Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

Ферментативная функция белка является для него специфической


В чем заключается ферментативная функция белков? Ферментативная функция белков: примеры

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков - это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры - лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

fb.ru

В чем заключается ферментативная функция белков? Ферментативная функция белков: примеры

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Что такое фермент, современные определения

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков - это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры - лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

autogear.ru

Белок-фермент: роль, свойства, функция белков-ферментов в организме

В каждой живой клетке происходит множество химических реакций. Ферменты (энзимы) – белки с особыми и крайне важными функциями. Их называют биокатализаторами. Основная функция белков-ферментов в организме заключается в ускорении биохимических реакций. Исходные реагенты, взаимодействие которых катализируется этими молекулами, именуются субстратами, а конечные соединения – продуктами.

В природе белки-ферменты работают только в живых системах. Но в современной биотехнологии, клинической диагностике, фармацевтике и медицине применяются очищенные энзимы или их комплексы, а также дополнительные компоненты, необходимые для работы системы и визуализации данных для исследователя.

Биологическое значение и свойства ферментов

Без этих молекул живой организм не смог бы функционировать. Все процессы жизнедеятельности слажено работают благодаря энзимам. Главная функция белков-ферментов в организме – регулирование обмена веществ. Без них невозможен нормальный метаболизм. Регуляция активности молекул происходит под действием активаторов (индукторов) или ингибиторов. Контроль действует на разных уровнях синтеза белков. Он также «работает» в отношении уже готовой молекулы.

Основное свойства белков-ферментов – специфичность к определенному субстрату. И, соответственно, способность катализировать только одну или реже ряд реакций. Обычно подобные процессы обратимы. За выполнение обоих функций ответственен один фермент. Но это еще не все.

Роль белков-ферментов существенна. Без них не протекают биохимические реакции. За счет действия ферментов появляется возможность реагентам преодолеть активационный барьер без существенных затрат энергии. В организме нет возможности нагреть температуру более 100 °С или использовать агрессивные компоненты наподобие химической лаборатории. Белок-фермент соединяется с субстратом. В связанном состоянии происходит модификация с последующим освобождением последнего. Именно так действуют все катализаторы, применяемые в химическом синтезе.

Какие уровни организации молекулы белка-фермента?

Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение.

Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Среди них выделяют следующие особенности компонентов:

  1. Стереоспецифичность – образование только одного продукта.
  2. Региоселективность – разрыв химической связи или модификация группы только в одном положении.
  3. Хемоселективность – катализ только одной реакции.

Особенности работы

Уровень специфичности ферментов варьируется. Но любой энзим всегда активен в отношении конкретного субстрата или группы соединений, аналогичных по структуре. Небелковые катализаторы не обладают таким свойством. Специфичность измеряется константой связывания (моль/л), которая может достигать 10−10 моль/л. Работа активного фермента стремительна. Одна молекула катализирует тысячи-миллионы операций в секунду. Степень ускорения биохимических реакций существенно (в 1000-100000 раз) выше, чем у обычных катализаторов.

Действие ферментов построено на нескольких механизмах. Наиболее простое взаимодействие происходит с одной молекулой субстрата с последующим образованием продукта. Большинство энзимов способны связывать 2-3 разные молекулы, вступающие в реакцию. Например, перенос группы или атома от одного соединения к другому или двойное замещение по принципу «пинг-понг». В данных реакциях обычно соединяется один субстрат, а второй связывается посредством функциональной группы с ферментом.

Изучение механизма действия фермента происходит с помощью методов:

  1. Определения промежуточных и конечных продуктов.
  2. Изучения геометрии структуры и функциональных групп, связываемых с субстратом и обеспечивающих высокую скорость реакции.
  3. Мутации генов фермента и определения изменения в его синтезе и активности.

Активный и связывающий центр

Молекула субстрата значительно меньше по размеру, чем белок-фермент. Поэтому связывание происходит за счет небольшого числа функциональных групп биокатализатора. Они формируют активный центр, состоящий из определенного набора аминокислот. В сложных белках в структуре присутствует простетическая группа небелковой природы, которая также может входить в состав активного центра.

Следует выделить отдельную группу энзимов. У них в состав молекулы входит кофермент, постоянно связывающийся с молекулой и освобождающийся от нее. Полностью сформированный белок-фермент называется холоферментом, а при удалении кофактора – апоферментом. В качестве коферментов часто выступают витамины, металлы, производные азотистых оснований (НАД – никотинамидадениндинуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид, ФМН – флавинмононуклеотид).

Связывающий центр обеспечивает специфичность сродства к субстрату. За счет него формируется устойчивый субстратно-ферментный комплекс. Структура глобулы построена так, чтобы иметь на поверхности нишу (щель или впадину) определенного размера, обеспечивающего связывание субстрата. Располагается эта зона обычно недалеко от активного центра. У отдельных ферментов есть участки для соединения с кофакторами или ионами металлов.

Заключение

Белок-фермент играет важную роль в организме. Подобные вещества катализируют химические реакции, отвечают за процесс обмена веществ - метаболизм. В любой живой клетке постоянно происходит сотни биохимических процессов, включающих восстановительные реакции, расщепление и синтез соединений. Постоянно происходит окисление веществ с большим выделением энергии. Она в свою очередь тратится на формирование углеводов, белков, жиров и их комплексов. Продукты расщепления являются структурными элементами для синтеза необходимых органических соединений.

fb.ru

11. Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию. 1) гормон роста 2) фибрин З) - Школьные Знания.com

30.11.2015

№11 Ответ: 5 (трипсин -- это фермент поджелудочной железы,необходимый для расщепления белков)

№12 Ответ: 2 (тубулин -- белок микротрубочек; коллаген -- белок,содержащийся,к примеру,в костях; лизоцим -- антибактериальное вещество,содержащееся в большом количестве в слюне; холестерин -- органический спирт; прогестерон -- гормон; стеариновая кислота -- важная составляющая липидов; мальтаза -- фермент,способствующий расщеплению мальтозы; кератин -- белок,содержащийся,к примеру,в волосах и ногтях; сахароза и лактоза -- углеводы; аденин,тимин и гуанин -- азотистые основания)

№13 Ответ: 3 (в состав ДНК вместо неё входит дезоксирибоза)

№14 Ответ: 1 (и гликоген,и крахмал тоже состоят из огромного количества мономеров -- остатков глюкозы)

№15 Ответ: 2 (к серосодержащим относится и метионин,но группы SH не имеет)

№16 Ответ: 4 (аминокислоты,взаимодействуя между собой,образуют пептидную связь)

№17 Ответ: 2 (наиболее распространённым химическим соединением считается вода,в которой содержится и кислород,и водород,но в процессах клеточного дыхания преимущественным акцептором является восстанавливающийся кислород)

№18 Ответ: 3 (белки выполняют множество функций -- от энергетической до каталитической)

№19 Ответ: 2 (то есть группы COOH и Nh3)

№20 Ответ: 2 (это так называемые органогенные элементы)

0.0

znanija.com

В чем заключается ферментативная функция белков? Ферментативная функция белков: примеры

Образование 9 января 2015

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

Что такое фермент, современные определения

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков - это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры - лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

Источник: fb.ru

monateka.com


Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.