого размера, но они не могут транспортировать макромолекулы, например белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды или ещё более крупные частицы. Механизмы, с помощью которых клетки могут усваивать такие вещества или удалять их из клетки, отличаются от механизмов транспорта ионов и полярных соединений.

ЭНДОЦИТОЗПеренос вещества из среды в клетку вместе с частью плазматической мембраны называют «эн­доцитоз».Путём эндоцитоза (фагоцитоза) клет­ки могут поглощать большие частицы, такие как вирусы, бактерии или обломки клеток. Захват больших частиц осуществляется в основном спе­циализированными клетками — фагоцитами.

Поглощение жидкости и растворённых в ней веществ с помощью небольших пузырьков на­зывают «пиноцитоз».Усвоение веществ механиз­мом эндоцитоза (пиноцитоза) характерно для всех клеток.

Цикл эндоцитоза начинается в определённых участках плазматической мембраны, называемых «окаймлённые ямки». На долю окай­млённых ямок приходится всего 1—2% общей площади мембраны. Белок клатринобразует ре­шётчатые структуры, связанные с углублениями на поверхности плазматической мембраны.

Окаймлённые ямки втягиваются в клетку, су­жаются у основания, отделяются от мембраны, образуя окаймлённые пузырьки (пиноцитозные пузырьки). Время жизни окаймлённых ямок невелико, они формируются в течение минуты, затем совершают цикл эндоцитоза.

Вещества в составе пиноцитозных пузырьков не смешиваются с другими макромолекулами клетки. Они заканчивают свой путь в лизосомах, а мембранные компоненты пузырьков, со­держащие клатрин, возвращаются в плазмати­ческую мембрану.

Эндоцитоз, происходящий с участием рецеп­торов, встроенных в окаймлённые ямки, позво­ляет клеткам поглощать специфические веще­ства. Макромолекулы или частицы связываются рецепторами и накапливаются в окаймлённой ямке. Затем следует погружение в клетку и отде­ление эндоцитозного пузырька, в составе кото­рого находится поглощённое вещество, мембран­ные компоненты окаймлённой ямки и рецептор. В разные окаймлённые ямки могут быть встрое­ны разные рецепторы.

Примером рецептор-зависимого эндоцитоза может служить поступление в клетку холестерола в составе липопротеинов низкой плотности (ЛПНП).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 7

А - положение рецепторов ЛПНП в окаймлён­ной ямке; Б - положение дефектных рецепторов ЛПНП вне окаймлённой ямки.

Количество рецепторов в окаймлённой ямкя плазматической мембраны варьирует в зависимости от потребности клетки в холестероле. Нарушение структуры рецепторов ЛПНП (мутации в гене) не позволяет им встраиваться в плазматическую мембрану в область окаймлённой ямки. Положение рецептора вне окаймлённой ямки не снижает его комплементарности к ЛПНП, но эндоцитоз комплекса рецептор-ЛПНП не происходит.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 8

Макромолекулы, например белки плазмы крови, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки внеклеточного матрикса, липопротеиновые комплексы, синтезируются в клетках и затем секретируются в межклеточное пространство или кровь. Но мембрана непро­ницаема для таких макромолекул или комплексов, их секреция происходит путём экзоцитоза. Особенность экзоцитоза в том, что секретируемые вещества локализуются в пузырьках и не смешиваются с другими макромолекулами или органеллами клетки. В ходе экзоцитоза содержимое секреторных пузырьков выделяется во внеклеточное пространство, когда они сливаются с плазматической мембраной.

В организме имеются как регулируемый, так и нерегулируемый пути экзоцитоза. Нерегули­руемая секрецияхарактеризуется непрерывным синтезом секретируемых белков, упаковкой их в транспортные пузырьки в аппарате Гольджи и переносом к плазматической мембране для секреции. Примером может служить синтез и секреция коллагена фибробластами для форми­рования межклеточного матрикса. Для регулируемой секреции характерны хра­нение приготовленных на экспорт молекул в транспортных пузырьках и их слияние с плаз­матической мембраной только при воздействии на клетку специфического стимула. С помощью регулируемой секреции происходят выделение пищеварительных ферментов в пе­риод переваривания пищи, а также секреция гормонов, нейромедиаторов и других биоло­гически активных веществ. Пример такого типа секреции - выброс пептидного гормо­на инсулина в кровь после еды. Стимулом к секреции инсулина, хранящегося в секретор­ных гранулах β-клеток островков Лангерханса поджелудочной железы, является повышение концентрации глюкозы в крови и β-клетках.

Регуляция секреции инсулина.Повышение концентрации глюкозы приводит к увеличению соотношения АТФ/АДФ в β-клетке, закрытию АТФ-зависимых калиевых каналов, деполяризации, раскрытию потенциалзависимых кальциевых каналов. Повышение концентрации ионов калия и кальция в β-клетке инициирует слияние секреторных пузырьков (инсулинсодержащих гранул) с мембраной и выделение содержимого пузырьков (инсулина) из клетки.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

studopedia.ru

Химический состав клетки

Молекулярный состав клетки сложен и разнороден. Отдельные соединения — вода и минеральные вещества — встречаются также и в неживой природе; другие — органические соединения (углеводы, жиры, белки, нуклеиновые кислоты и др.) — характерны для живых организмов. Таким образом, отличие живого или неживого в химическом отношении проявляется уже на молекулярном уровне.

Белки

Из всех органических веществ в клетке ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков приходится 50-80% сухой массы. Молекулярная масса белков огромна (от десятков тысяч до многих сотен тысяч условных единиц): у белка яйца — альбумина — она составляет 36 000, у гемоглобина — 65 000, а у сократительного белка мышц (актомиозина) — 1 500 000, в то время как у молекулы глюкозы она равна 180.

Молекула белка представляет собой цепь из нескольких десятков или сотен аминокислот, поэтому она имеет огромные размеры и называется макромолекулой (гетерополимером).

Белки наиболее специфичны и важны для организма. Они относятся к непериодическим полимерам. В отличие от других полимеров, их молекулы состоят из сходных, но нетождественных мономеров — 20 аминокислот.

Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойство. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из специфической части — радикала R и части, одинаковой для всех аминокислот, включающей аминогруппу — Nh3 с основными свойствами и карбоксильную группу — COOH с кислотными свойствами.

Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании полимера — белка.

В строении молекул белков различают четыре уровня организации.

Структура белковой молекулы

  1. Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности прочными пептидными связями (возникающими между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой). В результате образуется длинная полипептидная цепь.
  2. Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В ней между пептидными связями соседних витков возникают малопрочные водородные связи.
  3. Третичная структура — представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу (клубок), в которой переплетаются участки белковой цепи.
  4. Четвертичная структура — типична не для всех белков. Она возникает при соединении нескольких макромолекул, образующих агрегаты. Например, гемоглобин крови представляет агрегат из четырех макромолекул белка.

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.

Нарушение структуры белка называется денатурацией. Она возникает под воздействием высокой температуры, лучистой энергии, химических веществ и других факторов и может быть частично обратимой.

Биологическая роль белков в клетке и во всех жизненных процессах очень велика. Прежде всего, белки — это катализаторы, ускоряющие клеточные реакции в десятки, сотни миллионов раз. Все биокатализаторы (они называются ферментами, или энзимами) — вещества белковой природы.

Строительная функция белков сводится к их участию в формировании всех клеточных органоидов и мембраны.

Следующая функция белка — сигнальная, обусловленная способностью к обратимым изменениям структуры под влиянием раздражителей, которая лежит в основе важного свойства живого — раздражимости.

Сократительная функция белка состоит в том, что все виды двигательных реакций клетки выполняются особыми сократительными белками мышц.

Транспортная функция белков выражается в способности специфических белков (гемоглобин, альбумин и др.) крови обратимо соединяться с органическими и неорганическими веществами и доставлять их в разные органы и ткани.

Белки выполняют и защитную функцию. В организме в ответ на проникновение в него чужеродных веществ вырабатываются антитела — особые белки, которые нейтрализуют, обезвреживают чужеродные белки. Белки при расщеплении в клетке до аминокислот выделяют энергию, необходимую для жизненных процессов в клетке.

Нуклеиновые кислоты — это высокомолекулярные органические соединения, имеющие первостепенное биологическое значение. Впервые они были обнаружены в ядре (в конце XIX в.), отсюда и получили название («нуклеус» — ядро). Нуклеиновые кислоты хранят и передают наследственную информацию и определяют синтез белка.

Существует два вида нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Основное место нахождения ДНК — ядро клетки. ДНК обнаружена также в некоторых органоидах (пластиды, митохондрии, центриоли). РНК встречается в ядрышках, в рибосомах и цитоплазме клеток.

Дезоксирибонуклеиновая кислота

Молекула ДНК имеет сложное строение. Она состоит из двух спирально закрученных нитей. Ее мономерами служат нуклеотиды. Каждый нуклеотид — химическое соединение, состоящее их трех веществ: азотистого основания, пятиатомного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты.

Фосфорная кислота и углевод (дезоксирибоза) у всех нуклеотидов одинаковы, а азотистые основания бывают четырех типов: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют название соответствующих нуклеотидов: адениловый (А), гуаниловый (Г), тимидиловый (Т) и цитидиловый (Ц).

Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, состоящий из нескольких десятков тысяч нуклеотидов.

Азотистые основания в молекуле ДНК соединены между собой неодинаковым количеством водородных связей. Аденин-тимин образуют две водородные связи, гуанин-цитозин соединяются тремя водородными связями.

Способность к избирательному взаимодействию аденина с тимином, а гуанина с цитозином, основанная на особенностях расположения в пространстве атомов этих молекул, называется комплементарностъю (дополнительностью). Это объясняется тем, что А и Т и Г и Ц строго соответствуют друг другу, как две половинки разбитого стекла, дополняют друг друга, отсюда и название комплементарность (от греч. «комплемент» — дополнение).

Если известно расположение нуклеотидов в одной цепи, то по принципу комплементарности можно определить порядок нуклеотидов во второй цепи. Например, если последовательность нуклеотидов в одной цепи будет А—А—А—Ц—Т—Т—Г—Г—Г, то на соответствующем участке второй цепи последовательность нуклеотидов обязательно будет следующей: Т-Т-Т—Г-А—А-Ц-Ц-Ц.

Соединяются комплементарные нуклеотиды водородными связями. Удвоение молекулы ДНК — ее уникальная способность, обеспечивающая передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним.

Этот процесс получил название редупликации ДНК. Он осуществляется следующим образом. Незадолго перед делением клетки молекула ДНК раскручивается, и ее двойная цепочка под действием фермента с одного конца расщепляется на две самостоятельные цепи. На каждой половине из свободных нуклеотидов клетки, по принципу комплементарности, выстраивается вторая цепь. В результате вместо одной молекулы ДНК возникают две совершенно одинаковые молекулы. Таким образом, процесс редупликации обеспечивает точное копирование информации и передачу ее из поколения в поколение.

ДНК называют веществом наследственности, так как биологическая наследственная информация закодирована в ее молекулах с помощью химического кода. В клетках всех живых существ один и тот же код. В его основе лежит последовательность соединений в нитях ДНК четырех азотистых оснований: А, Т, Г, Ц.

Различные комбинации трех смежных нуклеотидов образуют триплеты, называемые кодонами.

Рибонуклеиновая кислота

Рибонуклеиновая кислота — РНК — полимер, по структуре сходный с одной цепочкой ДНК, но значительно меньших размеров. Мономерами РНК являются нуклеотиды» состоящие из фосфорной кислоты углевода (рибозы) и азотистого основания. Три азотистых основания РНК — аденин, гуанин и цитозин — соответствуют таковым ДНК, а вместо тимина в РНК присутствует урацил. Образование биополимера РНК происходит через ковалентные связи между рибозой и фосфорной кислотой соседних нуклеотидов.

Известны три вида РНК: информационная РНК (и-РНК) передает информацию о структуре белка с молекулы ДНК, транспортная РНК (т-РНК) транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка и рибосомная РНК (р-РНК) — содержится в рибосомах, участвует в поддержании структуры рибосомы.

shkolo.ru

Какова роль белков в клетке

Вам понадобится

  • - азотная кислота
  • - щелочь
  • - фермент
  • - вода
  • - спирт
  • - ацетон
  • - стакан или пробирка
  • - раствор куриного белка
  • - гидроксид меди

Инструкция

Гидролиз является разложением первичной структуры белка под воздействием кислот, щелочей или ферментов. Кислотный гидролиз – разрушение белков с помощью кислот. В результате образуются альбумозы и пептоны, полипептиды, дипептиды, аминокислоты. Данные реакции проходят при кулинарной обработке продуктов, содействуют лучшему усвоению пищи.

В процессе щелочного гидролиза получаются токсичные для организма человека и животного остатки аминокислот. Щелочной гидролиз почти не используют для образования гидролизата протеина. Ферментативный гидролиз проходит под действием ферментов пепсина и трипсина. Например, при усвоении пищи человеком и животными.

Гидратацией называется поглощение белками воды, набухание белкового вещества. Наблюдать процесс гидратации можно во время кулинарной обработки сухих белковых компонентов – муки, крупы. При этом масса и объем продуктов увеличиваются. Данная реакция проходит при варке каши.

Дегидратация – процесс потери белками воды. Белок теряет свои естественные свойства, вследствие изменения структуры белковой молекулы. Разделяют обратимую и необратимую дегидратации. Обратимая происходит в процессе сублимационной сушки продуктов (изюм, курага). Высушенный продукт сохраняет свою структуру. Перед употреблением его погружают в воду. Необратимая дегидратация наступает при разморозке или тепловой обработке продуктов (мясо, рыба).

Обратимое осаждение – коагуляция – вызывается при помощи спирта, ацетона, минеральных солей. При этом белки не меняют свои свойства.

Необратимое осаждение – денатурация – нарушение естественной структуры белка. Способствует уменьшению восприимчивости белков к гидратации. Белки при этом легко подвергаются гидролизу. Увеличивается их атакуемость энзимами.

Процесс образования белками систем с высокой концентрацией, называемые пенами. Белки-пенообразователи применяются в кондитерской отрасли для приготовления пастилы, суфле, зефира. Хлебные изделия также имеет структуру пены, что сказывается на их вкусовых свойствах.

Как и все органические вещества, белки могут гореть. В процессе горения белков образуется азот, углекислый газ и вода. Появляется запах жженых перьев.

Ксантопротеиновая реакция – возникновение ярко-желтой окраски в присутствии концентрированной азотной кислоты при нагреве. Во время нагревания белка, в присутствии щелочи и солей свинца, выпадает осадок черного цвета с содержанием серы – цистеиновая реакция.

Биуретовая реакция сопровождается выпадением фиолетового осадка. Проходит при взаимодействии слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II), с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами.

Обратите внимание

Белки – полимеры биологического происхождения. Белковые молекулы имеют огромные размеры и большую молекулярную массу. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800, а альбумина (белка куриного яйца) – 36 000.

Полезный совет

Важнейшей составляющей части животных и растительных организмов является белок.

С пищей человек должен получать белки с 10 аминокислотами, которые не синтезируются в организме.

Источники:

  • Химические свойства белков

www.kakprosto.ru


Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.