Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

studbooks.net

Какую структуру могут иметь белки в составе мышц и почему


Белки. Вся правда о главном строительном элементе мышц. [Часть 1].

Э-ге-гей, уважаемые! Рад Вас снова приветствовать на страницах проекта “Азбука Бодибилдинга”! Наконец-то совершилось! Мы добрались до одной из самых фундаментальных тем, касающихся питания бодибилдеров – белки. Фундаментальных потому, что это основной строительный кирпичик мышц, именно благодаря ему мы и видим (или не видим) тот объем мускулов, которые нам удалось накачать. Сразу скажу, что хоть тема и довольно сложная, но если в ней разобраться вдоль и поперек, то рельефные мышцы – это как минимум Ваш диагноз.

Если копнуть, то в действительности довольно мало начинающих бодибилдеров (да и просто людей, занимающихся в тренажерном зале), обладают всей полнотой знаний относительно белков. Зачастую им только известно, что белки – это хорошо, их надо есть, да и все пожалуй. Мы же с Вами будем последовательно разбираться как в теоретических вопросах – строение и функции, механизмы синтеза белка, так и в практических – как они строят наши мышцы и т.п. В общем, уделим самое пристальное внимание этому важному компоненту в питании бодибилдера и изучим все тонкие тонкости и нюансные нюансы.

Итак, не будем тянуть кота за затягивать, приступаем к рассмотрению теоретических основ: что такое белки, их строение, функции, роль и т.д.

Белки: что это такое и с чем их едят? Введение в теорию.

Начать хотелось бы с небольшого анонса – если Вы еще совсем зеленый в вопросах питания, тогда следующие статьи будут как нельзя кстати: [Пирамида питания. Руководство к применению], [Правильное и здоровое питание. Все, что надо знать].

Я уже ранее говорил, что пища в виде нутриентов (белков, жиров, углеводов, минералов и витаминов) поступает в наш организм. Однако намеренно не акцентировал свое внимание на том, сколько конкретно нужно употреблять этих компонентов, чтобы закрывать поставленные цели, будь то набор мышечной массы или сброс веса. Что ж, пришло время поговорить и об этом.

Итак, самое простое определение белка (с точки зрения его важности) было сформулировано еще Энгельсом, и звучало оно так, жизнь – способ существования белковых тел. Из него сразу понятно, что не будет белка – не будет жизни. Применительно к бодибилдингу можно сказать, что не будет белка – не будет мышц. Теперь окунемся в науку.

Белок (он же протеин) – это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Аминокислотный состав белка полностью определяется 20 аминокислотами (9 - не заменимые/не синтезируются организмом и 11 – заменимые), входящими в его состав.

  • Незаменимые: лейцин, изолейцин, валин, гистидин, лицин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин;
  • Заменимые: аланин, аргенин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистин.

Примечание:

Гемоглобин – самый известный белок, его химическая формула показывает, насколько это высокомолекулярные вещества – С3032h5816O872N780S8Fe4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Например, Mr белка яйца = 36000, Mr белка мышц = 1500000 (для сравнения, Mr спирта =46).

Помимо этих 20 аминокислот есть еще и те, которые не входят в состав белка, однако выполняют важные функции в организме, например гамма-аминомасляная кислота и диоксифенилаланин участвуют в передаче нервных импульсов и являются важными компонентами нервной системы. Без них процесс тренировок был бы похож на бесконтрольные, амебной формы телодвижения (хотя, может у кого-то и с ними он так выглядит).

Самыми важными для организма (с точки зрения метаболизма) являются такие аминокислоты, как: лейцин, изолейцин и cвалин (см. таблицу).

Все три аминокислоты являются представителями так называемого ВСАА-класса (Branched Chain Amino Acids, разветвленная цепь). На долю этого класса из всех незаменимых кислот приходится 42%, что является весьма внушительной цифрой. ВСАА-аминокислоты играют важную роль в белковом обмене и энергетической составляющей работы мышц. Для оптимального протекания процессов синтеза белка все три аминокислоты должны входить в рацион питания (либо посредством натуральных продуктов, либо с пищевыми добавками).

С конкретными цифрами потребления этих трех аминокислот, а также с аминокислотным составом пищевых белков, Вы можете ознакомиться из следующей таблицы (см. таблицу).

Идем далее.

В состав белковых веществ входят такие химические элементы как: углерод, водород, кислород, сера, фосфор и, конечно же, основу составляет азот. В связи с этим, просто необходимо знать (помнить) о таком понятии, как азотистый баланс. Помимо того, что азот (в основном, из белка) поступает к нам с пищей, он также образуется (и выделяется из организма) в процессе обмена веществ из продуктов распада белков. Поэтому наш организм – это станция по переработке (с одной стороны) и выведению (с другой стороны) азота.

Разница между приходом и расходом азота позволяет нам говорить о положительном (потребляем больше, чем выделяем) или отрицательном (наоборот) азотистом балансе. Таким образом, необходимо помнить, что набрать силу и мышечную массу можно только при положительном азотистом балансе.

Примечание:

В зависимости от тренированности атлета для сохранения положительного азотистого баланса необходимо разное потребление белка на 1 кг веса тела атлета. В целом, цифры примерно следующие:

  • атлет, бодибилдер со стажем (2-3 год и более) – 2 грамма/кг веса;
  • новички (1 год и менее) – 2-3 грамма/кг веса.

Собственно, помимо того, что белок - это основной структурный элемент мышц, он также выполняет множество других функций. Давайте их более подробно рассмотрим.

Функции белков

Конечно, с точки зрения бодибилдинга наибольшее значение представляет строительная функция белков, однако они также выполняют еще много важных и нужных для организма (см. изображение).

Более наглядно с функциями и ролью белков можно ознакомиться из видео-ролика в конце статьи, так что дочитываем до конца!

Организм человека весьма умная, саморегулирующаяся система. Он заранее знает, что, хоть и белки могут выступать в качестве резервного источника энергии, но расходовать этот высококачественный материал на энергообеспечение нецелесообразно, поэтому использует углеводы. Когда же организм чувствует, что рацион питания спортсмена обеднен углеводами, ему ничего не остается делать, как брать ценный белок и использовать его в качестве источника энергии для подпитки организма. Так что не забывайте про углеводы тоже (о них мы также будем говорить в наших статьях, не пропустите).

Белки по-разному воздействуют на мышцы, это, в первую очередь, обуславливается их различным химическим составом и структурой молекул. Поэтому нужно знать источники высококачественных белков, которые в полном объеме будут строить Ваши мышцы. Здесь важное значение имеет такое понятие как биологическая ценность белка (BV) – это то его количество, которое запасается организмом при употреблении в пищу 100 гр данного белка. Кроме того, если BV=1, то это означает, что продукт содержит полный набор всех незаменимых аминокислот.

Примечание:

Например, куриное (перепелиное) яйцо обладает коэффициентом биологической полноценности (BV) – 1, а вот пшеница – содержит только половину незаменимых кислот (т.е. ее BV = 0,54). Получается, что при одинаковом содержании в продуктах количестве белка (12,7 грамм/100 гр. продукта), организм сможет наиболее полно и в большем объеме усвоить именно из яиц, ибо BV у них выше, чем у пшеницы.

После того, как мы употребили белки (в виде продуктов питания, пищевых добавок), они расщепляются в ЖКТ за счет ферментов до аминокислот, а затем и до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака, потом всасываются через стенки кишечника, распределяясь по всему организму, чтобы выполнить свои непосредственные функции.

Какие бывают белки?

Лучше преимущественно потреблять белковую пищу животного происхождения (мясо, рыба, морепродукты и т.п.), ибо она по своему аминокислотному профилю наиболее ценна с точки зрения получения питательных элементов из пищи. Однако не стоит забывать и про растительный белок. В целом, соотношение (только по белку) должно выглядеть примерно так: 70-80% – животного происхождения, 20-30% – растительного.

Белки, по степени усвояемости подразделяются на:

  • Быстрые – скорость получения элементарных компонент из пищи высокая. Пример: рыба, яйца, куриная грудка, морепродукты;
  • Медленные – наоборот. Пример: творог (“долгоиграющий” белок, на 70% состоит из казеина).

По аминокислотному составу белки бывают:

  • Полноценные;
  • Неполноценные;
  • Простые – состоят только из аминок;
  • Сложные – в составе аминокислота + неаминокислотный остаток (комплекс с липидами, углеводами).

По степени растворимости:

  • Растворимые (образуют коллоидные растворы) в воде;
  • Не растворимые в воде.

Когда говорят о бодибилдинге, под белками подразумевают протеины, высококонцентрированный белок. Наиболее распространенные протеины по способу их получения из продуктов следующие:

  • Сывороточный – готовится из молочной сыворотки, обладает наибольшим BV и весьма быстро усваивается;
  • Яичный – обладает высоким BV, время всасывания 4-6 часов;
  • Казеиновый – самый долгий по усвоению, BV=80%;
  • Соевый – снижает уровень холестерина в крови, BV=74%.

Если среди читателей есть вегетарианцы, тогда Вам стоит знать, что все растительные белки (соевый, грибной) – неполноценны по-своему аминокислотному составу. Мясо, молоко, яйца – вот те продукты, которые наиболее полно удовлетворяют требования полноценности содержания в их составе аминокислот. Они (белок молочной сыворотки - лактальбумин) и белок желтка вместе с альбумином (белок яйца) наиболее сбалансированы по своему аминокислотному профилю и лучше всего усваиваются организмом.

Таким образом, зная всю эту информацию, нужно правильно составлять свой рацион питания, чтобы он был сбалансирован по всем основным аминокислотам, и прежде всего - незаменимым. Следующий пункт на рассмотрении, это..

Строение белка

Мы уже знаем, что белок – это сложное высокомолекулярное органическое вещество, структурная организация которого может быть представлена 4 уровнями (структурами): первичной (1), вторичной (2), третичной (3) и четвертичной (4) (см. изображение).

Техническую сторону уровней организации белка (что и как устроено с точки зрения элементов/связей),Вам знать не обязательно, а вот практической мы сейчас займемся.

Итак, некоторые белковые продукты усваиваются на раз-два, а некоторые перевариваются в течении длительного времени. От чего это зависит, спросите Вы? Конечно же от их строения. Например, молочные и яичные белки усваиваются хорошо из-за того, что они находятся в растворе в виде отдельных молекул, свернутых в клубки. Допустим, если молоко скисло и получился творог (т.е. казеин выпал в осадок) или мы варим яйца, происходит денатурация (изменение пространственной структуры белка, связанное с потерей им своих уровней организации).

Часть связей (в особенности сульфидные мостики) в результате этого процесса рвется, белковые молекулы в продуктах распрямляются, спутываются и организму уже становится сложнее усвоить эту измененную структуру белка. Однако стоит заметить, что в процессе варки мяса, его белки наоборот становятся легкоусвояемыми, хотя и теряют некоторую пищевую ценность.

Приведенная информация вовсе не побуждает Вас есть сырые яйца или не кипятить молоко (хотя магазинное по большей части – пастеризованное). Просто помните, если у Вас есть свой домик в деревне (или Вы просто уверены в качестве приобретенных продуктов), то можете их употреблять в первозданном виде, без какой-либо обработки.

Примечание:

Куриные яйца можно легко заменить на перепелиные и есть их сырыми, ибо перепелка не болеет сальмонеллезом, т.к. ее температура тела составляет 42 градуса.

Насчет мяса следует сказать, что его белковые волокна не предназначены для поедания (во как, ну-ка перестали его есть), они предназначены для того, чтобы вырабатывать силу, как бодибилдер. Именно из-за этого его волокна жесткие, они пронизаны поперечными связями и его трудно переварить. Процесс денатурации (в частности, варка мяса) несколько облегчает задачу нашему ЖКТ, разрушая определенные поперечные связи, однако чтобы его полностью усвоить, организму порой требуется от 3 до 6 часов.

Бонусом за все старания в переваривании мяса является креатин – природный источник, повышающий работоспособность мускулатуры и интенсивность тренировок. Что у нас на растительном фронте?

По большей части, основной источник растительных белков – это различные семена (бобы, горох, чечевица и т.п.). В них белок “упакован” достаточно плотно, и чтобы привести его в чувства надлежащее (для быстрого переваривания) состояние, необходимо изрядно потрудиться. Грибной белок также тяжел из-за своей волокнистой структуры и присутствия в его составе углеводных остатков. Соя – вот та золотая середина (и по биологической ценности, и по хорошей усвояемости), которая является наиболее предпочтительным растительным белком, однако стоит помнить, что и ее белок неполноценен и нужно комбинировать его с продуктами животного происхождения.

Теперь давайте посмотрим на продукты с достаточно высоким содержанием белка, дабы иметь представление, что необходимо включить в свой рацион для наращивания мышечной массы (см. таблицу).

Собственно, исходя из приведенной таблицы, Вы уже можете составить свой рацион практически на весь день, главное помнить о принципах рационального питания и о том, какое количества белка Вам нужно употребить в течении суток. Давайте еще раз это закрепим на примере.

Для представителей мужского пола, которые только начали ходить в тренажерный зал, показатель суточного потребления белка на килограмм веса должен составлять от 1,5 до 2 гр, т.е. если Ваш вес 70 кг, то в день Вы должные съедать 105-140 гр чистого белка. Если Вы продвинутый атлет, тогда цифра потребления вырастет до 2,5 гр/кг, т.е. 170 гр (при том же весе) – это норма.

Потребляйте такое количество белка из разнообразных продуктов, т.е. не стоит “лупить” 7 раз в неделю одну куриную грудку или творог, варьируйте свою белковую продуктовую корзину, и тогда мышцы не заставят себя долго ждать!

Ну и напоследок разберем, какие существуют…

Критерии оценки качества белка

Мы уже упоминали про его биологическую ценность (BV). С точки зрения химии – это та доля азота (N), задерживающегося в организме от всего поступившего/всосавшегося азота. Измерение BV основано на том, что если в организме человека находится требуемое количество всех незаменимых аминокислот, то и задержка N – выше.

Помимо этого показателя существуют еще следующие:

  • полный аминокислотный профиль

Белок должен быть сбалансирован по своему аминокислотному составу. Это значит, что белки пищи по соотношению незаменимых кислот, должны соответствовать белкам человека, чтобы не было процессов нарушения синтеза собственных белков и сдвига равновесия анаболизма-катаболизма мышц в сторону их распада;

  • доступность аминокислот в белке

Чем больше в продуктах различных добавок, красителей и чем больше осуществляется тепловая обработка белков, тем ниже доступность отдельных аминокислот;

  • перевариваемость – степень усвояемости белка

Отражает, насколько быстро или сколько времени прошло с момента, когда белок попал в желудок (и расщепился ферментами ЖКТ) и до последующего всасывания отдельных аминокислот через стенки кишечника;

Показатель характеризует как степень задержки азота, так и количество перевариваемого белка;

  • коэффициент эффективности белка

Специфический показатель, который определяется по воздействию конкретного белка на рост мускулатуры, т.е. прирост мышц пропорционален количеству потребленного белка;

  • коэффициент усвоения белка по аминокислотному составу

Учитывает как химическую ценность (состав аминокислот), так и биологическую ценность (полноту переваривания) белков. Если коэффициент равен 1, значит продукт – самый полноценный источник протеина. Итак, теперь давайте ознакомимся с конкретными цифрами (да сколько можно :)) и оценим качество белков в конкретных продуктах питания (см. изображение).

Собственно на сим все, подведем некоторые итоги.

FAQ или ЧАВО надо усвоить?

Было бы просто непростительной ошибкой не подвести некоторый знаменатель всему тому, что тут было сказано (а сказано не мало). Поэтому запомните простые советы, которые позволят Вам лучше ориентироваться в вопросах включения в свой рацион такого ценного строителя мышц, фундаментального кирпичика как белок.

Всегда помните, что:

  • Необходимо, чтобы в Вашем рационе преобладали белки преимущественного животного происхождения - до 80%, и только 20%, отдаем на откуп растительным;
  • Сочетайте растительные и животные белки, например: картофель-соя, пшеница-яйца, рожь-молоко;
  • Потребляйте необходимую Вам норму белка: 1,5-2 гр/кг веса тела – для новичков, для продвинутых бодибилдеров – до 2,5 гр;
  • Заботьтесь о качестве потребляемого протеина, т.е. об источниках, откуда будете его получать;
  • Не забывайте про незаменимые аминокислоты, которые организм не может самостоятельно синтезировать;
  • Не обедняйте рацион за счет углеводов/жиров, не делайте перекосов по основным нутриентам (белкам, жирам, углеводам);
  • Потребляйте витамины и их комплексы для полноценного усвоения белков (о них читайте в следующих статьях);
  • Читайте проект “Азбука Бодибилдинга”!

Следуя этим простым советам (особенно последнему), Вы резко увеличите свои шансы на построение рельефных мышц.

Послесловие

Ну вот и подошла к концу наша очередная статья. Сегодня мы говорили про белок, его роль и место в рационе питания бодибилдера. Так же узнали все технические моменты, касающиеся его строения, состава и прочее. В следующий раз мы больше узнаем о практической стороне их применения, т.е. как максимально сохранить ценность белка, что такое протеин для качков и какие существуют мифы относительно протеинов в целом.

Так что далеко не уходим, подписываемся на статьи, читаем, анализируем и применяем информацию. Таки все, до связи!

PS. вторая часть заметки

ferrum-body.ru

Протеиноиды

План:

  • пептидная связь

  • элементарный состав

  • молекулярная масса

  • аминокислоты

  1. Химические и физические свойства.

Список использованной литературы.

Введение

Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных , а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так , например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества. Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos – первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

Классификация белков.

Из-за относительно больших размеров белковых молекул , сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения , биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные , на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп.

Все белки принято делить на простые белки ,или протеины, и сложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

Протамины

Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).

Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

Альбумины

Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины

Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.

Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеины

Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть — липидами и их производными. Основная функция липопротеинов — транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.

Металлопротеины

Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это — железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент связан с металлом координационной связью.

Гликопротеины

Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:

Истинные — в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны — построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).

Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины

Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины

Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

studfiles.net

3. Ответьте на 1 вопрос (на выбор)

3. Ответьте на 1 вопрос (на выбор). 3. Ответьте на 1 вопрос (на выбор). А) Чем можно объяснить огромное разнообразие белков в природе, несмотря на то, что в их состав входят одни и те же аминокислоты? А) Почему для человека опасно повышение температуры тела свыше 410 ? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе мышц и почему? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе сухожилий и почему? В) Чем сходны и чем отличаются простые белки от сложных? В) Какой структурой определяются все особенности строения белка и почему? На «5». На «5». На «5». На «5». На выполнение задания – 2 минуты. 4.

Слайд 4 из презентации «Белки, состав, структура, функции»

Размеры: 720 х 540 пикселей, формат: .jpg. Чтобы бесплатно скачать слайд для использования на уроке, щёлкните на изображении правой кнопкой мышки и нажмите «Сохранить изображение как...». Скачать всю презентацию «Белки, состав, структура, функции.ppt» можно в zip-архиве размером 1600 КБ.

краткое содержание других презентаций о белках

«Белки вещество» - Переносят питательные вещества из клетки, внутри клетки, в клетку. Используются на ранних этапах развития организма для роста. Имеют лишь некоторые белки. Все АК различаются радикалами. Обратимая денатурация пример. Используются организмом для движения. Энергетические белки. Например: коллаген. в состав которого одновременно входят аминогруппа и карбоксильная группа.

«Строение белков» - Структура белка – третичная структура. Вода легко растворяет ионные соединения, сахара, простые спирты, аминокислоты. Вещества, плохо или вовсе нерастворимые в воде (от греч. phobos – страх). Закрепление изученного материала. Гидрофобы. В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот.

«Белки биология» - Задание 4. Ознакомиться с текстом (Приложение 4,5) и заполнить в тетради таблицу. Рис. 2 Пептидные связи в структуре белка. Транспортные белки. Цистеин. Защитные белки. Фрагмент цепи нормального гемоглобина: –глу–глу–лиз–. Какие факторы могут вызывать денатурацию белка? Фрагмент цепи аномального гемоглобина: –вал–глу–лиз– .

«Белки и их функции» - все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Двигательная функция. Строение белка. белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Строительный материал. Транспортная функция белков.

«Структура молекулы белка» - Первичная структура представляет из себя аминокислотные остатки повторяющиеся в строгой последовательности. Структура белков. Субъединичная структура белка. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Четвертичная структура белка. Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней.

«Органические вещества белки» - Структурная функция. Классификация белков. Форма закрученной спирали. Уровни организации белковой молекулы. Белки. Регуляторные белки. Транспортные белки. Денатурация белка. Продукты питания. Рецепторы. Аминокислоты. Защитные белки. Структуры белка. Запасающие белки. Состав белка. Двигательные белки.

Всего в теме «Белки» 11 презентаций

900igr.net

Мышечные белки

Впервые А. Я. Данилевский (1881) разделил экстрагируемые из мышц белки на три класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8 — 12% раствором хлорида аммо­ния и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические белки, миофибриллярные белки, белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых —45% и третьих-20% всего мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с раз­личной ионной силой.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу про­теинов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой.

К числу саркоплазмати­ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирую­щие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов. Недавно была открыта группа сарко­плазматических белков — парвальбумины, которые способны связывать ионы кальция.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин — белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин составляет 50-55% от сухой массы миофибрилл. Миозин обладает АТФазной активностью, т. е. способностью катализировать расщеп­ление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращаю­щейся мышцы. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи и несколько коротких легких цепей. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головку» молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы.

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере получены путем соединения большого ппчисла определенным образом ориентированных в ппппппппппппппппппппппппппппппппппппространстве молекул миозина.

Актин, составляющий ~20% от сухой массы миофибрилл. Известны две формы актина: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин) актин. Молекула Г-актина состоит из одной полипептидной цепочки, в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. Ф-актин является продуктом поли­меризации Г-актина и имеет структуру двухцепочечной спирали.

Актомиозин образуется при соединении миозина с Ф-актином. Актомиозин, как обладает АТФазной активностью. Однако АТФазная активность актомиозина отличается от АТФазной активности миозина. Фермент актомиозин активируется ионами магния и ингибируется этилен-диаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2 +, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня. На долю тропомиозина приходится около 4 — 7% всех белков миофибрилл.

Т

Структура тонкого филамента.

1 — актин; 2 — тропомиозин; 3 — тропонин С;

4 — тропонин

I; 5 — тропонин Т

ропонин — глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, назван­ный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.

Белки стромы в поперечнополосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином.

Небелковые азотистые экстрактивные вещества

В скелетных мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового ряда, креатин-фосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышц. Креатинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, свя­занных с мышечным сокращением.

К числу азотистых веществ мышечной ткани принадлежат и имидазолсодержащие дипептиды — карнозин и ансерин.

Карнозин и ансерин — специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных — увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сни­женную утомлением. Имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высокую концентрацию имеет глутаминовая кислота (до 1,2 г/кг) и ее амид - глутамин (0,8-1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин — встречаются в мышечной ткани в неболь­шом количестве.

studfiles.net

строение и функции белка или чего не знала Анжелина Джоли

Хотите узнать о строении и функции белка? Читайте далее, и вы узнаете: чем занимаются белки в организме человека, что такое первичная, вторичная, третичная и даже четвертичная структура белка, как классифицируют белки и какие последствия белкового голодания. Также можно посмотреть короткое видео о функциях белков.

Зачем он нужен, этот белок? Может, без него обойдемся?

Нет, не обойдемся. Бородатый основатель диалектического материализма Фридрих Энгельс сказал: жизнь – есть способ существования белковых тел. Иначе говоря, белок – это жизнь, нет белка – увы и ах. В норме белок составляет 50%, т.е. половину от сухой массы клетки, а от сухой массы тела человека они составляют от 45%.

Особенности строения белков позволяют им проявлять различные свойства, чем обусловлены их разнообразные биологические функции

Белки иначе называют протеинами, это одно и то же.

Функции белка в организме

  1. Белки или протеины являются теми кирпичиками, из которых сложен наш организм. Они являются структурными элементами клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), и внеклеточных структур. Коллаген образует сухожилия, он же отвечает за упругость кожи, кератин образует волосы и ногти.
  2. Транспорт необходимых элементов по организму. Гемоглобин переносит кислород от легких ко всем органам и тканям, а от них – уносит углекислый газ, белок альбумин переносит жирные кислоты, особые белки таскают холестерин. В составе клеточных мембран имеются белки, которые обеспечивают перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внеклеточное пространство и обратно.
  3. Гормоны – особые вещества, регулирующие процессы обмена веществ – имеют белковую природу. Например, гормон инсулин загоняет сахар из плазмы крови в клетки
  4. Защита организма от чужеродных агентов. Гамма-глобулины обезвреживают микробов, интерфероны подавляют размножение вирусов. Фибрин останавливает кровотечения.
  5. Обеспечение сокращения двигательной мускулатуры и других сокращающихся тканей. Актин и миозин входят в состав мышц тела, тропонин, тропомиозин – мышц сердца.
  6. Протеины принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку. Под воздействием факторов внешней среды сигнальные белки изменяют свою третичную структуру, что в свою очередь запускает цепь биохимических процессов. Так родопсин реагирует на свет, преобразуя световую энергию в электрическую, которая передается по нервным клеткам в головной мозг, где формируется зрительная картинка.
  7. Белки являются ферментами – катализаторами, благодаря которым возможно протекание биохимических реакций при низких температурах (370С).
  8. Регуляторная функция: протеины – регуляторы включают и выключают гены клетки, тем самым подавляя либо активируя биохимические процессы.
  9. Протеины, как правило, не накапливаются в организме, за исключением альбумина яйца и казеина молока. Лишних белков в организме нет. Однако, они могут соединяться с другими веществами и микроэлементами, препятствуя их выведению из организма. Так ферритин образует комплекс с железом, высвобождающимся при распаде гемоглобина, и вновь включает его в биологические процессы.
  10. Энергетическая функция. При распаде 1 г. белка выделяется 4 ккал (17,6 кДж). В качестве источника энергии белки используются при истощении других, нормативных источников – углеводов и жиров. Перефразируя Д.И.Менделеева, можно сказать, что топить белками, это все равно что топить ассигнациями, настолько они ценны для организма.

Строение молекулы белка

Молекула белка — это длинная цепочка, т.е. полимер, состоящая из мономеров – аминокислот. Почему аминокислот? Потому что у каждой молекулы есть хвост органической кислоты C-O-OH и аминогруппа Nh3. В цепочке-полимере каждый мономер – аминокислота присоединяет свой кислотный остаток к аминогруппе другого мономера, получается прочная связь, именуемая пептидной.

Понятия белок и пептид близки, но не равнозначны. Обычно пептидами называют некоторую последовательность аминокислотных остатков. Выделяют олигопептиды – короткие цепочки в 10-15 аминокислот и полипептиды – длинные цепочки аминокислотных последовательностей. Белок – это полипептид, имеющий особую форму пространственной организации.

Нанизывая аминокислоты, как бусинки в ожерелке, формируется первичная структура белка, т.е. последовательность аминокислотных остатков.

В пространстве белок существует не в виде вытянутой нитки, а завивается спиралью, т.е. формирует вторичную структуру.

Спиралька сворачивается в шарик – глобулу, это уже третичная структура белка.

Некоторые белки (не все) имеют четвертичную структуру, объединяя в своем составе несколько молекул, каждая со своей первичной, вторичной и третичной структурой.

Зачем это надо знать? Потому что переваривание и усвоение белка напрямую зависит от его структуры: чем  плотнее упакован белок в составе пищевого продукта, тем тяжелее он поддается перевариванию, тем больше энергии надо затратить на его усвоение.

Распад  связей в молекуле белка называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой, когда белок восстанавливает структуру, и необратимой. Необратимой денатурации белки подвергаются в том числе при воздействии высокой температуры – для человека это свыше 420С, именно поэтому  лихорадка опасна для жизни.

Мы подвергаем белки контролируемой денатурации в процессе приготовления пищи, когда варим мясо или рыбу, кипятим молоко, жарим или варим яйца, варим каши и печем хлеб. При мягком температурном воздействии, белки с распавшимися связями становятся более доступными для пищеварительных ферментов и лучше усваиваются организмом. При длительном и жестком температурном воздействии – жарке на углях, длительной варке – происходит вторичная денатурация белка с образованием трудноперевариваемых соединений.

Аминокислоты

Существует более двух сотен различных аминокислот, но в составе  белков — полимеров постоянно встречаются лишь двадцать. Эти 20 «магических» аминокислот делятся на две неравные группы: заменимые, т.е. те, которые могут вырабатываться самим организмом, и незаменимые (эссенциальные), они организмом человека не вырабатываются, и мы должны в обязательном порядке получать их с пищей.

К заменимым аминокислотам относятся: Аланин, Аргинин, Аспарагиновая кислота, Глицин, Глутаминовая кислота, Пролин,  Серин, Тирозин, Цистин.

Незаменимые аминокислоты: Валин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Треонин, Триптофан, Фенилаланин

Для детей  незаменимыми аминокислотами являются Аргинин и Гистидин.

Классификация белков

По содержанию аминокислот белки делятся на полноценные и неполноценные.

Полноценный белок содержит в своем составе все необходимые аминокислоты, а неполноценный белок, соответственно, каких-то аминокислот не содержит.

Для строительства всех белков организма  важно не только наличие всех аминокислот, но и их пропорции в пищевом продукте. Пища, наиболее близкая по аминокислотному составу белкам тела человека, является оптимальной. Если какой-то одной аминокислоты не хватает, другие аминокислоты не могут использоваться организмом, более того, для того, чтобы возместить нехватку, начнут распадаться собственные белки, в первую очередь белки – ферменты, участвующие в процессах биосинтеза, и мышечные белки. В условиях недостатка той или иной незаменимой аминокислоты, другие аминокислоты оказываются избыточными, хотя этот избыток относительный. Распадающиеся мышечные белки образуют высокотоксичные продукты обмена и усиленно выводятся организмом, создавая отрицательных азотистый баланс. Человек начинает хиреть, хотя может искренне считать, что с питанием у него все в порядке.

По своему происхождению белки делятся на животные и растительные.

К животным белкам относятся белки яиц, молока и молочных продуктов, рыбы и морепродуктов, мясо животных и птиц.

К растительным белкам относятся белки зерновых, бобовых, орехов и грибов.

Продукты питания считаются белковыми, если они содержат не меньше 15% белка.

Все животные белки являются полноценными, т.е. содержат полный набор аминокислот. Большинство растительных белков являются неполноценными.

Последствия белкового голодания

При недостаточном поступлении белка с пищей в организме развиваются дегенеративные процессы, связанные с невозможностью выполнять необходимые функции. В первую очередь страдает иммунитет. Человек становится предрасположен к вирусным и бактериальным инфекциям, болезни приобретают затяжной, хронический характер. Начинают выпадать волосы, кожа становится дряблой, морщинистой. Страдает волевая сфера, человека охватывает апатия, полное нежелание чем-либо заниматься, присоединяется депрессия. Уменьшается мышечная масса, замедляется обмен веществ. Начинаются проблемы с пищеварением, появляется т.н. «синдром раздраженного кишечника», когда прием пищи сопровождается метеоризмом, поносы сменяются запорами и наоборот. Угнетается детородная функция, у женщин прекращаются месячные. В тяжелых случаях начинаются структурные изменения в органах и тканях, видимое истощение. Белковое голодание детей приводит к умственной отсталости.

Тяжелое белковое голодание в наше время в цивилизованных странах, куда мы относим и нашу страну, если исключить  заболевания, типа туберкулеза или онкологии, встречаются у людей, практикующих безумные голодные диеты в маниакальном стремлении похудеть.

Последнее сообщение касалось Анджелины Джоли, ее госпитализировали с весом 35 кг – такими застали советские освободители узников нацистских конц.лагерей. Вряд ли живые скелеты являли собой образцы красоты.

Однако недостаток белка – не такое уж редкое состояние, объясняющееся нездоровой структурой питания, сложившейся вследствие относительной дороговизны белковых продуктов. В стремлении сэкономить люди переходят на углеводно-жировую диету с потреблением неполноценного растительного белка. Свою лепту вносят  полуфабрикаты, изготовленные из  суррогатов, и белковыми продуктами не являющимися. Так человек, покупающий готовые котлеты, колбасу, сосиски может искренне считать, что потребляет достаточно белка. Не заблуждайтесь.

В следующей статье вы узнаете, сколько и какого белка необходимо человеку, чтобы оставаться здоровым.

Оставляйте комментарии, делитесь информацией в социальных сетях. Галина Баева.

zaryad-zhizni.ru

Белки мышечной ткани

Выделяют три группы белков:

1. миофибриллярные белки – 45 %;

2. саркоплазматические белки – 35 %;

3. белки стромы – 20 %.

Миофибриллярные белки.

К этой группе относятся:

1. миозин;

2. актин;

3. актомиозин;

а также так называемые регуляторные белки:

4. тропомиозин;

5. тропонин;

6. a - и b-актин.

Саркоплазматические белки.

Характеризуются растворимостью в солевых растворах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков относятся: дыхательный пигмент миоглобин, разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания и окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена) и др.

Белки стромы.

Представлены в основном коллагеном и эластином. Белок миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z.

Экстрактивные вещества мышц:

1. адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ, АМФ);

2. гликоген – запасной источник энергии;

3. креатин, креатинфосфат – резервный источник ресинтеза АТФ;

4. свободные аминокислоты;

5. карнозин, ансерин – специфические азотистые вещества; увеличивают амплитуду мышечного сокращения, сниженную утомлением;

6. неорганические соли.

Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

1. 1–2–3 – стадии сокращения;

2. 4–5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.

Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения

Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.

Следующая глава

bio.wikireading.ru

Белки мышечной ткани, их строение и функции

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 %.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается невыясненной.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, б- и в-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка -- около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 2).

Рис. 2. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б) и миозиновой толстой нити (в)

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Мg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин -- второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 3). Известны две его формы -- глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин -- это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе -- примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

Рис. 3. Схема строения актиновой, или тонкой нити

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки -- тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) -- это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц -- ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) -- это Са2+-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов -- ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.


Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.