Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

Количество видов аминокислот в составе белков


Сколько аминокислот входит в состав белков: группы, виды, формулы

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

5 (100%) 2 votes

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -Nh3 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

  • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
  • изолейцин стимулирует выделение энергии;
  • лизин укрепляет иммунитет;
  • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
  • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
  • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
  • триптофан участвует в выделении серотонина;
  • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них:

  • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
  • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
  • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
  • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
  • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

    Расщепление белков на аминокислоты

  • цистеин отвечает за образование кератина. Для подпитки организма стоит есть мясо, чеснок, лук и яйца;
  • аргинин – это одна из наиболее значимых аминокислот, которая отвечает за нормальную функцию мышц, состояние кожи, суставов, ускоряет сжигание жира и усиливает иммунную функцию. В природе присутствует в мясе, молоке, орехах и желатине;
  • глютаминовая кислота влияет на работу спинного и головного мозга. Поступает в тело из рыбы, шпината, молока, мяса и моркови;
  • глютамин поддерживает рост мышц и предотвращает атрофические изменения. Для восполнения стоит есть сырую петрушку и шпинат;
  • глицин улучшает качество свёртываемости крови и ускоряет преобразование глюкозы в энергию. Поставляется с мясом, бобами, молоком и рыбой;
  • пролин участвует в строительстве коллагена. Для покрытия дефицита можно есть продукты животного происхождения;
  • тирозин влияет на уровень давления и качество аппетита. Тирозин находится в орехах, бананах и семечках.

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

  • миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;

    Что такое белок

  • коллаген – это важнейшие белки, состоящие из аминокислот, которые оказывают активное влияние на строение костей, обеспечивая гибкость и прочность костных структур;
  • другим важным белком является креатин, его первостепенная задача заключается в обеспечении иммунной защиты и повышении устойчивости к внешним негативным влияниям: высокие или низкие температуры, раны, облучение УФ, попадание инфекции.

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

  • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
  • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

  • валин;
  • лейцин;
  • лизин;
  • метионин;
  • треонин;
  • триптофан;
  • изолейцин;
  • фенилаланин.

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

  • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
  • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

    Строение протеиногенных аминокислот

  • цистин был выявлен в 1810 году, но только спустя 93 года в полной мере было исследовано строение вещества. Ключевой задачей является усиление соединительных тканей, скорейшее заживление поврежденных участков, восстановление функции белых телец крови;
  • валин является одной из незаменимых и самых важных аминокислот, она входит в состав BCAA. Функции заключаются в выделении энергии из мышц и участии в приросте мускулатуры. Бодибилдер без этой аминокислоты в белке не сможет обойтись. При дефиците отмечается отклонение координации и избыточная чувствительность кожного покрова;
  • изолейцин входит в состав природных аминокислот, причисляемых к BCAA. Изолейцин является одним из наибольших источников поступления энергии, он позволяет эффективно устранять слабость и чувство усталости. Влияет на синтез гемоглобина;
  • лейцин – это третий компонент из состава BCAA. Был обнаружен в 1819 году. Лейцин снижает скорость разрушения тканей мышц, стимулирует скорейшее заживление тканей, сращивание костей и подпитывает мозг;
  • лизин был открыт в 1890 годах, а учёные научились синтезировать только вначале следующего столетия. При остром дефиците отмечается наступление анемии, сильно снижается масса мышц, ухудшается интенсивность синтеза протеина. Лизин участвует в формировании белка коллагена, он выполняет важные задачи укрепления соединительных и хрящевых тканей;
  • метионин обнаружили в 1920 годах. Он контролирует уровень холестерина, очищает стенки от наслоения вредного вещества, предотвращает наслаивание жира в печени и повышает количество антиоксидантов в кровотоке. Метионин важен для синтеза адреналина из надпочечников.

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

gymbuild.ru

Сколько аминокислот входит в состав белка? Группы и виды аминокислот

Многие из нас знают, что белки необходимы организму, так как в них содержатся аминокислоты. Но далеко не все понимают, что собой представляют эти элементы и почему их наличие в рационе так важно. Сегодня мы выясним, сколько аминокислот входит в состав белка, как они классифицируются и какую функцию выполняют.

Что такое аминокислоты?

Итак, аминокислоты (аминокарбоновые к-ты) – это органические соединения, которые являются основным элементом, образующим структуру белка. Белки, в свою очередь, принимают участие во всех физиологических процессах человеческого организма. Они формируют кости, сухожилия, связки, внутренние органы, мышцы, ногти и волосы. Белки становятся частью организма в процессе синтеза аминокислот, пришедших с пищей. Следовательно, не белок является важным питательным веществом, а именно аминокислоты. И не все белки одинаково полезны, ведь у каждого из них свой уникальный состав этих самых кислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка

Структура белков довольно сложна, рассмотрим ее на базовом уровне. Мы знаем, что аминокарбоновые кислоты являются своеобразными строительными блоками в здании под названием белок и в мегаполисе под названием человек. Однако не во всех белках есть именно те элементы, которые нам нужны. Если взглянуть на белок под микроскопом, можно увидеть цепочку из аминокислот, которые соединяются пептидными связями. Грубо говоря, звенья этой цепочки служат в нашем организме ремонтным и строительным материалом.

Удивительно, но было время, когда ученые не знали о том, сколько различных аминокислот входит в состав белков. Большинство из них были открыты в 19, а остальные в 20-м веке. Ученым понадобилось 119 лет, чтобы окончательно ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?» Строение каждой из них изучалось еще дольше.

На сегодняшний день известно, что для нормальной жизнедеятельности человеческого организма необходимо 20 протеиногенных аминокарбоновых кислот. Эту двадцатку часто называют мажорными кислотами. С точки зрения химии, их классифицируют по множеству признаков. Но простым обывателям наиболее близка классификация по способности кислот синтезироваться в нашем организме. По этому признаку аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми.

В этой классификации есть некоторые недостатки. К примеру, аргинин в некоторых физиологических состояниях считается незаменимым, но он может синтезироваться организмом. А гистидин восполняется в столь малых количествах, что его все-таки необходимо принимать с пищей.

Теперь, когда мы знаем, сколько видов аминокислот входит в состав белков, рассмотрим подробнее оба вида.

Незаменимые (эссенциальные)

Как вы уже поняли, эти вещества не могут самостоятельно синтезироваться организмом, поэтому их необходимо употреблять с едой. Основное количество незаменимых органических кислот содержится в животных белках. Когда в организме недостает того или иного элемента, он начинает забирать его с мышечной ткани. Этот класс состоит из 8 кислот. Познакомимся с каждой из них.

Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечных тканей, кожных покровов и костей. Именно благодаря лейцину выделяется гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жиров. Она содержится в мясе, орехах, бобовых, нешлифованном рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует синтез белка, а значит, способствует наращиванию мышечной массы.

Изолейцин

Эта кислота ускоряет выработку энергии, поэтому ее так любят спортсмены. После изнурительных занятий она помогает быстрому восстановлению мышечных волокон. Изолейцин снимает так называемую крепатуру, принимает участие в образовании гемоглобина и регулирует количество сахара. Больше всего изолейцина содержится в мясе, рыбе, яйцах, орехах, горохе и сое.

Лизин

Данная аминокислота играет важную роль в работе иммунной системы. Ее главная задача – синтез антител, которые защищают наш организм от воздействия вирусов и аллергенов. Кроме того, лизин регулирует процесс обновления костной ткани и коллагена, а также гормоны роста. Эту органическую кислоту можно найти в таких продуктах питания, как: яйца, картофель, красное мясо, рыба и кисломолочные продукты.

Фенилаланин

Эта альфа-аминокислота отвечает за нормальную работу центральной нервной системы. Ее недостаток в организме приводит к приступам депрессии и хроническим болезням. Фенилаланин помогает нам концентрироваться и запоминать нужную информацию. Входит в состав препаратов, используемых при лечении психических расстройств, в том числе болезни Паркинсона. Положительно сказывается на работе печени и поджелудочной железы. Аминокислота содержится в: орехах, грибах, курице, молочных продуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре.

Метионин

Мало кто знает, сколько аминокислот входит в состав белка, зато многим известно, что метионин активно сжигает жировые ткани. Но это далеко не все полезные свойства данной кислоты. Она влияет на выносливость и работоспособность человека. Если ее в организме недостаточно, это сразу можно понять по коже и ногтям. Метионин встречается в таких продуктах питания, как: мясо, рыба, семена подсолнечника, бобовые, лук, чеснок и кисломолочные продукты.

Треонин

Стремясь узнать, сколько аминокислот входит в состав белка, ученные открыли такое вещество, как треонин, одним из последних. А ведь оно очень даже полезно для человека. Треонин отвечает за все важнейшие системы человеческого организма, а именно за нервную, иммунную и сердечно-сосудистую. Первый признак его недостатка – проблемы с зубами и костями. Больше всего треонина человек получает из молочных продуктов, мяса, грибов, овощей и злаков.

Триптофан

Еще одно важнейшее вещество. Оно отвечает за синтез серотонина, который часто называют гормоном хорошего настроения. Недостаток триптофана можно обнаружить по нарушениям сна, аппетита. Данная кислота также регулирует функцию дыхания и артериальное давление. Она содержится преимущественно в: морепродуктах, красном мясе, птице, кисломолочных продуктах и пшенице.

Валин

Выполняет функцию восстановления поврежденных волокон и следит за обменными процессами в мышцах. При сильных нагрузках может оказывать стимулирующее действие. Также играет роль в умственной деятельности человека. Помогает при лечении печени и головного мозга от негативных воздействий алкоголя и наркотиков. Человек может получить валин из: мяса, грибов, сои, молочных продуктов и арахиса.

Примечательно, что 70% всех органических кислот в нашем организме занимают всего три аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Поэтому они считаются самыми важными в обеспечении нормальной жизнедеятельности организма. В спортивном питании даже выделили специальный комплекс ВСАА, которые содержит именно эти три кислоты.

Продолжаем отвечать на вопрос о том, сколько мажорных аминокислот входит в состав белка, и переходим к заменимым представителям класса.

Заменимые

Главное отличие этой группы состоит в том, что все ее представители могут образовываться в организме путем эндогенного синтеза. Слово «заменимые» вводит многих в заблуждение. Поэтому часто неосведомленные люди говорят, что эти аминокислоты необязательно употреблять с пищей. Конечно же, это не так! Заменимые кислоты, так же как и эссенциальные, обязательно должны быть в составе каждодневного рациона. Они действительно могут образовываться из других веществ. Но происходит это только в случае, когда рацион составлен неправильно. Тогда часть полезных веществ и эссенциальных кислот затрачивается на воссоздание заменимых кислот. Следовательно, это не совсем благоприятно для организма. Разберем незаменимые кислоты, входящие в «мажорную двадцатку».

Способствует ускорению метаболизма углеводов и выведению из печени токсинов. Встречается в таких продуктах питания, как: мясо, птица, яйца, рыба и молочные продукты.

Аспарагиновая кислота

Считается универсальным топливом для нашего организма, так как значительно улучшает обмен веществ. Встречается в молоке, тростниковом сахаре, птице и говядине.

Аспарагин

Пытаясь ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?», ученые в первую очередь открыли именно аспарагин. Было это в далеком 1806 году. Данная кислота принимает участие в улучшении работы нервной системы. Она содержится во всех животных белках, а также орехах, картофеле и злаках.

Гистидин

Является важным строительным элементом всех внутренних органов. Играет едва ли не ключевую роль в образовании красных и белых кровяных телец. Положительно влияет на иммунную систему и половую функцию. Из-за широкого спектра применения, запасы гистидина в организме быстро истощаются. Поэтому важно принимать его с пищей. Содержится в мясных, молочных и злаковых продуктах.

Серин

Стимулирует работу головного мозга и центральной нервной системы. Встречается в таких продуктах, как: мясо, соя, злаки, арахис.

Цистеин

Эта аминокислота в организме отвечает за синтез кератина. Без нее не было бы здоровых ногтей, волос и кожи. Находится в таких продуктах, как: мясо, яйца, красный перец, чеснок, лук и брокколи.

Аргинин

Говоря о том, сколько протеиногенных аминокислот входит в состав белков и какие функции они выполняют, мы убедились в том, что каждая из них важна для организма. Однако есть кислоты, которые, по мнению экспертов, считаются наиболее значимыми. К таковым относится аргинин. Он отвечает за здоровую работу мышц, суставов, кожного покрова и печени, а также укрепляет иммунитет и сжигает жиры. Аргинин часто используют бодибилдеры и те, кто желает похудеть, в составе добавок. В природном виде он встречается в мясе, орехах, молоке, злаках и желатине.

Глютаминовая кислота

Является важным элементом для здоровой работы головного и спинного мозга. Часто продается в виде добавки «Глутамат натрия». Встречается в яйцах, мясе, молочных продуктах, рыбе, моркови, кукурузе, помидорах и шпинате.

Глутамин

Нужен в белках для роста и поддержки мышц. Также является «топливом» головного мозга. Кроме того, глутамин выводит из печени все то, что поступает туда с нездоровой пищей. При термической обработке кислота денатурирует, поэтому, чтобы ее восполнить, нужно употреблять петрушку и шпинат в сыром виде.

Глицин

Помогает крови сворачиваться, а глюкозе - перерабатываться в энергию. Встречается в мясе, рыбе, бобовых и молоке.

Пролин

Отвечает за синтез коллагена. При недостатке в организме пролина начинаются проблемы с суставами. Встречается в основном в животных белках, поэтому является едва ли не единственным веществом, с нехваткой которого сталкиваются люди, не употребляющие мясо.

Тирозин

Отвечает за регулировку артериального давления и аппетит. При недостатке этой кислоты человек страдает быстрой утомляемостью. Чтобы таких проблем не было, нужно есть бананы, семечки, орехи и авокадо.

Продукты, богатые аминокислотами

Теперь вы знаете, сколько аминокислот входит в состав белка. Функции и место нахождения каждой из них вам тоже известны. Отметим главные продукты, употребляя которые, можно не переживать о сбалансированности питания в плане аминокислот.

Яйца. Отлично усваиваются организмом, дают ему большое количество аминокислот и обеспечивают белковую подкормку.

Молочные продукты. Способны обеспечить человека множеством полезных веществ, спектр которых, кстати говоря, не ограничивается органическими кислотами.

Мясо. Пожалуй, первый источник белка и входящих в него веществ.

Рыба. Богата на белок и отлично усвояема организмом.

Многие абсолютно уверены, что без продуктов животного происхождения нельзя обеспечить организм должным количеством белка. Это совершенно неверно. И доказательством тому является огромное количество вегетарианцев с прекрасной физической формой. Среди растительных продуктов главными источниками аминокислот являются: бобовые, орехи, крупы, семена.

Заключение

Сегодня мы узнали, сколько аминокислот входит в состав белка. Группы веществ и подробное описание их представителей помогут вам сориентироваться в составлении рациона здорового питания.

fb.ru

Сколько всего аминокислот существует в белках

Приветствую вас, друзья мои! Сегодня я хотела бы поговорить с вами вот на тему сколько всего аминокислот существует. И какие нужны для нашего организма? Дело в том, что многие мои подруги стали поклонницами монодиет. Я хотела бы доказать, что не от всего можно отказаться. Исключение некоторой части продуктов негативно влияет на нашу красоту.

Содержание

  • 1 Виды аминокислот
  • 2 Незаменимые
  • 3 Заменимые

Виды аминокислот

Белки являются незаменимыми питательными веществами в любой здоровой диете. Все белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами. Это вроде кирпичиков для строительства дома. Но не все белки в своем рационе содержат аминокислоты, которые нам необходимы.

Если вы посмотрите на белок под микроскопом, он будет выглядеть в виде цепочки из аминокислот, соединенных пептидной связью. В организме человека органические кислоты играют роль кирпичиков, из которых создается и ремонтируется мышечная ткань, волосы и кожа.

Еще десятки лет назад ученые знали только три-четыре вещества. Сейчас известно, что существует более 200 органических кислот. В последние годы находят еще большее применение для аминокислотных функций. Например, кератин, содержащийся в наших волосах и ногтях помогает разработать соединение, используемое в виде биоразлагаемого пластика.

Однако для стабильной жизнедеятельности организма нужно 22 протеиногенные аминокислоты, которые разделяются по категориям:

  • заменимые – самостоятельно синтезируются в нашем организме;
  • незаменимые – поступают извне (продукты, пищевые добавки).
НезаменимыеЗаменимые
  • Аргинин*
  • Гистидин*
  • Изолейцин
  • Лейцин
  • Лизин
  • Метионин
  • Фенилаланин
  • Треонин
  • Триптофан
  • Валин
  • Серин
  • Тирозин
  • Аланин
  • Аспарагин
  • Аспарагиновая кислота (аспартат)
  • Цитрулин
  • Цистеин
  • Глицин
  • Глютаминовая кислота
  • Пролин
  • Серин
  • Глутамин

Эта классификация не лишена недостатков. Например, аргинин может создаваться в нашем организме, считаясь заменимой кислотой. Только с некоторыми особенностями метаболизма и в некоторых физиологических состояниях приравнивается к незаменимым.

Также и гистидин, который синтезируется, только в не больших количествах. Поэтому его необходимо употреблять с едой.

Незаменимые

Этот вид веществ не может синтезироваться в теле человека самостоятельно. Поэтому необходимо получать их из еды. Больше всего их содержат белки животного происхождения. Если организм чувствует нехватку какого-либо элемента, то начинает потреблять из других источников. Например, из мышечной ткани. Основной упор делается на функционирование двух органов – мозга и сердца. Чаще всего — в ущерб остальным. Более подробно вы можете прочесть в моей статье про незаменимые аминокислоты для человека. Сейчас же я сделаю беглый обзор.

Только три аминокислоты (изолейцин + лейцин + валин) составляют почти 70% всех органических кислот в организме. Поэтому их значение в организме человека настолько высоко. В спортпитании есть даже специальный BCAA комплекс, содержащий эти три компонента.

Лейцин участвует в защите и восстановлении мышц, костей, кожных покровов. Благодаря ему выделяется гормон роста. Управляет уровнем сахара и помогает сжиганию жира. Содержится в бобовых, мясе, орехах, рисе (нешлифованном) и зернах пшеницы. Благодаря своей способности стимулировать синтез белка, лейцин помогает стимулировать наращивание мышечной массы и способствует жиросжиганию. Лучшие пищевые источники лейцина, включают любой белок из животных, которые, естественно, содержат все незаменимые аминокислоты.

Изолейцин существует в белках и ускоряет выработку энергии. Его очень «любят» спортсмены. После изнурительных тренировок помогает быстрой регенерации мышечной ткани. Снимает неприятный болевой синдром. Участвует в образовании гемоглобина, регулирует количество глюкозы. Источники: мясные и рыбные продукты, яйца, орехи, горох, соя. В спортивном питании содержится в BCAA концентратах.

Лизин необходим для работы иммунной системы. Его задача – синтезировать антитела, которые станут защищать организм от «вторжения» аллергенов и вирусов. Еще он контролирует процессы обновления костей и коллагена. Управляет гормонами роста. В природе находим в кисломолочных продуктах, картошке, яйцах, красном мясе, рыбке.

Фенилаланин – это основа основ для нормальной работы центральной нервной системы. Наличие альфа-аминокислоты в организме человека избавляет от приступов депрессии и хронической боли. Влияет на способность концентрироваться и запоминать. Препараты на основе вещества используются при лечении психических заболеваний и болезни Паркинсона. Улучшает работу поджелудочной железы, печени.

Метионин – это вообще серьезный «боец». Активно перерабатывает и сжигает жиры. Участвует в образовании некоторых заменимых аминокислот. Наличие элемента влияет на нашу выносливость, работоспособность. Его недостаток сразу станет заметен по ногтям и коже. Встречается в природе: мясных и рыбных продуктах, бобовых, семечках, луке, чесноке, йогурте.

Треонин содержат белки, отвечающие за все системы организма: ЦНС, иммунную, сердечнососудистую. Без него начнутся проблемы с костями и зубами. Если у вас сбалансированная диета, то дефицит не грозит. Получаем из молочки, мяса, грибов, зеленых овощей и зерна.

Триптофан — это «серьезное» вещество. Оно необходимо человеку и несет ответственность за образование серотонина. Недостаток отвратительно сказывается на сне, настроении и аппетите. Регулирует артериальное давление, функцию дыхания. Высокое содержание аминокислоты: морепродукты, красное мясо, домашняя птица, пшеница, кисломолочка.

Валин существует для восстановления поврежденных тканей и обменных процессов в мышцах. При тяжелых нагрузках оказывает стимулирующее действие. Участвует в умственной деятельности. Необходим при терапии разрушения печени и головного мозга от алкогольных, наркотических веществ. Получить можем из мяса, молочных продуктов, грибов, сои, арахиса.

Такие элементы образуются в организме человека из других элементов. Но не думайте, что они возникают сами по себе. Их присутствие в продуктах питания крайне необходимо. Итак, разбираемся, сколько всего аминокислот заменимых.

Аланин ускоряет метаболизм углеводов. Помогает выведению токсических веществ из печени. Встречается в молочке, мясе, птице, рыбных продуктах, яйцах.

Аспарагиновая кислота принимает участие в синтезе других аминокислот. Это универсальное топливо, которое улучшает обменные процессы в нашем теле. В природе встречаем элемент в тростниковом сахаре, молоке, мясе домашней птицы и говядине.

Аспарагин нужен для работы нервной системы. Находится во всех продуктах животного происхождения, а также орехах, зерне, картофеле.

Гистидин существует в белках всех органов. Он активно принимает участие в образовании кровяных телец (красных и белых). Иммунитет нуждается в этом элементе. Положительно влияет на половую функцию, увеличивая влечение. Однако запасы вещества быстро истощаются. Вот почему нужно получать его из внешних источников: мясо, зерно, молоко.

Серин отвечает за работу головного мозга и ЦНС. Встречаем в мясомолочных продуктах, сое, пшенице, арахисе.

Цистеин несет ответственность за синтез кератина. Без него можно было бы забыть о красивых волосах, ногтях и коже. В естественном виде находим в мясе, яйцах, красном перце, луке, чесноке и брокколи.

Аргинин – одна из самых важных аминокислот в организме человека. Он «заведует» правильным функционированием суставов, мышц, кожных покровов, печени. Укрепляет иммунитет. Благодаря активным процессам, происходит быстрое сжигание жировой ткани. Часто применяется в составе пищевых добавок бодибилдерами или худеющими. В естественном виде встречается в мясомолочных продуктах, орехах, зерновых (овес, пшеница), желатине.

Глютаминовая кислота играет основную партию в работе головного и спинного мозга. Входит в добавку глутамат натрия. В аптеке продают глутаминовую кислоту. Мне ее даже гинеколог назначала. Находим эту аминокислоту в мясомолочных продуктах, яйцах, морской рыбке, морковке, помидорах, кукурузе и шпинате.

Глутамин существует в белках для создания и поддержания мышц. Используется как топливо головного мозга. Вещество необходимо человеку для выведения всякой гадости из печени. Самое неприятное, что в результате приготовления оно разрушается. Поэтому жуйте, друзья мои, петрушечку и шпинат в сыром виде.

Глицин нужен для заживления ран и переработки глюкозы в энергию. Отличными источниками станут все белковые продукты: мясо, рыба, молоко, бобы.

Пролин содержат белки, ответственные за образование коллагена. Без него начнутся проблемы с суставами. Вегетарианцы постоянно сталкиваются с нехваткой этого вещества. В природе находим в животных продуктах.

Тирозин отвечает за работу всего организма. В его «компетенции» регулировать артериальное давление, аппетит. Недостаток чреват повышенной утомляемостью. Источником станут семечки, орехи, бананы, авокадо.

Итак, мои хорошие, мы разобрались сколько всего аминокислот существует и что же это такое. Я не утверждаю, что нужно килограммами уплетать картошку или мясо. Просто не лишайте тело нужной энергии. А себя красоты. Подписывайтесь на рассылку. До встречи!

С уважением, Ольга Сологуб

PS: думаю, вам будет интересно в каких продуктах питания содержатся аминокислоты и сколько?

Читайте — Таблица аминокислот в продуктах питания

takioki.life

Строение и свойства аминокислот, входящих в состав белков. Пептидные связи, соединяющие аминокислоты в цепи

В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы — белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.

Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам. От родителей детям передаётся генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции: ускоряют химические реакции, выполняют транспортную, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos — первый).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. В организме человека насчитывают около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

Как и любой полимер, белок состоит из мономерных единиц, или «строительных блоков». В белках организма человека такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействий образуют пространственные структуры — конформации белков. На определённом участке белковой молекулы из радикалов аминокислот формируется активный центр, который может специфично (комплементарно) связываться с молекулами-лигандами. Взаимодействие белков с лигандами лежит в основе их функционирования. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

I. Строение и свойства аминокислот, входящих в состав белков. Пептидные связи, соединяющие аминокислоты в цепи

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Слово несёт информацию, например, о предмете или действии, а последовательность аминокислот в белке несёт информацию о построении пространственной структуры и функции данного белка.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении pH α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин — иминокислота, радикал которой связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D- изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L- аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл. 1-1).

Таблица 1-1. Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NН2), тиольная (-SН), амидная (-СО-NН2),гидроксильная (-ОН) и гуанидиноваягруппы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия (табл. 1-2).

Таблица 1-2. Примеры названий аминокислот по заместительной номенклатуре и соответствующие тривиальные названия

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы (см. табл. 1-1).

Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Так, серин впервые был выделен из фиброина шёлка (от лат. serieum — шелковистый), а глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos — сладкий).

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серин, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+, но при pH около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при pH около 7,0 диссоциирующую с образованием СОO- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ε -положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа. Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений pH (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп — отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы — катионы (см. схему ниже).

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от pH среды

При нейтральных значениях pH все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, — положительный заряд (табл. 1-3).

Изменение pH в кислую сторону (т. е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от pH среды

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.

Модифицированные кислоты, найденные в составе белков

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, y-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме

Значение гидроксильных групп в составе лизина и пролина описано в разделе 15.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие каких-либо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Нингидриновая реакция на α-аминокислоты

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно- фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).

Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α- аминокислот.

Нингидриновая реакция, используемая для определения α-аминокислот

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SН-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т. е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).

1. Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т. д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NН-СН-СО- носит название «пептидный остов» (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли- Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот. Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

2. Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т. е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).

Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α-углеродных атомов в пространстве.

Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей. Функциональные группы -СО- и -NH-, образующие пептидные связи, не ионизированы, но полярны, и могут участвовать в образовании водородных связей.

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ. protein — белок, lysis — разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

3. Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых «маленьких» пептидов можно отнести тиреотропин-рилизинг-гормон и глутатион (три- пептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например, нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин — 41 аминокислоту.

Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные α-аминогруппой и α-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.

Ангиотензин II — октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.

Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца ангиотензина I 2 аминокислоты, в результате чего образуется биологически активный ангиотензин II, участвующий в регуляции АД и водно-солевого обмена в организме (см. схему А).

Однако в некоторых биологически активных пептидах могут содержаться либо необычные аминокислоты, либо существовать необычные связи между аминокислотами, не встречающиеся в белках.

Пример пептида, содержащего необычную для белков связь между аминокислотами, — трипептид глутатион, построенный из глутамата, цистеина и глицина (см. схему Б).

N-концевая аминокислота глутамат связана со второй аминокислотой цистеином не через α-карбоксильную группу, а через y-карбоксильную группу его радикала. Глутатион — широко распространённый пептид организма человека. Он может быть использован в окислительновосстановительных реакциях как донор и акцептор водорода и необходим для работы ряда ферментов.

Функции пептидов зависят от их первичной структуры. Ангиотензин I по структуре очень похож на ангиотензин II (имеет только две дополнительные аминокислоты с С-конца), но при этом не обладает биологической активностью.

Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств. В качестве примера можно рассмотреть структуру и свойства двух пептидных гормонов — окситоцина и вазопрессина.

В гипоталамусе окситоцин и вазопрессин образуются в результате частичного (ограниченного) протеолиза более крупных белковых предшественников. Из гипоталамуса по нервным волокнам эти гормоны внутри секреторных гранул перемещаются в нервные окончания аксонов, находящихся в задней доле гипофиза. После действия специфических стимулов эти гормоны выделяются в кровь (см. схему А на с. 13).

Окситоцин и вазопрессин в своей структуре имеют много общего:

• оба содержат 9 аминокислотных остатков;

• 7 аминокислотных остатков из 9 идентичны;

• 2 остатка цистеина соединены дисульфидной связью;

• на С-конце пептидов α-карбоксильная группа глутамата амидирована.

Несмотря на небольшие отличия в последовательности аминокислот (замены аминокислот в положениях 3 и 8) эти гормоны сильно отличаются по физиологическому действию. Так, окситоцин выделяется в кровь во время кормления ребёнка, вызывает сокращение миоэпителиальных клеток протоков молочных желёз и стимулирует выделение молока. Кроме того, окситоцин влияет на гладкую мускулатуру матки во время родов, вызывая её сокращение.

В отличие от окситоцина, основное физиологическое действие вазопрессина — увеличение реабсорбции воды в почках при уменьшении АД или объёма крови (поэтому другое название этого гормона — антидиуретический). Кроме того, вазопрессин вызывает сужение ГМК сосудов.

Интересно отметить, что наличие в положении 8 основной аминокислоты важно для проявления антидиуретической активности, а аминокислоты с гидрофобным радикалом в положении 3 — для сокращения ГМК.

Так как пептиды — мощные регуляторы биологических процессов, их можно использовать как лекарственные препараты. Основное препятствие для терапевтического использования — их быстрое разрушение в организме. Одним из важнейших результатов исследований является не только изучение структуры пептидов, но и получение синтетических аналогов природных пептидов с целенаправленными изменениями в их структуре и функциях.

Например, синтезирован пептид 1-дезамино- 8-D-аргинин-вазопрессин (ДАВ), структура которого представлена на схеме Б.

В структуре этого пептида (по сравнению с вазопрессином) нет аминогруппы на N-конце, и вместо L-аргинина в положении 8 стоит D-аргинин. Такой синтетический пептид обладает только антидиуретической активностью и химически устойчив, т. е. при введении в организм вызывает длительную реакцию. Такой искусственный аналог гормона (по сравнению с природным) более эффективен при лечении гормональной недостаточности.

Открытые и изученные в настоящее время пептиды можно разделить на группы по их основному физиологическому действию:

• пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг- гормоны гипоталамуса, меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон и др.);

• пептиды, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтестинальный пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.);

• пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД (брадикинин, калидин, ангиотензин II);

• пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, β-эндорфины);

• пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

• пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха и т. д.

Однако такое деление пептидов крайне условно. Появились данные о том, что многие пептиды обладают широким спектром действия. Так, меланоцитстимулирующий гормон, помимо стимуляции пигментообразования, участвует в регуляции аппетита (вместе с лептином подавляет потребление пищи и является антагонистом нейропептида Y). В то же время β-эндорфины, кроме анальгезирующего эффекта, — синергисты нейропептида Y, т. е. усиливают потребление пищи. Описанный выше вазопрессин, кроме антидиуретического и сосудосуживающего действия, имеет свойство улучшать память.

Page 2

Биохимия — сравнительно молодая наука, возникшая на стыке биологии и химии в конце XIX века. Она изучает процессы развития и функционирования организмов на языке молекул, структуру и химические процессы, которые обеспечивают жизнь одно- и многоклеточных существ, населяющих Землю. Выдающиеся открытия в области учения о ферментах, биохимической генетики, молекулярной биологии и биоэнергетики превратили биохимию в фундаментальную дисциплину, позволяющую решать многие важные проблемы биологии и медицины.

Настоящий учебник является результатом многолетней преподавательской работы коллектива кафедры биохимии Московской медицинской академии, и содержит информацию, касающуюся, главным образом, биохимии человека. Учебник предназначен студентам и преподавателям медицинских вузов. По структуре и содержанию он соответствует программе по биохимии для студентов медицинских вузов, утвержденной Министерством здравоохранения РФ.

Учебник знакомит читателей со структурно-функциональными компонентами клеток и процессами, лежащими в основе жизнедеятельности здорового организма, а также с некоторыми нарушениями, которые приводят к возникновению болезней. Для него характерно акцентирование внимания читателя на значении рассматриваемых вопросов для медицины. Книга содержит 16 разделов и приложение, в которое входят список сокращений, предметный указатель, словарь терминов и лабораторные показатели. Первые разделы посвящены структуре и функциям белков, ферментов, витаминов и нуклеиновых кислот. Подробно рассматривается синтез и регуляция информационного потока ДНК —> РНК —> белок, причины, лежащие в основе биохимической индивидуальности организмов и возникновения наследственных болезней. В разделах по обмену углеводов, липидов и аминокислот внимание читателей фокусируется на процессах, обеспечивающих образование и потребление энергии в тканях организма и участие этих соединений в формировании структурных компонентов клеток. В книге обсуждается ключевая роль гормонов в межклеточных взаимодействиях и регуляции обмена веществ. Учебник содержит также ряд специализированных разделов: биохимия межклеточного матрикса, обезвреживание токсических веществ в организме, биохимия крови, онкогенез, представляющих особый интерес для медиков и врачей. Информация, приведенная во всех главах учебника, дана в соответствии с современным уровнем научных знаний в этих областях.

Надеюсь, что учебник заинтересует широкий круг читателей и окажется полезным для студентов, аспирантов и научных сотрудников, работающих в области общей и клинической биохимии, молекулярной биологии и медицины. Большое количество схем и рисунков, которыми снабжена книга, должны облегчить усвоение материала и могут быть использованы в преподавании биохимии. В то же время коллектив авторов готов рассмотреть предложения по улучшению книги и критические замечания читателей, которые можно выслать по электронной почте: info[email protected]

Благодарю коллектив авторов и особенно группу в составе Т. Л. Алейниковой, Л. В. Авдеевой, Н. П. Волковой, В. А. Голенченко, А. Е. Губаревой и С. А. Силаевой за помощь в редакционной работе, а также сотрудникам издательского дома «ГЭОТАР-МЕД».

Зав. каф. биохимии ММА им. И. М. Сеченова, чл.-корр. РАН, проф. Е. С. Северин

Список сокращений

* или # — с последующим кодом из 6 цифр (символы * или # указывают на наличие аллелей, разных фенотипов заболевания или же включение в состав нозологической единицы нескольких и разных поражённых генов) — менделевское наследование (по http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Omim/).

— синоним

— аутосомное доминантное наследование

р — аутосомное рецессивное наследование

— связанное с X — хромосомой наследование

В — клетки (В произносят как бэ) — В — лимфоциты

C1, С2, С3 (произносят как си) и т. д. — компоненты системы комплемента 1, 2, 3 и т. д.

Са2+ — катион(ы) кальция, ион(ы) кальция; ионизированный (свободный) кальций

CD (от cluster of differentiation [произносят как си ди], кластер дифференцировки), см. Маркёр

Cl- — анион(ы) хлора

Fab см. «Фрагмент»

FAD — флавинадениндинуклеотид

FMN — флавинмононуклеотид

Н+ — ион(ы) водорода, протоны

[H+] — концентрация ионов водорода

Hb — гемоглобин

НbСО — карбоксигемоглобин

НbO2 — гемоглобин оксигенированный

HLA (произносят как эйч эль эй, от human leukocyte antigens), см. «Антиген», см. «МНС»

Ig — иммуноглобулин, иммуноглобулины

IRE — iron-responsive element, железо-чувствительный элемент

К+ — катион(ы) калия

[К+] — концентрация ионов калия

LT — leucotrienes, лейкотриены

MetHb — метгемоглобин

МНС (произносят как эм эйч си, от major histocompatibility complex, главный комплекс гистосовместимости)

Мr — кажущаяся молекулярная масса

Na+ — катион(ы) натрия

[Na+] — концентрация ионов натрия

NAD — никотинамидадениндинуклеотид

NADP — никотинамидадениндинуклеотидфосфат

NO — оксид азота (NO), вырабатываемый в эндотелии фактор релаксации (вазодилатации)

НТФ — нуклеозидтрифосфаты

раСO2 — парциальное напряжение двуокиси углерода в артериальной крови

рСO2 — парциальное давление двуокиси углерода

PG — prostaglandins, простагландины

Pi (Н3РO4) — фосфат неорганический

рO2 — парциальное давление кислорода

PPi (Н4Р2O7) — пирофосфат неорганический

SAT — S-аденозилгомоцистеин

SAM — S-аденозилметионин

Т3 — трийодтиронин

Т4 — тетрайодтиронин, тироксин

Т-клетки — Т-лимфоциты

TNF — tumor necrosis factor, фактор некроза опухолей

ТХ — тромбоксаны

VIР (от Vasoactive Intestinal Polypeptide) — вазоактивный интестинальный (кишечный) полипептид (недопустимо написание — ВИП)

Аг — антиген, антигены

АД — артериальное давление

АДГ — антидиуретический гормон (вазопрессин)

АДФ — аденозиндифосфорная кислота, аденозиндифосфаты

АКТГ — адренокортикотропный гормон

АЛТ — аланинаминотрансфераза

АМФ — аденозинмонофосфат(ы)

цАМФ — циклический аденозин-3’,5'-монофосфат

апоЛП — аполипопротеин

АПФ — ангиотензин-превращающий фермент

ACT — аспартатаминотрансфераза

АТ — антитело, антитела

АТФ — аденозинтрифосфорная кислота

АТФ-аза — аденозинтрифосфатаза

АЦ — аденилатциклаза

АХАТ — ацетил-КоА-холестеролацилтрансфераза

ВМК — высокомолекулярные кининогены

ГАМК — у-аминомасляная кислота

ГДФ — гуанозиндифосфат

ГМК — гладкомышечная клетка

ГМФ — гуанозинмонофосфат

ГПЭТЕ — гидропероксидэйкозатетроеноаты

IT — глутатионтрансфераза

ГТФ — гуанозинтрифосфат

ТЭТЕ — гидроксиэйкозатетроеноаты

Д — дальтон (после числового значения)

ДАГ — диацилглицеролы

ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота

ДОФА — диоксифенилаланин

ДФФ — диизопропилфторфосфат

ЖКТ — желудочно-кишечный тракт

ИЛ — интерлейкин, интерлейкины

ИМФ — инозинмонофосфат

ИФ3 — инозинтрифосфат

ИФН — интерферон, интерфероны

кД — килодальтон

КК — креатинкиназа

КоА — кофермент (коэнзим) А

KoQ — кофермент (коэнзим) Q

КЩР — кислотно-щелочное равновесие

КФ — Классификация Ферментов (). КФ приведены по Enzyme Nomenclature (NC-IUBMB, Комитет по Номенклатуре Международного Союза по Биохимии и Молекулярной Биологии)

ЛГ — лютеинизирующий гормон, лютропин

ЛДГ — лактатдегидрогеназа

ЛП — липопротеины

ЛПВП — липопротеины высокой плотности

ЛП-липаза — липопротеинлипаза

ЛПНП — липопротеины низкой плотности

ЛПОНП — липопротеины очень низкой плотности

ЛППП — липопротеины промежуточной плотности

ЛХАТ — лецитинхолестеролацилтрансфераза

МАГ — моноацеилглицероны

МАО — моноаминооксидаза

ОПК — общий путь катаболизма

мяРНП — малые ядерные рибонуклеопротеины

ПТГ — паратиреоидный гормон

СЕ — субъединица

ПКА — протеинкиназа А

ПКС — протеинкиназа С

ПОЛ — перекисное окисление липидов

ПОМК — проопиомеланокортин

ПФ — пиридоксальфосфат

ПЦР — полимеразная цепная реакция

ПЯЛ — полиморфноядерные лейкоциты

РНК — рибонуклеиновая кислота

мРНК — матричная РНК

рРНК — рибосомная РНК

тРНК — транспортная РНК

РНР — рибонуклеотидредуктаза

РЭС — ретикулоэндотелиальная система

ССС — сердечно-сосудистая система

СТГ — соматотропный гормон

ТАГ — триацилглицеролы

ТДФ — тиаминдифосфат

ТТГ — тиреотропный гормон

УДФ — уридиндифосфат

УМФ — уридинмонофосфат

УТФ — уридинтрифосфат

УФО — ультрафиолетовое облучение

ФАФС — З-фосфоаденозин-5-фосфосульфат

ФРДФ — фосфорибозилдифосфат

ФСГ — фолликулостимулирующий гормон, фолли- тропин

ХГТ — хорионический гонадотропин

ХМ — хиломикроны

ЦДФ — цитидиндифосфат

ЦМФ — цитидинмонофосфат

ЦНС — центральная нервная система

ЦПЭ — цепь переноса электронов

ЦТК — цикл трикарбоновых кислот, цикл Кребса

ЦТФ — цитидинтрифосфат

ЭР — эндоплазматический ретикулум

lifelib.info

3.Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

Все α- аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрическийα-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров.Практически все белки построены из 20α-аминокислот, принадлежащих за исключением глицина кL- ряду.

||По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они

  • лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях;

  • хорошо кристаллизуются;

  • имеют высокую плотность

  • высокие температуры плавления.

Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли).

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин),сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена ( из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей - незаменимыеаминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

4.Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Молекулярная масса некоторых белков составляет:

  • инсулин - 5700Д,

  • Пепсин- 35 000Д,

  • гемоглобин – 65 000Д.

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначаютS( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S.Для вычисления молекулярной массы (М), помимо константы седиментации, необходимы дополнительные сведения о плотности растворителяи белка и другие согласно уравнениюСведберга:

Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы:

  • глобулярные (шарообразные) .Более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро, водорастворимысвёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. (Глобулин, Альбумин)

  • фибриллярные (веретенообразные). Образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. (Актин, Миозин)

На основе различий белков в молекулярной массе, размеров и форме их можно разделить с помощью ультрацентрифугирования (по скорости седиментации), методом гель – фильтрации (молекулярного просеивания в сефадексе).

studfiles.net

2. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пептиды.

1.Предмет и задачи биологической химии. Биохимия как молекулярный уровень изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Значение биохимии в подготовке врача и для медицины.

Биохимия – это наука о химическом составе живой материи, химических процессах, происходящих в живых организмах, а также связи этих превращений с деятельностью органов и тканей. Таким образом, биохимия состоит как бы из трех частей: 1) статическая биохимия (это анализ химического состава живых организмов); 2) динамическая биохимия (изучает совокупность превращения веществ и энергии в организме); 3) функциональная биохимия (исследует процессы, лежащие в основе различных проявлений жизнедеятельности).

Главным для биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения всех химических веществ и физико-химических процессов в живом организме, а также механизм нарушения этих функций при разных заболеваниях. Современная биохимия решает следующие задачи: 1. Биотехнологическую, т.е. создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов роста растений, средств борьбы с вредителями, пищевых добавок. 2. Проводит разработку новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов и онкобелков. 3. Проводит разработку методов генной и клеточной инженерии для получения принципиально новых пород животных и форм растений с более ценными признаками. 4. Изучает молекулярные основы памяти, психики, биоэнергетики, питания и целый ряд других задач.

Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе разви­тия и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекуляр­ных» наук — химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отноше­нии биохимия сама является молекулярной наукой. Однако главные конечные задачи биохимии лежат в области биологии: она изучает закономерности биоло­гической, а не химической формы движения материи. С другой стороны , «молекулярные изобретения» природы , открываемые биохимиками, находят приме­нение в небиологических отраслях знания и в промышленности (молекулярная бионика, биотехнология). В таких случаях биохимия выступает в роли метода, а предметом исследований и разработок являются проблемы, выходящие за пре­делы биологии.

Живые организмы находятся в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ включает 3 этапа: поступление веществ в организм, метаболизм и выделение конечных продуктов из организма.

Поступление веществ в организм происходит в результате дыхания (кислород) и питания. В ЖКТ продукты питания перевариваются (расщепляются до простых веществ). При переваривании происходит гидролиз полимеров (белков, полисахаридов и других сложных органических веществ) до мономеров, всасывающихся в кровь и включающихся в промежуточный обмен.

Промежуточный обмен (внутриклеточный метаболизм) включает 2 типа реакций: катаболизм и анаболизм.

Катаболизм - процесс расщепления органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека - СО2, Н2О и мочевина. В процессы катаболизма включаются метаболиты, образующиеся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов клеток.

Реакции катаболизма сопровождаются выделением энергии (экзергонические реакции).

Анаболизм объединяет биосинтетические процессы, в которых простые строительные блоки соединяются в сложные макромолекулы, необходимые для организма. В анаболических реакциях используется энергия, освобождающаяся при катаболизме (эндергонические реакции).

Практически любое заболевание начинается с по­вреждения (нарушения) одной реакции в метабо­лизме клетки, а затем оно распространяется на ткань, орган и целый организм. Нарушение метабо­лизма ведет к нарушению гомеостаза в биологичес­ких жидкостях организма человека, что сопровож­дается изменением биохимических показателей.

Большое значение клинико-биохимических методов исследования био­логических жидкостей велико в медицине и важно для подготовки медицинских лаборатор­ных техников. Достаточно напомнить, что только в крови человека можно определить современными методами биохимических исследований около 1000 показателей метаболизма.

Биохимические показа­тели биологических сред организма человека широко используются при:

1. постановке диагноза заболевания, особенно дифференциального диагноза;

2. выборе метода лечения;

3.контроле за правильностью назначенного ле­чения;

4.результаты биохимических анализов служат одним из критериев излеченности патологическо­го процесса;

5.скрининге (выявлении болезни на доклини­ческой стадии);

6.мониторинге (контроле за течением заболе­вания и результатом лечения);

7. прогнозе (информации о возможном исходе заболевания).

Биологическая роль аминокислот и пептидов.

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же ?-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение. В водных растворах при нейтральном значении рН ?- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. В отличие от 19 остальных ?-аминокислот, пролин - иминокислота, радикал которой связан как с ?-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в ?-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах - L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного ?-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к ?-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-Nh3), тиольная (-SH), амидная (-CO-Nh3), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая  группы.

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ?-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, гуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы .Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от ?-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации ?-аминокислот.

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина - с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Функции пептидов зависят от их первичной структуры. Ангиотензин I по структуре очень похож на ангиотензин II (имеет только две дополнительные аминокислоты с С-конца), но при этом не обладает биологической активностью.

Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств.

Так как пептиды - мощные регуляторы биологических процессов, их можно использовать как лекарственные препараты. Основное препятствие для терапевтического использования - их быстрое разрушение в организме. Одним из важнейших результатов исследований является не только изучение структуры пептидов, но и получение синтетических аналогов природных пептидов с целенаправленными изменениями в их структуре и функциях.

Открытые и изученные в настоящее время пептиды можно разделить на группы по их основному физиологическому действию:

  • пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон и др.);

  • пептиды, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтестиналшый пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.);

  • пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД (брадикинин, калидин, ангиотензин II);

  • пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, (?-эндорфины);

  • пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

  • пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха и т.д.

3. Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика (прочность, кратность, компланарность, цис- ,транс- изомерия). Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина S).

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты 

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид .

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

  • копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

  • способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

  • транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

  • способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь . Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу .

Связь между ?-углеродным атомом и ?-аминогруппой или ?-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. ?-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве.

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания. Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней. Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте — глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.

studfiles.net

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

С биологической точки зрения каждый человек представляет собой довольно сложный белковый организм, причём заменимые и незаменимые аминокислоты являются материалом для строительства самих белков.

Вот только одни аминокислоты организм вполне способен производить самостоятельно, другие же способностью к воспроизводству в организме не обладают и поэтому должны обязательно присутствовать в пище, которую потребляет человек. Те или иные виды белков составляют нашу мышечную систему, органы, сосуды, волосы, все жидкости тела.

Более того, даже гормоны и ускорители химико-биологических реакций – ферменты – тоже не что иное, как белковые соединения, состоящие из аминокислот.

Аминокислоты для жизни

История открытия

Первой стала известна людям аминокислота под названием аспарагин. Ее открыл в 1806 году Луи-Никола Воклен, талантливый французский химик. Открытие других аминокислот растянулось более чем на сто лет, и разные ученые участвовали в нём.

А последним было выделено аминокислотное вещество треонин, что произошло в 1938 году. Исторически сложилось так, что все выделенные впервые аминокислоты стали получать свои названия от их первого источника. К примеру, Воклен дал такое название аспарагину, потому что выделил его из аспарагуса, то есть спаржи.

Глутамин получили из пшеничной клейковины, которая по-английски звучит как «глютен».

Значение аминокислот

Любой белок нашего организма является уникальным по своему составу и предназначению. У каждого белкового соединения имеется своя, уникальная аминокислотная цепочка, которая не может правильно функционировать без какого-либо одного звена.

Белок, попадающий в наш организм с пищей, не усваивается сам по себе, а раскладывается на отдельные звенья – аминокислоты. А уже из них непосредственно в организме происходит создание новых белковых структур.

Помимо того, что они являются основой строения всего человеческого организма, некоторые аминокислоты «работают» трансмиттерами, переносчиками нервных импульсов между клетками: это обеспечивает хорошее функционирование отдельных органов и слаженность их совместной работы.

Также роль аминокислот в организме заключается в том, что они обеспечивают усваивание витаминных и минеральных веществ, доставляют энергию в мышцы, чем способствуют хорошему функционированию мышечной системы и поддержанию ее тонуса.

Заменимые аминокислоты

В живой природе существует примерно 28 аминокислот, способных образовывать различные белковые структуры. Более половины из них организм вырабатывает самостоятельно – и в основном процесс аминокислотного синтеза происходит в нашей печени.

Здесь вырабатываются такие заменимые аминокислоты, как аланин, тирозин, цистеин, цитруллин и другие. В организме человека заменимые аминокислоты играют очень важную роль, а вовсе не вторичную, как можно было бы подумать, судя по их общему названию.

Рассмотрим особенности и функциональное значение некоторых заменимых аминокислот:

  • Аланин – регулирует уровень глюкозы в крови, обладая уникальной способностью превращаться в глюкозу при ее недостатке в организме; бета-аланин входит в состав некоторых органических кислот и катализаторов;
  • Аспарагин – выполняет поддерживающие функции в работе нервной системы, защищает ее от перегрузок, помогает другим аминокислотам синтезироваться в печени;
  • Цистеин – аминокислота, существующая как сама по себе, так и в составе цистина; она удаляет из организма токсины на клеточном уровне, обеспечивает здоровье нашей коже и волосам, усиливает действие ферментов;
  • Глицин – препятствует мышечному истощению, восстанавливает повреждения тканей, поддерживает деятельность ЦНС, как и другие аминокислоты в организме человека; также глицин способствует здоровью предстательной железы, предотвращает судороги при эпилепсии, лечит психозы;
  • Таурин – входит в состав миокарда, лейкоцитов, скелетных мышц, препятствует возникновению сердечных и сосудистых заболеваний; способствует хорошему минеральному обмену, защищает головной мозг.

Незаменимые аминокислоты

Определенные аминокислоты не могут вырабатываться в нашем организме, поэтому очень важно их постоянное поступление с пищей. Белковый синтез – процесс непрерывный, но если не хватает хотя бы одной незаменимой аминокислоты, он тормозится или идёт со сбоями.

А это уже может привести к серьезным последствиям для здоровья человека, вплоть до задержки роста и развития у детей или угнетения психического состояния и возникновения депрессий у взрослых. Всего существует 10 незаменимых аминокислот, хотя взрослым крайне нужны только 8 из них.

Детям же необходимы все незаменимые аминокислоты, потому что активно растущий организм нуждается в них больше, чем организм взрослого человека.

Функции незаменимых аминокислот в организме очень разнообразны – от участия в обменных процессах и гормональном синтезе до увеличения мышечной массы.

Функции аминокислот

Лизин:

  • является составной частью большинства белков человеческого организма;
  • формирует костную ткань и способствует росту;
  • влияет на кальциевый и азотный обмен;
  • участвует в гормональном и ферментном синтезе;
  • восстанавливает разрушенные ткани;
  • увеличивает объем мышечной массы и силу;
  • повышает мужское и женское половое влечение;
  • облегчает запоминание и формирование воспоминаний;
  • служит профилактикой развития атеросклероза;
  • укрепляет волосы, делает их упругими и менее ломкими.

Треонин:

  • способствует синтезу фибриллярных белков, являющихся основой соединительной ткани;
  • регулирует жировой обмен (рекомендуем прочитать правильное питание: источники белков, жиров и углеводов);
  • предотвращает развитие печеночного жирового гепатоза;
  • укрепляет иммунную систему;
  • входит в состав сердечной мышцы и нервных волокон.

Валин:

  • регулирует азотный обмен;
  • участвует в мышечном метаболизме и выведении из мышц молочной кислоты;
  • регенерирует тканевые повреждения;
  • даёт энергию клеткам организма.

Триптофан:

  • помогает выработке нейромедиатора серотонина;
  • улучшает настроение, а также качество и продолжительность сна;
  • способствует похудению посредством контроля аппетита;
  • активизирует выработку гормонов, влияющих на рост;
  • нейтрализует разрушительное действие никотина и других токсических веществ.

Лейцин:

  • укрепляет мышечные волокна, а также способствует их защите;
  • является важным энергетическим источником;
  • препятствует развитию сахарного диабета;
  • контролирует выработку гормона роста;
  • восстанавливает микроповреждения в мышцах, костях и на коже (читайте также почему болят мышцы после тренировки).

Изолейцин:

  • выполняет такие же функции, как и лейцин;
  • помогает синтезу гемоглобина, белкового компонента крови;
  • повышает физическую выносливость человека;
  • является участником тканевого энергообмена.

Метионин:

  • участвует в жировом обмене, предотвращает развитие висцерального ожирения;
  • улучшает работу пищеварительной системы;
  • препятствует вредному воздействию радиоактивных веществ на здоровье человека;
  • защищает кости от развития остеопороза;
  • контролирует аллергические реакции;
  • снижает интенсивность проявлений токсикоза у беременных женщин.

Фенилаланин:

  • формирует хорошее состояние психики, ее устойчивость к стрессам;
  • повышает настроение;
  • снижает болевую чувствительность;
  • укрепляет память, повышает способность к восприятию и обработке новой информации;
  • снижает аппетит, препятствует перееданию;
  • посредством превращения в тирозин контролирует синтез нейромедиаторов.

Гистидин:

  • является активатором и составной частью множества ферментных веществ;
  • помогает тканям расти и восстанавливаться;
  • укрепляет суставы, улучшает их подвижность;
  • входит в состав гемоглобина;
  • укрепляет слух.

Аргинин:

  • стимулирует иммунитет, препятствует злокачественному перерождению тканей;
  • выводит токсины из печени (рекомендуем прочитать очищение организма от шлаков);
  • входит в состав спермы и повышает мужскую потенцию;
  • укрепляет соединительную и эпителиальную ткань;
  • регулирует обмен веществ в мышцах;
  • оказывает сосудорасширяющее действие, препятствует тромбообразованию;
  • снижает количество плохого холестерина;
  • участвует в выработке гормона роста, улучшает развитие и рост детей, а также подростков;
  • способствует росту мышц и уменьшению жировых отложений;
  • укрепляет волокна соединительной ткани.

Недостаток и его последствия

Роль аминокислот в организме настолько велика, что при недостаточном их поступлении с пищей организм начинает функционировать со сбоями, порой довольно значительными. Во-первых, заметно снижается иммунитет, человек чаще простужается даже в теплое время года.

Снижается вес тела (рекомендуем прочитать Дробное питание для похудения), но путём потери мышечной массы, а не жировых отложений. Мышцы вследствие этого становятся дряблыми, вялыми, человеку становится всё сложнее выполнять даже обычные физические нагрузки, повышается риск травмирования.

Обмен веществ происходит со сбоями, а у детей может замедлиться или вовсе остановиться рост. Интеллектуальные и познавательные способности также снижаются, возможно возникновение депрессивных состояний, появление психозов и острых личностных расстройств.

Всего этого можно избежать, если правильно и полноценно питаться – то есть обеспечивать организму непрерывное поступление незаменимых аминокислот.

в продуктах

Животные продукты

Еще с советских времен невероятно популярным является миф о том, что наиболее ценный источник незаменимых аминокислот – это мясо и другие животные продукты, а растительный белок неполноценен, как и аминокислоты, получаемые из него.

Это совершенно не соответствует действительности! В различных растительных белках содержатся абсолютно все незаменимые аминокислоты: нужно только знать, какие продукты ими богаты, а какие – нет, и правильно их сочетать.

А что же мясо? Да, в нём действительно содержится много аминокислот, но внимание:

животные точно так же, как и люди, не могут синтезировать в своём организме незаменимые аминокислоты, а получают их из растительной пищи!

Так не лучше ли, не рациональнее ли человеку питаться напрямую растительной пищей и получать из нее полный набор незаменимых аминокислот?! Рекомендуем прочитать Вегетарианство: за и против.

Чем опасно мясо

Как видим, не растительная пища, а именно мясо является вторичным источником белка и аминокислотных соединений. К тому же, наличие в нём белка – еще не гарантия того, что он легко усвоится организмом.

Животная пища долго переваривается, вызывает тяжесть в желудке и нарушение пищеварения, а при обилии белка может вызвать даже токсикоинфекцию – отравление организма продуктами белкового распада. К тому же, продукты животного происхождения могут быть заражены яйцами паразитических организмов, напичканы антибиотиками.

В мясе, получаемом в промышленных масштабах, могут содержаться следующие опасные вещества: мышьяк (применяют в малых дозах для ускорения роста животного), сульфат натрия, синтетические гормоны, бензопирен (опасный канцероген).

Растительные продукты

Только растения и продукты из них являются первичными источниками всех типов аминокислот. Каждое растение имеет уникальную способность выполнять синтез аминокислотных соединений, используя для этого компоненты почвы, вещества в составе воздуха, а также воду.

Так что здесь выражение «сделать из воздуха» приобретает не абстрактное, а прямое значение. Но и кроме аминокислот, растения дают нам немало полезных веществ: это богатейшая палитра витаминов и минеральных веществ, хлорофилл – являющийся природным ранозаживляющим средством, и многое другое.

Причём, из растительных белков аминокислоты усваиваются значительно лучше, и без таких «побочных эффектов», как у животных белков.

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа – Nh3.

Разделяют α и β – аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия  аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Физические свойства  аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Читайте также:  Овсянка при сахарном диабете 2 типа: лечение диабетика овсом

Получение  аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах: 

Химические свойства  аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде: 

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

Значение аминокислот в организме человека

Цель — аминокислоты поступают в организм и находятся в правильной комбинации. Если один вид недоступен или его недостаточно, производства белка замедляется, нарушаются метаболические процессы, скорость выведения продуктов распада и токсинов уменьшается. Пожилые люди не единственные, кто страдает от этого. Молодежь тоже ощущает на себе нехватку питательных веществ, определить их ограниченное поступление помогают следующие признаки:

  • проблемы с весом тела;
  • ухудшение внешнего вида волос, выпадение, ломкость, сухость;
  • плохое состояние кожи;
  • бессонница;
  • перепады настроения;
  • снижение потенции/либидо;
  • артрит;
  • диабет;
  • гипертония и пр.

Функция аминокислот выходит далеко за пределы определения «строительные блоки».

Польза и применение аминокислот

В зависимости от возможности синтеза белков в организме аминокислоты делят на группы. В первую выделяют незаменимые, это пищевые белки, содержащие необходимые человеку аминокислоты, которые наше тело неспособно произвести самостоятельно. Их поступление обеспечивает рацион и другой экзогенный источник.

Незаменимые аминокислоты:

  • 1. Фенилаланин . Имеет болеутоляющий и антидепрессивный эффект. Предшественник синтеза норадреналина и дофамина, двух химических веществ мозга, необходимых для хорошего самочувствия.
  • 2. Валин, изолейцин и лейцин одновременно относят к незаменимым и к группе разветвленной цепи (аминокислоты bcaa). Предотвращают разрушения белков в мышечных волокнах во время физических упражнений. Дополнительное поступление валина обеспечивает быстрое восстановление организма, уменьшает повреждение мышц.
  • 3. Треонин. Источник синтеза глицина и серина, без которых невозможно нормальное построение коллагеновых и мышечных волокон, эластина. Треонин укрепляет сердечные мышцы, связки в организме. С его помощью надолго зубы и кости сохраняют свою прочность.
  • 4. Триптофан. Предшественник серотонина, нейромедиатора головного мозга. Способствует подавлению боли, успокаивает, улучшает сон. Основная причина присутствия триптофана в спортивном питании, способность повышать толерантность к боли и производительность при жестких тренировках.
  • 5. Метионин. Помогает устранить жир. Он содержит серу, которая необходима для производства антиоксиданта глютатиона. Метионин необходим нашему телу для получения двух других серосодержащих аминокислот, цистеина и таурина. Без них организм неспособен эффективно выводить токсины, синтезировать прочные, здоровые ткани и предотвращать сердечно-сосудистые заболевания.

Метионин является липотропной аминокислотой, помогает печени, предотвращает накопление жира в органе и обеспечивает нормальное функционирование для устранения токсинов из организма. Метионин поддерживает работу печени, путем регулирования поступления глутатиона, необходимого для нейтрализации в ней токсинов.

  • 6. Лизин. Способствует заживлению слизистых тканей. Помогает выделять гормон роста, увеличивает скорость восстановления мышц.
  • 7. Лейцин — одна из главных и самых крупных аминокислот, активно участвующая в синтезе и перестроении белков. Необходима для нормальной жизнедеятельности и поддержанияроста мышечной массы.

Заменимые аминокислоты организм вырабатывает сам в тех количествах, которые необходимы. Их немного, всего четыре вида: серин, глицин, аланин, аспарагиновая кислота.

В третью группу вошли аминокислоты, необходимые человеку, но которые организм производит в малых количествах. Их недостаток отрицательно сказывается на состоянии человека, особенно, это заметно у людей, которые ведут активную жизнь.

Запас быстро иссякает и надо постоянно восполнять недостаток. Аминокислоты этой группы принято считать условно-незаменимыми:

  • 1. Аргинин. Необходим для синтеза оксида азота. Расширяет сосуды, увеличивается приток крови и толерантность к физической нагрузке. Аргинин участвует во многих метаболических процессах, улучшает кровообращение, укрепляет иммунитет, повышает мужское либидо. Аргинин ускоряет процесс сжигания жира и снижает холестерин. Недостаток аргинина приводит к развитию остеопороза у пожилых женщин.
  • 2. Гистидин. Предшественник гистамина, имеет антиоксидантные свойства и играет ключевую роль в синтезе карнозина. Гистамин помогает бороться с повреждениями ячеек, вызванное свободными радикалами во время физических упражнений. Карнозин помогает превратить молочную кислоту в пригодное «топливо» для использования мышцами во время нагрузок.
  • 3. Тирозин. Предшественник допамина. Когда мышцы тела неспособны к дальнейшим нагрузкам, тирозин включается «работу» и повышает работоспособность и скорость восстановления мышц. Спортсмены готовы к длительным и жестким нагрузкам без опасности «перетренироваться».
  • 4. Глютамин. Самая массовая аминокислота, которая находится в мышцах. На ее долю ответственности приходится поддерживать иммунитет человека на высоком уровне, быстро восстанавливать мускулы и стимулировать белковый анаболизм. С возрастом замедляется производство, поэтому необходим дополнительный источник получения.

Глютамин замедляет процесс старения. Запас этой аминокислоты важен для эластичной кожи. При недостатке доступного глютамина, организм получает необходимый белок из мышечной массы и преобразует его в глутамин и энергию. Мышечный белок разрушается, волокна становятся тоньше, кожа обвисает.

Ученые называют глютамин «внутренним источником молодости».

  • 5. Пролин. Улучшает свойства тканей, способствует ранозаживлению и плотности кожи.
  • 6. Цистеин. Формирует коллаген в тканях, улучшает эластичность связок и сухожилий. Нужен для наращивания мышц и сжигания жиров.

Как принимать аминокислоты?

Нарастить мышечную ткань, восстановиться после физической нагрузки и поддержать мускулы в период «сушки» невозможно, или почти невозможно, без поступления нужного объема в организм аминокислот. Важная роль отводится аминокислотам bcaa, которые метаболизируются не в печени, а в мышцах. Они служат источником энергии при тренировках и предотвращают преждевременное разрушение мышечных волокон.

Аминокислоты ВСАА необходимы для эффективности физических упражнений и толерантности к нагрузке. При дополнительном поступлении в организм, анализы показывают повышение количества эритроцитов в крови, гемоглобина, гематокрита и сывороточного альбумина.

Доказано, что происходит быстрое восстановление силы в мышцах, замедляется разрушение белковых волокон даже в период интенсивных нагрузок, увеличивается окисление липидов, что способствует похудению.

При наборе мышечной массы

Аминокислоты необходимо принимать незадолго до занятий и после тренировки. Иногда присутствует дополнительный прием утром. В остальное время целесообразнее использовать протеин.

Читайте также:  Диета на 600 калорий в день: меню, отзывы и результаты

При похудении

Чтобы ускорить процесс потери килограммов, обеспечивают частые приемы аминокислот. Основная задача снизить желание поесть, подавить катаболизм, но сохранить мышцы. Необходим утренний прием, до и после нагрузки в спортивном зале, между приемами пищи.

Дозы приема аминокислот

Полноценный рацион сполна покрывает потребность человека, но если речь идет о спортсменах и бодибилдерах, необходим дополнительный источник поступления аминокислот, они расходуются быстрее.

Есть несколько моментов, которые следует учитывать:

  1. При приеме протеиновых смесей, отпадает необходимость в дополнительном получении аминокислот. Исключению подвергаются только аминокислоты ВСАА (валин, лейцин и изолейцин), которые восстанавливают «пробелы». Достаточно принимать их только в день тренировок.
  2. Дозу рассчитывают, исходя из массы тела спортсмена. При весе 60 кг дневная порция составит 14 грамм, с увеличением массы повышается и доза. Тяжеловесу потребуется до 30 грамм в сутки. Важно: речь идет не о весе препарата, а массе аминокислоты. Информация различна, сведения получают из инструкции на упаковке.
  3. Дозу на сутки делят на 2 приема. Первую принимают утром после сна, вторую по окончании тренировки.

Препараты, содержащие аминокислоты, могут выглядеть по-разному: таблетки, капсулы, гели, растворы и пр. Существенной разницы между ними нет, только в особенностях приема.

Что такое аминокислоты? Вред и польза

Аминокислоты — это органические соединения, те «кирпичики», из которых состоят молекулы белка — основа любого живого организма. Белок — это незаменимый элемент, основа функционирования нашего тела. Из белка состоят наши мышцы и тело, кости и внутренние органы, волосы и ногти. Гормоны и биоферменты в своей основе также имеют белковые соединения.

Необходимо ежедневно употреблять в пищу белок и продукты, богатые незаменимыми аминокислотами, чтобы поддерживать здоровье организма. Если сравнить белки и аминокислоты, то последние имеют большую биологическую ценность для нашего тела.

Для нашего здоровья особенно важны 20 аминокислот, получаемые из продуктов питания, у них разные составы и много функций. Ученые отдельно выделяют список из 8 аминокислот, называя их незаменимыми. Это означает, что наш организм не может самостоятельно их синтезировать, поэтому они могут попасть в организм только с пищей.

Вы будете удивлены, узнав, что организм животных способен к самостоятельному синтезу всех видов аминокислот — и заменимых, и не заменимых. Именно поэтому каждому человеку, который заботится о своем здоровье, необходимо грамотно подходить к составлению ежедневного рациона. Если получение незаменимых аминокислот из продуктов питания затруднительно, вы можете свободно приобрести в аптеке БАДы или специализированные витаминные комплексы.

Виды аминокислот и их основные функции

Условно все аминокислоты можно разделить на два типа: незаменимые и заменимые. Рассмотрим их подробнее, чтобы вы имели представление о том, насколько это важные вещества для нашего здоровья.

Статья в тему:Как разогнать метаболизм (обмен веществ) для похудения в домашних условиях?

  • Глицин помогает усвоению других полезных веществ, является основой для выработки гормонов, влияет на здоровье нервной системы.
  • Аланин способствует синтезу антител в крови, является составной частью витаминов.
  • Валин помогает синтезировать белок, укрепляет нервную систему, влияет на количество и качество гормонов.
  • Лейцин поддерживает нормальный уровень сахара в крови, помогает синтезировать белки и высвобождать энергию.
  • Изолейцин регулирует уровень сахара и холестерина, помогает вырабатывать гемоглобин и восстанавливать поврежденные ткани нашего тела.
  • Пролин улучшает работу отделов мозга, участвует в работе щитовидной железы и выработке гормонов.
  • Серин помогает нам бороться с инфекцией, т.к. синтезирует антитела, а также его действие помогает усвоению белков.
  • Треонин вырабатывает коллаген, участвует в пищеварении, является составной частью зубной эмали.
  • Цистеин помогает перевариванию пищи, влияет на состояние кровеносной системы, а также на качество волос и ногтей.
  • Метионин борется с токсинами, поддерживает работу мозга, участвует в процессе выработки гормонов.
  • Аспарагин регулирует работу нервной системы, участвует в обменных процессах.
  • Аспарагиновая кислота — основа для синтеза ДНК и РНК, участвует в обменных процессах.
  • Глутамин — основа нашей мышечной системы, а также он обеспечивает работу пищеварительной системы, участвует в обменных процессах тканей и органов.
  • Глутаминовая кислота способствует выработке пролина и помогает синтезу углеводов.
  • Лизин — основа коллагена (отвечает за состояние сосудов), усваивает кальций, помогает организму синтезировать ферменты, гормоны, антитела.
  • Аргинин расширяет сосуды, питает организм кислородом, очищает его от шлаков и жиров.
  • Гистидин важен для мужского здоровья, а также помогает иммунитету бороться с вирусами, формирует составные элементы нашей крови.
  • Фенилаланин помогает выделять поджелудочный сок, снижает болевой порог.
  • Тирозин помогает выработке гормонов, защищает мозг от попадания ненужных веществ.
  • Триптофан — основа для выработки гормонов.

Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Аспарагиновая кислота Глутамин Глутаминовая кислота Лизин Аргинин Гистидин Фенилаланин Тирозин Триптофан

Какие продукты наиболее богаты аминокислотами?

Наш организм всегда нуждается в аминокислотах, но больше всего они требуются в случаях:

  1. Умственного и физического напряжения;
  2. Интенсивных спортивных занятий;
  3. При различных заболеваниях;
  4. В периоды восстановления после болезней;
  5. При нехватке жизненной энергии и сил.

Каждый день нужно в достаточном количестве употреблять продукты, богатые аминокислотами. Пища животного происхождения наиболее богата незаменимыми аминокислотами. Она быстро поможет вашему организму восполнить дефицит этих полезных веществ. Однако, не следует забывать и о растительных источниках аминокислот. Растительная пища усваивается легче и не так сильно нагружает пищеварительную систему, в отличии от пищи животного происхождения.

Статья в тему:Как определить нехватку йода в организме у женщин?

Видео

  • http://sport-at-home.ru/polza-ot-aminokislot-zamenimye-i-nezamenimye-aminokisloty.html
  • https://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html
  • https://medknsltant.com/dlya-chego-nuzhny-aminokisloty-i-kak-ih-prinimat/
  • http://GormonyInfo.com/profilaktika/spisok-produktov-bogatyh-poleznymi-aminokislotami

zdorovo.live


Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.