Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены

infopedia.su

Двигательные белки примеры


Таблица 'Функции белков'

Образовака Биология 10 класс Клетка

Белки – сложные органические соединения, необходимые для нормального функционирования и построения организма. В зависимости от функций выделяют несколько видов белков. Значение белков в организме представлено в общей таблице «Функции белков».

Белки – полимеры, состоящие из аминокислот – многочисленных мономеров. Каждая аминокислота включает:

  • аминную группу (-Nh3);
  • карбоксильную группу (-СООН);
  • радикал.

Рис. 1. Строение аминокислот.

Различаются аминокислоты радикалами и количеством аминных групп. Не все аминокислоты образуются внутри организма. Такие биополимеры называются незаменимыми аминокислотами и должны поступать внутрь организма вместе с пищей.

Выделяют четыре типа организации структуры белка в зависимости от сложности:

  • первичная – линейная;
  • вторичная – закручена в спираль;
  • третичная – плотно упакованные вторичные белки (глобулярные);
  • четвертичная – несколько третичных белков, образующих комплекс.

Рис. 2. Структуры белка.

Под действием температуры, облучения, химических веществ структура белка может нарушаться. Разрушение белка называется денатурацией и начинается с четвертичной структуры. Если воздействие было непродолжительным, структура восстанавливается, происходит ренатурация. Разрушение первичной структуры является необратимой денатурацией.

Большинство активных веществ (гормоны, ферменты) являются белками, которые различаются по функциональному назначению. Основные биологические функции белков описаны в таблице.

Функция Описание Примеры белков
Структурная Являются «строительным материалом». Входят в состав клеточных мембран, органелл, хрящей, сухожилий, волос, кровеносных сосудов Кератин, коллаген, эластин
Двигательная Сокращают мышцы, обеспечивают движение жгутиков, хромосом при митозе, органов растений Актин, миозин
Транспортная Переносят молекулы веществ при дыхании и метаболизме, обеспечивают взаимосвязь каждой клетки с внешней средой Гемоглобин, миоглобин, транскортин
Защитная Обеспечивают свёртываемость крови, предохраняют организм от инфекций и чужеродных частиц, поддерживают иммунитет Иммуноглобулины, тромбин, фибриноген
Рецепторная Принимают, задерживают и передают сигналы из внешней среды в клетку Опсин, фитохром, протеинкиназа
Регуляторная Регулируют обмен веществ, контролируют рост, развитие, размножение Глюкагон, тироксин, соматотропин
Ферментативная Участвуют в биохимических реакциях, ускоряя или замедляя процесс Эстеразы, трипсин, пепсин, амилаза
Запасающая Запасают в организме различные жизненно важные вещества – воду, железо, кислород и т.д. Альбумин, глютен, ферритин
Энергетическая При длительном голодании могут использоваться в качестве энергии. Расщепление грамма белка даёт 17,6 кДж энергии Любой белок организма
Белки, в зависимости от выполняемой функции, могут быть встроенными, поверхностными, свободными. Например, глобулярные белки, интегрированные в клеточную мембрану, выполняют транспортную или рецепторную функцию.

Рис. 3. Белки, встроенные в мембрану.

Из урока биологии 10 класса кратко узнали о строении и основных функциях белка. Белок обязательно содержит аминную и карбоксильную группы, количество которых может варьировать. В зависимости от назначения выделяют рецепторные, структурные, регуляторные, ферментативные, двигательные и другие белки.

ТОП-1 статьякоторые читают вместе с этой
  • 1. Функции белков

Средняя оценка: 4.7. Всего получено оценок: 248.

Будь в числе первых на доске почета

obrazovaka.ru

Значение, роль и функции белков в клетке. Какую функцию в клетке выполняют белки?

Белки – это важнейшие органические вещества, количество которых преобладает над всеми другими макромолекулами, которые присутствуют в живой клетке. Они составляют больше половины веса сухого вещества как растительных, так и животных организмов. Функции белков в клетке разнообразные, некоторые из них до сих пор остаются неизвестными науке. Но все же основные направления их «работы» хорошо изучены. Одни нужны для того, чтобы стимулировать процессы, протекающие в клетках и тканях. Другие переносят важные минеральные соединения через клеточную мембрану и по кровеносным сосудам от одного органа к другому. Некоторые защищают организм от чужеродных часто патогенных агентов. Ясно одно - без белков не протекает ни один процесс в нашем организме.

Основные функции белков

Функции белков в организме многообразны. Каждая группа имеет определенное химическое строение, совершает одну специализированную «работу». В некоторых случаях несколько типов белков взаимосвязаны друг с другом. Они отвечают за разные этапы одного процесса. Или же влияют сразу на несколько. Например, регуляторная функция белков осуществляется ферментами и гормонами. Это явление можно представить, вспомнив о гормоне адреналине. Он вырабатывается мозговым слоем надпочечников. Поступая в кровеносные сосуды, он повышает количество кислорода в крови. Поднимается и артериальное давление, увеличивается содержание сахара. Это стимулирует обменные процессы. Также адреналин является медиатором нервной системы у рыб, амфибий и пресмыкающихся.

Многочисленные протекающие в клетках живых организмов биохимические реакции осуществляются при высоких температурах и с нейтральным значением рН. В таких условиях скорость их прохождения слишком мала, поэтому нужны специализированные катализаторы, называемые ферментами. Все их разнообразие объединено в 6 классов, которые различаются по специфичности действия. Ферменты синтезируются на рибосомах в клетках. Их изучением занимается наука энзимология.

Несомненно, без ферментов невозможна регуляторная функция белков. Они обладают высокой избирательностью действия. Их активность может регулироваться ингибиторами и активаторами. Кроме того, ферменты обычно проявляют специфичность по отношению к субстратам. Также ферментативная активность зависит от условий в организме и в клетках в частности. На их протекание влияет давление, кислая рН, температура, ионная сила раствора, то есть концентрация солей в цитоплазме.

Транспортная функция белков

В клетку должны постоянно поступать необходимые организму минеральные и органические вещества. Они нужны как строительные материалы и источники энергии в клетках. Но механизм их поступления достаточно сложен. Клеточные оболочки состоят не только из белков. Биологические мембраны строятся по принципу двойного слоя липидов. Между ними встроены различные белки. Очень важно, что гидрофильные участки находятся на поверхности мембраны, а гидрофобные - в ее толще. Таким образом, такая структура делает оболочку непроницаемой. Через нее не могут самостоятельно, без «помощи», пройти такие важные компоненты, как сахара, ионы метолов и аминокислоты. Через цитоплазматическую мембрану в цитоплазму их транспортируют специализированные белки, которые вмонтированы в слои липидов.

Но транспортная функция белков осуществляется не только между межклеточным веществом и клеткой. Некоторые важные для физиологических процессов вещества приходится доставлять из одних органов в другие. Например, транспортный белок крови – сывороточный альбумин. Он наделен уникальной способностью сформировывать соединения с жирными кислотами, которые появляются при переваривании жиров, с лекарственными препаратами, а также со стероидными гормонами. Важными белками-переносчиками являются и гемоглобин (доставляющий молекулы кислорода), трансферрин (соединяющийся с ионами железа) и церуплазмин (формирующий комплексы с медью).

Сигнальная функция белков

Огромное значение в протекании физиологических процессов в многоклеточных сложных организмах имеют белки-рецепторы. Они вмонтированы в плазматическую мембрану. Служат они для восприятия и расшифровки различного рода сигналов, которые непрерывным потоком поступают в клетки не только от соседних тканей, но и из внешней среды. В настоящее время, пожалуй, самым исследованным белком-рецептором является ацетилхолин. Он находится в ряде межнейронных контактов на мембране клетки.

Но сигнальная функция белков осуществляется не только внутри клеток. Многие гормоны связываются со специфическими рецепторами на их поверхности. Такое сформировавшееся соединение и является сигналом, который активирует физиологические процессы в клетках. Примером таких белков является инсулин, действующий в аденилатциклазной системе.

Защитная функция

Функции белков в клетке различны. Некоторые из них участвуют в иммунных ответах. Это защищает организм от инфекций. Иммунная система способна отвечать на выявленные чужеродные агенты синтезом огромного количества лимфоцитов. Эти вещества способны выборочно повреждать эти агенты, они могут быть чужеродными для организма, например бактерии, надмолекулярные частицы, или это могут быть раковые клетки.

Одна из групп - «бета»-лимфоциты - вырабатывает белки, которые попадают в русло крови. Они имеют очень интересную функцию. Эти белки должны распознавать чужеродные клетки и макромолекулы. Затем они соединяются с ними, формируя комплекс, который подлежит уничтожению. Белки эти называются иммуноглобулинами. Сами чужеродные компоненты – это антигены. А иммуноглобулины, которые им соответствуют – антитела.

Структурная функция

В организме, помимо высокоспециализированных, существуют еще и структурные белки. Они необходимы, чтобы обеспечивать механическую прочность. Эти функции белков в клетке важны для поддержания формы и сохранения молодости организма. Самым известным является коллаген. Это основной белок внеклеточного матрикса соединительных тканей. У высших млекопитающих он составляет до 1/4 общей массы белков. Синтезируется коллаген в фибробластах, которые являются основными клеточками соединительных тканей.

Такие функции белков в клетке имеют огромное значение. Помимо коллагена, известен еще один структурный белок – эластин. Он также является составляющей внеклеточного матрикса. Эластин способен наделять ткани возможностью растягиваться в определенных пределах и легко возвращаться в исходную форму. Еще один пример структурного белка – фиброин, который обнаружен у гусениц шелкопрядов. Это основной компонент шелковых нитей.

Двигательные белки

Роль белков в клетке переоценить невозможно. Они принимают участие и в работе мышц. Мышечное сокращение является важным физиологическим процессом. В результате происходит превращение запасенного в виде макромолекул АТФ в химическую энергию. Непосредственными участниками процесса являются два белка – актин и миозин.

Эти двигательные белки представляют собой нитевидные молекулы, которые функционируют в сократительной системе скелетных мышц. Также они обнаруживаются в немышечных тканях у эукариотических клеток. Еще один пример двигательных белков – тубулин. Из него построены микротрубочки, являющиеся важным элементом жгутиков и ресничек. Также микротрубочки, содержащие тубулин, обнаруживают в клетках нервной ткани животных.

Антибиотики

Огромна защитная роль белков в клетке. Частично ее возлагают на группу, которую принято называть антибиотиками. Это вещества природного происхождения, которые синтезируются, как правило, в бактериях, микроскопических грибах и прочих микроорганизмах. Они нацелены на подавление физиологических процессов других конкурирующих организмов. Открыты антибиотики белкового происхождения были в 40-х годах. Они произвели революцию в медицине, дав ей мощный толчок к развитию.

По своей химической природе антибиотики - весьма разнообразная группа. Они различаются и по механизму действия. Одни препятствуют синтезу белка внутри клеток, вторые блокируют выработку важных ферментов, третьи подавляют рост, четвертые - размножение. Например, хорошо известный стрептомицин взаимодействуют с рибосомами бактериальных клеток. Таким образом, в них резко замедляется синтез белков. При этом данные антибиотики не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами организма человека. Это значит, что для высших млекопитающих данные вещества не токсичны.

Это далеко не все функции белков в клетке. Таблица антибиотических веществ позволяет определить и другие узкоспециализированные действия, которые эти специфические природные соединения способны оказывать на бактерии и не только. В настоящее время ведутся изучения антибиотиков белкового происхождения, которые при взаимодействии с ДНК нарушают процессы, связанные с воплощением наследственной информации. Но пока такие вещества используют только при химиотерапии онкологических заболеваний. Примером такого антибиотического вещества является дактиномицин, синтезируемый актиномицетами.

Токсины

Белки в клетке выполняют функцию весьма специфическую и даже неординарную. У ряда живых организмов вырабатываются ядовитые вещества – токсины. По своей природе это белки и сложные низкомолекулярные органические соединения. В качестве примера можно привести ядовитую мякоть гриба бледная поганка.

Запасные и пищевые белки

Некоторые белки выполняют функцию по обеспечению питанием зародышей животных и растений. Таких примеров много. Значение белка в клетке семян злаковых заключено именно в этом. Они будут питать формирующийся зачаток растения на первых стадиях его развития. У животных пищевыми белками являются яичный альбумин и молочный казеин.

Неизученные свойства белков

Приведенные выше примеры - лишь та часть, что уже достаточно изучена. Но в природе остается много загадок. Белки в клетке многих биологических видов уникальны, и в настоящее время даже классифицировать их затруднительно. Например, монеллин - белок, обнаруженный и выделенный из африканского растения. На вкус он сладкий, но при этом не вызывает ожирения и не токсичен. В будущем это может быть превосходная замена сахару. Еще один пример - белок, обнаруженный у некоторых арктических рыб, он препятствует замерзанию крови, действуя как антифриз в буквальном смысле этого сравнения. У ряда насекомых в соединениях крыльев выявлен белок резилин, обладающий уникальной, практически идеальной эластичностью. И это далеко не все примеры веществ, которые только предстоит изучить и классифицировать.

fb.ru

Типы белков: классификация, определение и примеры

Белок — это макромолекула, которыми изобилуют клетки. Каждый из них выполняет определенную функцию, но не все они одинаковы, поэтому имеют определенную классификацию, которая определяет различные типы белков. Эта классификация является полезной для рассмотрения.

Определение белков: Что такое белок?

Белок, от греческого «πρωτεῖος», являются биомолекулами, образованными линейными цепочками аминокислот.

Благодаря своим физико-химическим свойствам белки можно классифицировать как простые белки (голопротеиды), образованные только аминокислотами или их производными; конъюгированные белки (гетеропротеиды), образованные аминокислотами, сопровождающимися различными веществами, и производными белками, веществами, образованными денатурацией и расщеплением предыдущих.

Белки необходимы для жизни, особенно из-за их пластической функции (они составляют 80% обезвоженной протоплазмы каждой клетки), но также из-за их биорегуляторных функций (они являются частью ферментов) и защиты (антитела являются белками).

Белки играют жизненно важную роль для жизни и являются самыми универсальными и разнообразными биомолекулами. Они необходимы для роста организма и выполняют огромное количество различных функций, среди которых:

  • Строительство тканей. Это самая важная функция белка (например: коллаген)
  • Контрабильность (актин и миозин)
  • Ферментативный (например: сукраза и пепсин)
  • Гомеостатик: сотрудничает в поддержании рН (поскольку они действуют как химический буфер)
  • Иммунологические (антитела)
  • Рубцевание ран (например, фибрин)
  • Защитные (например, тромбин и фибриноген)
  • Трансдукция сигнала (например, родопсин).

Белки образованы аминокислотами. Белки всех живых существ определяются главным образом их генетикой (за исключением некоторых антимикробных пептидов не рибосомального синтеза), то есть генетическая информация в значительной степени определяет, какие белки представляют клетка, ткань и организм.

Белки синтезируются в зависимости от того, как регулируются гены, которые их кодируют. Поэтому они восприимчивы к сигналам или внешним факторам. Набор белков, выраженный в данном случае, называется протеомом.

Свойства белков

Пять основных свойств, которые позволяют существование и обеспечить функцию белков:

  1. PH-буфер (известный как буферный эффект): они действуют как буферы рН из-за их амфотерного характера, то есть они могут вести себя как кислоты (донорские электроны) или как основания (прием электронов).
  2. Электролитическая способность: определяется методом электрофореза, аналитическим методом, в котором, если белки переносятся на положительный полюс, это происходит потому, что их молекула имеет отрицательный заряд и наоборот.
  3. Специфичность: каждый белок имеет определенную функцию, которая определяется его первичной структурой.
  4. Стабильность: белок должен быть стабильным в среде, где он выполняет свою функцию. Для этого большинство водных белков создают упакованное гидрофобное ядро. Это связано с периодом полураспада и оборотом белка.
  5. Растворимость: необходимо сольватировать белок, который достигается путем воздействия на поверхность белка остатков с одинаковой степенью полярности. Он поддерживается до тех пор, пока присутствуют сильные и слабые связи. Если температура и рН увеличиваются, растворимость теряется.

Денатурация белков

Если изменения в рН, изменения концентрации, молекулярное возбуждение или внезапные изменения температуры происходят в белковом растворе, растворимость белков может быть уменьшена до точки осаждения. Это связано с тем, что связи, которые поддерживают глобулярную конформацию, разрушаются, а белок принимает нитевидную конформацию. Таким образом, слой молекул воды не полностью покрывает молекулы белка, которые имеют тенденцию связываться друг с другом, приводя к образованию крупных частиц, которые выпадают в осадок.

Кроме того, его биокаталитические свойства исчезают при изменении активного центра. Белки, находящиеся в этом состоянии, не могут выполнять деятельность, для которой они были разработаны, короче говоря, они не функционируют.

Этот вариант конформации называется денатурацией. Денатурация не влияет на пептидные связи: при возвращении в нормальные состояния может произойти, что белок восстанавливает примитивную конформацию, которая называется ренатурацией.

Примерами денатурации являются вырезание молока в результате денатурации казеина, осаждение яичного белка, когда овальбумин денатурируется действием тепла или фиксацией расчесанных волос в результате воздействия тепла на кератины волос.

Классификация белков

Согласно форме

Волокнистые белки: они имеют длинные полипептидные цепи и атипичную вторичную структуру. Они нерастворимы в воде и в водных растворах. Некоторыми примерами этого являются кератин, коллаген и фибрин.

Шаровидные белки: характеризуются складыванием своих цепей в плотную или компактную сферическую форму, оставляя гидрофобные группы в белковой и гидрофильной группах наружу, что делает их растворимыми в полярных растворителях, таких как вода. Большинство ферментов, антител, некоторых гормонов и транспортных белков являются примерами глобулярных белков.

Смешанные белки: они имеют фибриллярную часть (обычно в центре белка) и другую шаровидную часть (в конце).

Согласно химическому составу

Простые белки или голопротеиды: при их гидролизе производятся только аминокислоты. Примерами таких веществ являются инсулин и коллаген (шаровидные и волокнистые), альбумины.

Конъюгированные или гетеропротеины: эти белки содержат полипептидные цепи и протезную группу. Неаминокислотная часть называется протезной группой, это могут быть нуклеиновая кислота, липид, сахар или неорганический ион. Примерами этого являются миоглобин и цитохром. Конъюгированные белки или гетеропротеины классифицируются по характеру их протезной группы:

  • Нуклеопротеиды: нуклеиновые кислоты.
  • Липопротеины: фосфолипиды, холестерин и триглицериды.
  • Металлопротеины: группа состоит из металлов.
  • Хромопротеины: это белки, конъюгированные с хромофорной группой (окрашенное вещество, содержащее металл).
  • Гликопротеины: группа состоит из углеводов.
  • Фосфопротеины: белки, конъюгированные с радикалом, содержащим фосфат, отличным от нуклеиновой кислоты или фосфолипида.

Источники белка

Источники белка растительного происхождения, такие как бобовые, имеют более низкое качество чем белки животного происхождения, потому что они представляют менее важные аминокислоты, что компенсируется подходящей смесью обоих.

Взрослый должен употреблять белка в соответствии с образом жизни, то есть, чем больше физической активности, тем потребуется больше источников белка чем сидячих.

В пожилом возрасте, все еще выглядящим противоречиво, нет необходимости в более низком потреблении белка, но рекомендуется увеличить их количество, потому что на этом этапе очень важно регенерировать ткани. Кроме того, мы должны учитывать возможное появление хронических заболеваний, которые могут деградировать белки.

Здесь мы расскажем вам, какие продукты являются лучшими источниками белка:

Продукты с животными белками

  • Яйца: это хороший источник белка, потому что он содержит альбумин превосходного качества, так как он содержит большое количество незаменимых аминокислот.
  • Рыба (лосось, сельдь, тунец, треска, форель …).
  • Молоко.
  • Молочные продукты, сыр или йогурт.
  • Красное мясо, индейка, вырезка и курица.

Эти продукты содержат белки с большим количеством незаменимых аминокислот (те, которые не могут быть синтезированы организмом, поэтому они должны поступать вместе с пищей).

Продукты с белками растительного происхождения

  • Бобовые (чечевица, фасоль, нут, горох …) должны быть дополнены другими продуктами, такими как картофель или рис.
  • Зеленые листовые овощи (капуста, шпинат …).
  • Орехи, такие как фисташки или миндаль (при условии, что они не жареные и не соленые).
  • Сейтан, киноа, соевые бобы, морские водоросли.

Переваривание белков

Переваривание белков обычно инициируется в желудке, когда пепсиноген превращается в пепсин под действием соляной кислоты и продолжается действием трипсина и химотрипсина в кишечнике.

Диетические белки деградируют до все более мелких пептидов, и до аминокислот и их производных, которые абсорбируются желудочно-кишечным эпителием. Скорость поглощения отдельных аминокислот сильно зависит от источника белка. Например, переваримость многих аминокислот у людей различается между соевым белком и молочным белком и между отдельными молочными белками, такими как бета-лактоглобулин и казеин.

Для молочных белков приблизительно 50% потребляемого белка переваривается в желудке или тонкой кишке, а 90% уже переваривается, когда проглоченная пища достигает подвздошной кишки. Помимо своей роли в синтезе белка, аминокислоты также являются важным источником питания азота. Белки, как и углеводы, содержат четыре килокалории на грамм, тогда как липиды содержат девять ккал. Спирты — семь ккал. Аминокислоты могут быть превращены в глюкозу посредством процесса, называемого глюконеогенезом.

Читайте также:

Жмите кнопку «Поделиться» в соцсетях, чтобы не потерять информацию

tagweb.ru

Двигательные белки

Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.

Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая (“тяжелые цепи”) и четырьмя “легкими цепями” с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление b-g-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином.

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается.

Page 2

students-library.com

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2  протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

ebooks.grsu.by

Белки - это... Что такое Белки?

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

История изучения

Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом[4]. Мульдер также определил продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу — 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16h34N4O5, которая была названа «протеин», а теория — «теорией протеина»[5]. По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков[6]. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком[7].

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.

Идея о том, что вторичная структура белков — результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина,[8] продемонстрировав таким способом, что белки — это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов, были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Свойства

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius[9]).

Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(Nh3) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[10], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны[11] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).

Денатурация

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Основная статья: Денатурация белков

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм[7]. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки[12].

Простые и сложные белки

Основные статьи: Простые белки, Сложные белки

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

  • Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
  • Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
  • Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
  • Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.
  • Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.
  • Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Структура белка

Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине по образованию белка — рибосоме Сравнение аминокислотных последовательностей белков (в данном случае — гемоглобинов) из разных организмов позволяет определять участки, важные для функционирования белков, а также эволюционную историю сравниваемых видов

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-Nh3) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -Nh3, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько различаться у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20 аминокислот, называемых стандартными[13]. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть из числа возможных триплетов (4³ = 64) вычтено число стоп-кодонов (1—3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может являться избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций[14]. Генетический код, кодирующий различные аминокислоты, имеет разную степень вырожденности (кодируются от 1 до 6 кодонами), это зависит от частоты встречаемости данной аминокислоты в белках, за исключением аргинина[14]. Часто основание в третьем положении оказывается несущественным для специфичности, то есть одна аминокислота может быть представлена четырьмя кодонами, различающимися только третьим основанием. Иногда различие состоит в предпочтении пурина пиримидину. Это называют вырожденностью третьего основания.

Такой трёхкодонный код сложился эволюционно рано. Но существование различий в некоторых организмах, появившихся на разных эволюционных стадиях, указывает на то, что он был не всегда таким.

Согласно некоторым моделям, сначала код существовал в примитивном виде, когда малое число кодонов обозначало сравнительно небольшое число аминокислот. Более точное значение кодонов и большее число аминокислот могли быть введены позже. Сначала только первые два из трёх оснований могли быть использованы для узнавания [что зависит от структуры тРНК].

— Б. Льюин. Гены, М.: 1987, с. 62.

Гомологичные белки (предположительно имеющие общее эволюционное происхождение и нередко выполняющие одну и ту же функцию), например, гемоглобины разных организмов, имеют во многих местах цепи идентичные, консервативные остатки аминокислот. В других местах находятся различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными. По степени гомологии (сходства аминокислотной последовательности) возможна оценка эволюционного расстояния между таксонами, к которым принадлежат сравниваемые организмы.

Уровни организации

Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка[15]:

  • Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
  • Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
    • α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[16] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.
    • β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[16]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
    • π-спирали;
    • 310-спирали;
    • неупорядоченные фрагменты.
  • Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
    • ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
    • ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
    • водородные связи;
    • гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
  • Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Окружение белков

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева — «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

  1. Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.
  2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. Например, изображённый на картинке справа глобулярный белок, триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным трёхмерным строением называются αβ-баррелы (от англ. barrel — бочка)[17].
  3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Образование и поддержание структуры белков в живых организмах

Изображение модели комплекса бактериальных шаперонов GroES и GroEL (вид сверху). Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры

Основная статья: Шапероны

Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида[18].

Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых — обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins — белки теплового шока)[19]. Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте[20].

Синтез белков

Химический синтез

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез — например, химическое лигирование[21]. Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов[22]. Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты — например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.

Биосинтез белков

Основная статья: Биосинтез белка

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами.

У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду[23].

Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом движении рибосомы от 5' к 3' концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Нерибосомный синтез

У низших грибов и некоторых бактерий известен дополнительный (нерибосомный, или мультиферментный) способ биосинтеза пептидов, как правило, небольших и необычной структуры. Синтез этих пептидов, обычно вторичных метаболитов осуществляется без непосредственного участия рибосом высокомолекулярным белковым комплексом, так называемой НРС-синтазой. НРС-синтаза обычно состоит из нескольких доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи, высвобождение синтезированного пептида. Иногда содержит домен, способный изомеризовать L-аминокислоты (нормальная форма) в D-форму[24][25].

Внутриклеточный транспорт и сортировка белков

Основная статья: Внутриклеточная сортировка белков

Синтезируемые в цитоплазме на рибосомах белки должны попадать в разные компартменты клетки — ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум (ЭПР), аппарат Гольджи, лизосомы и др., а некоторые белки должны попасть во внеклеточную среду. Для попадания в определённый компартмент белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка (лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка). В некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды. Транспорт белков в ЭПР осуществляется по мере их синтеза, так как рибосомы, синтезирующие белки с сигнальной последовательностью для ЭПР, «садятся» на специальные транслокационные комплексы на мембране ЭПР. Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда в лизосомы, на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём везикулярного транспорта. В ядро белки, обладающие сигнальной последовательностью для ядра, попадают через ядерные поры. В митохондрии и хлоропласты белки, обладающие соответствующими сигнальными последовательностями, попадают через специфические белковые поры-транслокаторы при участии шаперонов.

Посттрансляционная модификация белков

Основная статья: Посттрансляционная модификация

После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:

  • присоединение различных функциональных групп (ацетил-, метил- и фосфатных групп);
  • присоединение липидов и углеводородов;
  • изменение стандартных аминокислот на нестандартные (образование цитруллина);
  • образование структурных изменений (образование дисульфидных мостиков между цистеинами);
  • удаление части белка как в начале (сигнальная последовательность), так и в отдельных случаях в середине (инсулин);
  • добавление небольших белков, которые влияют на деградацию белков (сумоилирование и убиквитинирование).

При этом тип модификации может быть как универсальным (добавление цепей, состоящих из мономеров убиквитина, служит сигналом для деградации этого белка протеасомой), так и специфическим для данного белка[26]. В то же время один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться до 150 различным модификациям[27].

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов[28]. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Молекулярная модель фермента уреазы бактерии Helicobacter pylori

Каталитическая функция

Основная статья: Ферменты

Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками[29]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента)[30]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе[31]. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Структурная функция

Основные статьи: Структурная функция белков, Фибриллярные белки

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму[32]. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Основная статья: Защитная функция белков

Существуют несколько видов защитных функций белков:

  1. Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины[33], участвующие в свёртывании крови.
  2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма[34].
  3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами[35]. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена[36].

Регуляторная функция

Основные статьи: Активатор (белки), Протеасома, Регуляторная функция белков

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции — белков-активаторов и белков-репрессоров — к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов[37], а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами[38]. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Структура миоглобина с выделенными α-спиралями

Сигнальная функция

Основные статьи: Сигнальная функция белка, Гормоны, Цитокины

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма[39].

Транспортная функция

Основная статья: Транспортная функция белков

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов[40].

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них[41]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам[42].

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

Основная статья: Клеточный рецептор

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри[43].

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины — в противоположном направлении[44][45]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

Белки в обмене веществ

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей[46].

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии[47]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Биофизика белка

Физические свойства белка очень сложны. В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» — «апериодическом кристалле»[48][49] — свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа (вплоть до разрешения в 1 ангстрем)[50], высокая плотность упаковки [51], кооперативность процесса денатурации[52] и другие факты [53][54].

В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений (модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии) свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов [55], мёссбауэровской спектроскопии [56][57][58][59] и рэлеевскому рассеянию мёссбауэровского излучения [60][61][62][63].

Методы изучения

Седиментационный анализ (центрифугирование) позволяет делить белки по размерам, различая белки по значению их константы седиментации, измеряемой в сведбергах (S).

Для определения количества белка в образце используют ряд методик:[64]

См. также

  • Прионы
  • Протеомика
  • Сплайсинг белков
  • Фолдинг белка
  • Гиперпротеинемия

Примечания

  1. ↑ С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислот в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.
  2. ↑ Muirhead H., Perutz M. Structure of hemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 A resolution // Nature : журнал. — 1963. — Т. 199. — № 4894. — С. 633—638.
  3. ↑ Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature : журнал. — 1958. — Т. 181. — № 4610. — С. 662—666.
  4. ↑ Leicester, Henry. «Berzelius, Jöns Jacob». Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90—97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
  5. ↑ Ю. А. Овчинников. Биоорганическая химия. — Просвещение, 1987.
  6. ↑ Белки // Химическая энциклопедия. — Советская энциклопедия, 1988.
  7. ↑ 1 2 N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen. «Evolution», Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 — P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
  8. ↑ Нобелевская лекция Ф. Сэнгера
  9. ↑ Fulton A, Isaacs W. (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157—161. PMID 1859393.
  10. ↑ EC 3.4.23.1 — pepsin A
  11. ↑ S J Singer. The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes. Annual Review of Cell Biology. Volume 6, Page 247—296. 1990
  12. ↑ Страйер Л. Биохимия в 3 томах. — М.: Мир, 1984
  13. ↑ Селеноцистеин — пример нестандартной аминокислоты.
  14. ↑ 1 2 Б. Льюин. Гены. — М., 1987. — 544 с.
  15. ↑ Ленинджер А. Основы биохимии, в 3 томах. — М.: Мир, 1985.
  16. ↑ 1 2 Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
  17. ↑ http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
  18. ↑ Anfinsen C. (1973). «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science 181: 223—229. Нобелевская лекция. Автор, совместно с Стэнфордом Муром и Уильямом Стейном, получил Нобелевскую премию по химии за «изучение рибонуклеазы, в особенности взаимоотношений между аминокислотной последовательностью [фермента] и [его] биологически активной конформацией».
  19. ↑ Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). «Molecular chaperones». Annu. Rev. Biochem. 60: 321—347. DOI:10.1146/annurev.bi.60.070191.001541. PMID 1679318.
  20. ↑ Sun Y, MacRae TH. (2005). «The small heat shock proteins and their role in human disease». FEBS J. 60: 2613—2627. PMID 115943797.
  21. ↑ Wilken J, Kent SB. Chemical protein synthesis. Curr Opin Biotechnol. 1998.9(4):412—426
  22. ↑ Dawson PE, Kent SB. Synthesis of native proteins by chemical ligation. Annu Rev Biochem. 2000;69:923—960
  23. ↑ Dobson CM. (2000). The nature and significance of protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Ed. RH Pain. Frontiers in Molecular Biology series. Oxford University Press: New York, NY.
  24. ↑ Stack D, Neville C, Doyle S. Nonribosomal peptide synthesis in Aspergillus fumigatus and other fungi. Microbiology. 2007 May; 153(Pt 5):1297—1306
  25. ↑ Welker M, von Döhren H. Cyanobacterial peptides — nature’s own combinatorial biosynthesis. FEMS Microbiol Rev. 2006 Jul; 30(4):530—563
  26. ↑ Demartino GN, Gillette TG. Proteasomes: machines for all reasons. Cell. 2007 May 18. 129(4):659—662
  27. ↑ Bronner C, Chataigneau T, Schini-Kerth VB, Landry Y. The «Epigenetic Code Replication Machinery», ECREM: a promising drugable target of the epigenetic cell memory. Curr Med Chem. 2007;14(25):2629—2641
  28. ↑ Yannay-Cohen N, Razin E. (2000). «Translation and transcription: the dual functionality of LysRS in mast cells». Mol Cells. 22: 127—132. PMID 17085962.
  29. ↑ Bairoch A. (2000). «The ENZYME database in 2000». Nucleic Acids Res 28: 304—305. PMID 10592255.
  30. ↑ Radzicka A, Wolfenden R. (1995). «A proficient enzyme». Science 6 (267): 90—93. PMID 7809611.
  31. ↑ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute
  32. ↑ Erickson HP. Evolution of the cytoskeleton. Bioessays. 2007:668—677
  33. ↑ Wolberg AS (2007). «Thrombin generation and fibrin clot structure». Blood Rev. 21(3): 131—142. PMID 17208341.
  34. ↑ Я. Кольман, К.-Г. Рем. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2000, с. 308—309.
  35. ↑ J. Li, D. R. Barreda, Y.-A. Zhang, H. Boshra, A. E. Gelman, S. LaPatra, L. Tort & J. O. Sunyer (2006). «B lymphocytes from early vertebrates have potent phagocytic and microbicidal abilities». Nature Immunology 7: 1116—1124. PMID 16980980.
  36. ↑ Felix NJ, Allen PM. Specificity of T-cell alloreactivity. Rev Immunol. 2007 Dec; 7(12):942—953
  37. ↑ Hinnebusch AG. Translational regulation of GCN4 and the general amino acid control of yeast. Annu Rev Microbiol. 2005;59:407—450
  38. ↑ Anderson P, Kedersha N. RNA granules. Cell Biol. 2006:172(6):803—808
  39. ↑ Повещенко А. Ф., Абрамов В. В., Козлов В. В. Цитокины — факторы нейроэндокринной регуляции. Успехи физиологических наук. 2007 — 38(3):40—46
  40. ↑ Wittenberg JB. On optima: the case of myoglobin-facilitated oxygen diffusion. Gene. 2007 Aug 15. 398(1—2):156—161.
  41. ↑ Driessen AJ, Nouwen N. Protein Translocation Across the Bacterial Cytoplasmic Membrane. Annu Rev Biochem. 2007 Dec 13 [Epub ahead of print]
  42. ↑ Drory O, Nelson N. (2006). «The emerging structure of vacuolar ATPases». Physiology (Bethesda). 21: 317—325. PMID 16990452.
  43. ↑ Dupré DJ, Hébert TE. Biosynthesis and trafficking of seven transmembrane receptor signalling complexes. Cell Signal. 2006;18(10):1549—1559
  44. ↑ Karp G. Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments, Fourth ed, pp. 346—358. John Wiley and Sons, Hoboken, NJ. 2005.
  45. ↑ Schroer, Trina A. Dynactin. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2004 20, 759—779. PMID 15473859
  46. ↑ Voet D, Voet JG. Biochemistry Vol 1 3rd ed., Hoboken, NJ (2004).
  47. ↑ Brosnan J. (2003). «Interorgan amino acid transport and its regulation». J Nutr 133 (6 Suppl 1): 2068S-72S. PMID 12771367.
  48. ↑ Шредингер Э. Что такое жизнь с точки зрения физики? / пер. с англ. А.А. Малиновского, М.: РИМИС, 2009, 176 с., ил., ISBN 978-5-9650-0057-9
  49. ↑ Волькенштейн М.В. Биофизика. М., Наука, 1988
  50. ↑ Huber R. Nature 280 565 (1979)
  51. ↑ Richards FM Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 6 151 (1977)
  52. ↑ Привалов П.Л. Биофизика 32 742 (1987)
  53. ↑ Морозов В.Н., Морозова Т.Я. Молекулярная биология. 17 577 (1983)
  54. ↑ Абатуров Л.А., Лебедев Ю.А., Носова Н.Т. Молекулярная биология, 17 543 (1983)
  55. ↑ Doster W, Cusack S, Petry WNature 337 754 (1989)
  56. ↑ Parak F, Frolov E N, Moessbauer R L, Goldanskii V I J. Mol. Biol. 145 825 (1981)
  57. ↑ Шайтан К.В., Рубин А.Б. Биофизика, 30 517, (1985)
  58. ↑ Parak F, Heidemeier J, Knapp W, in Biological and Artificial Intelligence Systems (Eds E Clementi, S Chin) (Leiden: ESCOM, 1988) p. 23
  59. ↑ Крупянский Ю.Ф. и др. Биофизикаб 32 761, (1987)
  60. ↑ Krupyanskii Yu F et al. Z. Naturforsch. C 37 57 (1982)
  61. ↑ Goldanskii V I, Krupyanskii Y F, Fleurov V N Phys. Scripta 33 527 (1986)
  62. ↑ Goldanskii V I, Krupyanskii Yu F Quart. Rev. Biophys. 22 39 (1989)
  63. ↑ Krupyanskii Yu F et al. Hyperfine Interact. 53 59 (1990)
  64. ↑ Editor: John M. Walker The Protein Protocols Handbook. — 3. — Springer. — С. 3-69. — 1985 с. — (Springer Protocols Handbooks). — ISBN 978-1-60327-474-6

  • Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. — М.: Мир, 1994. — ISBN 5-03-001986-3
  • Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. — М.: Мир, 1985.
  • Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. — М.: Мир, 1984.

dic.academic.ru

БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

1. Белки и их основные признаки

2. Биологические функции белков

3. Аминокислотный состав белков

4. Классификация белков

5. Физические свойства белков

6. Структурная организация белковых молекул (первичная, вторичная, третичная структуры)

Белки и их основные признаки

Белки или протеины (что в переводе с греческого означает «первые» или «важнейшие»), количественно преобладают над всеми макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. Представления о белках как о классе соединений сформировались в XVII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, кровь, молоко) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие растворы, свертывались при нагревании, при горении ощущался запах паленой шерсти и выделялся аммиак. Поскольку все эти свойства ранее были известны для яичного белка, то новый класс соединений назвали белками. После появления в начале XIX вв. Более совершенных методов анализа веществ определили элементный состав белков. В них обнаружили С, Н, О, N, S. К концу XIX вв. Из белков было выделено свыше 10 аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э.Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот.

В результате работ Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры a-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, например: с сывороткой крови, яичным белком, экстрактами растительных и животных тканей. Позже были разработаны методы выделения и очистки белков, такие как осаждение, диализ, хроматография на целлюлозных и других гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрация, электрофорез. Более подробно рассмотрим эти методы на лабораторной работе и семинарском занятии.

На современном этапе основными направлениями изучения белков являются следующие:

¨ изучение пространственной структуры индивидуальных белков;

¨ изучение биологических функций разных белков;

¨ изучение механизмов функционирования индивидуальных белков (на уровне отдельных атомов, атомных групп молекулы белка).

Все эти этапы взаимосвязаны, ведь одна из основных задач биохимии как раз и состоит в том, чтобы понять, каким образом аминокислотные последовательности разных белков дают им возможность выполнять различные функции.

Биологические функции белков

Ферменты - это биологические катализаторы, самый многообразный, многочисленный класс белков. Почти все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катализируются ферментами. Настоящему времени открыто более 2000 различных ферментов.

Транспортные белки - Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Например, гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород освобождается. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует еще один клеточный тип транспортных белков, способных связывать определенные молекулы (напр., глюкозу) и переносить их через мембрану внутрь клетки.

Пищевые и запасные белки. Наиболее известными примерами таких белков служат белки семян пшеницы, кукурузы, риса. К пищевым белкам относится яичныйальбумин - основной компонент яичного белка, казеин - главный белок молока.

Сократительные и двигательные белки. Актин и миозин - белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях.

Структурные белки. Коллаген - главный компонент хрящей и сухожилий. Этот белок имеет очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин - структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка - кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин.

Защитные белки. Иммуноглобулины или антитела - это специализированные клетки, вырабатываемые в лимфоцитах. Они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии вирусы или чужеродные молекулы, а затем запускать систему их нейтрализации. Фибриноген и тромбин - белки, участвующие в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.

Регуляторные белки. Некоторые белки участвуют в регуляции клеточной активности. К ним относятся многие гормоны, такие как инсулин (регулирует обмен глюкозы).

Классификация белков

По растворимости

Альбумины. Растворимы в воде и солевых растворах.

Глобулины. Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.

Проламины. Растворимы в 70-80% этаноле, нерастворимы в воде и абсолютном спирте. Богаты аргинином.

Гистоны. Растворимы в солевых растворах.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицина, аланина, пролина.

По форме молекул

Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков отношение составляет меньше 10 и в большинстве случаев не превышает 3-4. Они характеризуются компактной упаковкой полипептидных цепей. Примеры глобулярных белков: многие ферменты, инсулин, глобулин, белки плазмы крови, гемоглобин.

Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями (кератин, миозин, коллаген, фибрин).

Физические свойства белков

На физических свойствах белков, таких как ионизация, гидратация, растворимость основаны различные методы выделения и очистки белков.

Так как белки содержат ионогенные, т.е. способные к ионизации аминокислотные остатки (аргинин, лизин, глутаминовая кислота и т.д.), следовательно, они представляют собой полиэлектролиты. При подкислении степень ионизации анионных групп снижается, а катионных - повышается, при подщелачивании наблюдается обратная закономерность. При определенном рН число отрицательно и положительно заряженных частиц становится одинаковым, такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой и обозначают рI. На различной ионизации белков при определенном значении рН основан один из методов их разделения - метод электрофореза.

Полярные группы белков (ионогенные и неионогенные) способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанное с белком достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных групп больше на поверхности белка. Растворимость зависит от количества гидрофильных групп в белке, от размеров и формы молекул, от величины суммарного заряда. Совокупность всех этих физических свойств белка позволяет использовать метод молекулярных сит или гель-фильтрацию для разделения белков. Метод диализа используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей и основан на больших размерах молекул белка.

Растворимость белков зависит и от наличия других растворенных веществ, например, нейтральных солей. При высоких концентрациях нейтральных солей белки выпадают в осадок, причем для осаждения (высаливания) разных белков требуется разная концентрация соли. Это связано с тем, что заряженные молекулы белка адсорбируют ионы противоположного заряда. В результате частицы теряют свои заряды и электростатическое отталкивание, в результате происходит осаждение белка. Методом высаливания можно фракционировать белки.

Первичная структура белков

 
 
Первичной структурой белканазывают состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Аминокислоты в белке связаны пептидными связями.

Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. Установление последовательности аминокислотной последовательности белков - трудоемкая задача. Более подробно на эту тему мы поговорим на семинаре. Инсулин был первым белком, для которого установили аминокислотную последовательность. Бычий инсулин имеет молярную массу около 5700. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей: А-цепи, содержащей 21 а.к., и В-цепи, содержащей 30 а.к., эти две цепи соединены двумя дисульфидными ( -S-S-) связями. Даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изменять свойства белка. Болезнь серповидноклеточная анемия является результатом изменения всего 1 аминокислоты в b-цепи гемоглобина (Glu ® Val).

Видовая специфичность первичной структуры

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, выделенных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин: у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомологичные белки разных видов обычно имеют полипептидные цепи одинаковой или почти одинаковой длины. В аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты - их называют инвариантными остатками. Вместе с тем в других положениях белков наблюдаются значительные различия: в этих положениях аминокислоты варьируются от вида к виду; такие аминокислотные остатки называютсявариабельными. Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятиегомология последовательностей. Наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых были выделены гомологичные белки, имеют общее эволюционное происхождение. Интересным примером является сложный белок - цитохром с - митохондриальный белок, учавствующий в качестве переносчика электронов в процессах биологического окисления. М » 12500, содержит »100 а.к. Были установлены а.к. последовательности для 60 видов. 27 а.к. - одинаковы, это указывает на то, что все эти остатки играют важную роль в определении биологической активности цитохрома с. Второй важный вывод, сделанный на основе анализа аминокислотных последовательностей, состоит в том, что число остатков, по которым различаются цитохромы с любых двух видов, пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохрома с лошади и дрожжей различаются по 48 а.к., у утки и курицы - по 2 а.к., у курицы и индейки не различаются. Сведения с числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции.

Вторичная структура белков

- это укладка белковой молекулы в пространстве без учета влияния боковых заместителей. Выделяют два типа вторичной структуры: a-спираль и b- структуру (складчатый слой). Остановимся более подробно на рассмотрении каждого типа вторичной структуры.

a-Спираль представляет из себя правую спираль с одинаковым шагом, равным 3,6 аминокислотных остатков. a-Спираль стабилизируется внутримолекулярными водородными связями, возникающими между атомами водорода одной пептидной связи и атомами кислорода четвертой по счету пептидной связи.

Боковые заместители расположены перпендикулярно плоскости a-спирали.

 
 
Т.о. свойства данного белка определяются свойствами боковых групп аминокислотных остатков: входящих в состав того или иного белка. Если боковые заместители гидрофобны, то и белок, имеющий структуру a-спираль гидрофобен. Примером такого белка является белок кератин, из которого состоят волосы.

В результате получается, что a- спираль пронизана водородными связями и является очень устойчивой структурой. При образовании такой спирали работают две тенденции:

¨ молекула стремится к минимуму энергии, т.е. к образованию наибольшего числа водородных связей;

¨ из-за жесткости пептидной связи сблизиться в пространстве могут лишь первая и четвертая пептидные связи.

В складчатом слое пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Пептидных цепей, взаимодействующих между собой водородными связями, может быть большое количество. Расположены цепи антипараллельно.

 
 
Чем больше пептидных цепей входит в состав складчатого слоя, тем прочнее молекула белка.

Сравним свойства белковых материалов шерсти и шелка и объясним различие в свойствах этих материалов с точки зрения строения белков, из которых они состоят.

Кератин - белок шерсти - имеет вторичную структуру a-спираль. Шерстяная нить не такая прочная, как шелковая, легко растягивается в мокром состоянии. Это свойство объясняется тем, что при приложении нагрузки водородные связи рвутся и спираль растягивается.

Фиброин - белок шелка - имеет вторичную b-структуру. Шелковая нить не вытягивается и является очень прочной на разрыв. Это свойство объясняется тем, что в складчатом слое взаимодействуют между собой водородными связями много пептидных цепей, что делает эту структуру очень прочной.

Аминокислоты различаются по способности участвовать в образовании a-спиралей и b-структур. Редко встречаются в a-спиралях глицин, аспаргин, тирозин. Пролин дестабилизирует a-спиральную структуру. Объясните, почему? В состав b-структур входит глицин, почти не встречаются пролин, глютаминовая кислота, аспаргин, гистидин, лизин, серин.

В структуре одного белка могут находиться участки b-структур, a-спиралей и нерегулярные участки. На нерегулярных участках пептидная цепь может сравнительно легко изгибаться, менять конформацию, в то время, как спираль и складчатый слой представляют собой достаточно жесткие структуры. Содержание b-структур и a-спиралей в разных белках неодинаково.

Третичная структура белков

определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют, и мы их рассмотрим. Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей b-структуры, a-спирали и нерегулярные участки, так , что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.

Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.

Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия.

Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи.

Гидрофобные взаимодействия.

Ковалентные взаимодействия (образование дисульфидной связи между двумя остатками цистеина с образованием цистина). Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные области полипептидной молекулы сближаются и фиксируются. Дисульфидные связи разрушаются под действием восстановителей. Это свойство используется для химической завивки волос, которые почти полностью представляют собой белок кератин, пронизанный дисульфидными связями.

Характер пространственной укладки определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислот в полипептидной цепи (первичной структурой). Следовательно, каждый белок имеет только одну пространственную структуру, соответствующую его первичной структуре. Небольшие изменения конформации белковых молекул происходят при взаимодействии с другими молекулами. Эти изменения порой играют огромную роль при функционировании белковых молекул. Так, при присоединении молекулы кислорода к гемоглобину несколько изменяется конформация белка, что приводит к эффекту кооперативного взаимодействия при присоединении остальных трех молекул кислорода. Такое изменение конформации в лежит в основе теории индуцирующего соответствия при объяснении групповой специфичности некоторых ферментов.

Кроме ковалентной дисульфидной все остальные связи, стабилизирующие третичную структуру, являются по своей природе слабыми и легко разрушаются. При разрыве большого числа связей, стабилизирующих пространственную структуру белковой молекулы, упорядоченная уникальная для каждого белка конформация нарушается, при этом часто теряется биологическая активность белка. Такое изменение в пространственном строении называется денатурацией.

Ингибиторы функций белков

Учитывая, что различные лиганды отличаются Ксв, всегда можно подобрать вещество, похожее по структуре на природный лиганд, но имеющий большее значение Ксв с данным белком. Например, СО имеет Ксв в 100 раз больше, чем О2 с гемоглобином, поэтому достаточно 0,1% СО в воздухе, чтобы заблокировать большое количество молекул гемоглобина. По такому же принципу действуют многие лекарства. Например, дитилин.

Ацетилхолин - медиатор передачи нервных импульсов на мышцу. Дитилин блокирует белок-рецептор, с которым связывается ацетилхолин и создает эффект парализации.

9.Связь структуры белков с их функциями на примере гемоглобина и миоглобина

Транспорт двуокиси углерода

Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт СО2 от тканей к легким. Гемоглобин связывает СО2 сразу после освобождения кислорода (» 15 % всего СО2). В эритроцитах происходит ферментативный процесс образования угольной кислоты из СО2, поступающего из тканей: СО2 + Н2О = Н2СО3. Угольная кислота быстро диссоциирует на НСО3- и Н+. Для предотвращения опасного повышения кислотности должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода и определяет буферную емкость крови. В легких идет обратный процесс. Высвобождающиеся протоны связываются с бикарбонат- ионом с образованием угольной кислоты, которая под действием фермента превращается в СО2 и воду, СО2 выдыхается. Т.о., связывание О2 тесно сопряжено с выдыханием СО2. Это обратимое явление известно как эффект Бора. У миоглобина эффекта Бора не обнаруживается.

Изофункциональные белки

Белок, выполняющий определенную функцию в клетке, может быть представлен несколькими формами - изофункциональными белками, или изоферментами. такие белки хоть и выполняют одинаковую функцию, но отличаются, константой связывания, что приводит к некоторым различиям в функциональном отношении. Например, в эритроцитах человека обнаружено несколько форм гемоглобина: HbA (96%), HbF (2%), HbA2(2%). Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из протомеров a, b, g, d (HbA -a2b2, HbF - a2g2, HbA2 - a2d2). Все протомеры сходны между собой по первичной структуре, и очень большое сходство наблюдается по вторичной и третичной структурам. Все формы гемоглобинов предназначены для переноса кислорода в клетки тканей, но HbF, например, имеет большее сродство к кислороду, чем HbA. HbF характерен для эмбриональной стадии развития человека. Он способен отнимать кислород у HbA, что обеспечивает нормальное снабжение кислородом плода.

Изобелки - это результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида.

БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

1. Белки и их основные признаки

2. Биологические функции белков

3. Аминокислотный состав белков

4. Классификация белков

5. Физические свойства белков

6. Структурная организация белковых молекул (первичная, вторичная, третичная структуры)



Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.