Главная Контакты Найти нас
Тренажерный зал
Аэробный зал
Наши инструкторы
Спортивное питание
Расписание
Инфракрасная сауна
Турбо Солярий
Вакансии
Цены
Page 2
Page 3

bstudy.net

Белки

Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию.

Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий. Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами.

Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы. В животном организме они синтезируются только из аминокислот и их комплексов – полипептидов, а образовываться из неорганических соединений, жиров и углеводов они не могут. Вне организма синтезированы многие низкомолекулярные биологически активные белковые вещества, сходные с теми, которые имеются в организме, например некоторые гормоны.

Общие сведения о белках и их классификации

Белки — важнейшие биоорганические соединения, которые наряду с нуклеиновыми кислотами занимают особую роль в живом веществе — без этих соединений невозможна жизнь, так как, по определению Ф. Энгельса, жизнь является особым существованием белковых тел и т. д.

«Белки — это природные биополимеры, являющиеся продуктами реакции поликонденсации природных альфа-аминокислот».

Природных альфа-аминокислот 18-23, их сочетание образует бесконечно большое количество разновидностей молекул белков, обеспечивающих многообразие различных организмов. Даже для отдельных особей организмов данного вида характерны свои собственные белки, а ряд белков встречается во многих организмах.

Белки характеризуются следующим элементарным составом: они образованы углеродом, водородом, кислородом, азотом, серой и некоторыми другими химическими элементами. Главной особенностью белковых молекул является обязательное наличие в них атомов азота (помимо атомов С, Н, О).

В молекулах белков реализуется «пептидная» связь, т. е. связь между атомом С карбонильной группы и атомом азота аминогруппы, которая обусловливает некоторые особенности белковых молекул. В боковых цепях молекулы белка содержится большое количество радикалов и функциональных групп, что «делает» молекулу белка полифункциональной, способной к значительному многообразию физико-химических и биохимических свойств.

Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках. Рассмотрим некоторые из них.

I. По составу различают две группы белков:

1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).

2. Протеиды — сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.

Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:

1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);

2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);

3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).

II. По форме молекулы различают две группы белков:

1. Глобулярные белки — молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

2. Фибриллярные белки — молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.

III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:

1. Водорастворимые.

2. Жирорастворимые.

Существуют и другие классификации белков.

Краткая характеристика природных альфа-аминокислот

Природные альфа-аминокислоты являются разновидностью аминокислот. Аминокислота — полифункциональное органическое вещество, содержащее в своем составе как минимум две функциональные группы — аминогруппу (—NН2) и карбоксильную (карбоксидную, последнее правильнее) группу (—СООН).

Альфа-аминокислоты — такие аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильные группы находятся у одного атома углерода. Их общая формула — NН2СН(R)СООН. Ниже приведены формулы некоторых природных альфа-аминокислот; они записаны в виде, удобном для написания уравнений реакции поликонденсации и используются в случае, когда необходимо написать уравнения (схемы) реакций получения определенных полипептидов:

1) глицин (аминоуксусная кислота) — МН2СН2СООН;

2) аланин — NН2СН(СН3)СООН;

3) фенилаланин — NН2СН(СН2С6Н5)СООН;

4) серин — NН2СН(СН2ОН)СООН;

5) аспарагиновая кислота — NН2СН(СН2СООН)СООН;

6) цистеин — NН2СН(СН2SН)СООН и т.д.

Некоторые природные альфа-аминокислоты содержат по две аминогруппы (например, лизин), по две карбоксидные группы (например, аспарагиновая и глутаминовые кислоты), гидроксидные (ОН) группы (например, тирозин), могут быть циклическими (например, пролин).

По характеру влияния природных альфа-аминокислот на обмен веществ их разделяют на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей.

Краткая характеристика структуры молекул белка

Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул.

1. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков альфа-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид (полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты) ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.

2. Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Оно бывает различным, но наиболее распространенной является альфа-спираль, характеризующаяся определенным «шагом» спирали, размерами и расстоянием между отдельными витками спирали.

Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Важнейшая роль среди них принадлежит водородной связи (реализуется за счет втягивания ядра атома водорода групп — Nh3 или =NH в электронную оболочку атомов кислорода или азота), ионной связи (реализуется за счет электростатического взаимодействия ионов —СОО— и — NH+3 или =NH+2) и других видов связи.

3. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением альфа-спирали, или иной структуры. Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. В результате реализации третичной структуры возникает «субъединица» белковой молекулы, что характерно для очень сложных молекул, а для относительно простых молекул третичная структура является конечной.

4. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина.

Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка — нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе (нативный белок) отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. При необратимой коагуляции нативный белок превращается в «мертвый белок».

Краткая характеристика физических, физико-химических и химических свойств белка

Свойства белковых молекул имеют большое значение для реализации их биолого-экологических свойств. Так, по агрегатному состоянию белки относят к твердым веществам, которые могут быть растворимыми или нерастворимыми в воде или других растворителях. Многое в биоэкологической роли белков определяется физическими свойствами. Так, способность молекул белка образовывать коллоидные системы обусловливает их строительную, каталитическую и другие функции. Нерастворимость белков в воде и других растворителях, их фибриллярность обусловливает защитную и формообразующую функции и т. д.

К физико-химическим свойствам белков относится их способность к денатурации и коагуляции. Коагуляция проявляется в коллоидных системах, которые являются основой любого живого вещества. При коагуляции частицы укрупняются за счет их слипания. Коагуляция бывает скрытой (ее можно наблюдать только под микроскопом) и явной — ее признаком является выпадение осадка белка. Коагуляция бывает необратимой, когда после прекращения действия коагулирующего фактора структура коллоидной системы не восстанавливается, и обратимой, когда после удаления коагулирующего фактора коллоидная система восстанавливается.

Примером обратимой коагуляции является выпадение белка яичного альбумина под действием растворов солей, при этом осадок белка растворяется при разбавлении раствора либо при перенесении осадка в дистиллированную воду.

Примером необратимой коагуляции является разрушение коллоидной структуры белка альбумина при нагревании до температуры кипения воды. При смерти (полной) живое вещество превращается в мертвое за счет необратимой коагуляции всей системы.

Химические свойства белков весьма многообразны из-за наличия в белковых молекулах большого числа функциональных групп, а также за счет наличия пептидной и других связей в молекулах белка. С эколого-биологических позиций наибольшее значение имеет способность молекул белка к гидролизу (при этом в конечном счете получается смесь природных альфа-аминокислот, которые участвовали в образовании данной молекулы, в этой смеси могут быть и другие вещества, если белок был протеидом), к окислению (его продуктами могут быть углекислый газ, вода, соединения азота, например, мочевина, соединения фосфора и т. д.).

Белки горят с выделением запаха «жженого рога» или «жженых перьев», что необходимо знать при проведении простейших экологических опытов. Известны различные цветные реакции на белок (биуретова, ксантопротеиновая и др.), подробнее о них — в курсе химии.

Краткая характеристика эколого-биологических функций белков

Необходимо различать эколого-биологическую роль белков в клетках и в организме в целом.

Эколого-биологическая роль белков в клетках

Вследствие того, что белки (наряду с нуклеиновыми кислотами) — это вещества жизни, то их функции в клетках весьма многообразны.

1. Важнейшей функцией белковых молекул является структурная функция, состоящая в том, что белок — это важнейший компонент всех структур, образующих клетку, в которые он входит в составе комплекса различных химических соединений.

2. Белок — важнейший реагент в протекании огромного многообразия биохимических реакций, обеспечивающих нормальное функционирование живого вещества, поэтому для него характерна реагентная функция.

3. В живом веществе реакции возможны только в присутствии биологических катализаторов — ферментов, а как установлено в результате биохимических исследований, ферменты имеют белковую природу, поэтому белки выполняют и каталитическую функцию.

4. В случае необходимости в организмах белки окисляются и при этом выделяется энергия, за счет которой синтезируется АТФ, т.е. белки выполняют и энергетическую функцию, но вследствие того, что эти вещества имеют для организмов особую ценность (из-за их сложного состава), то энергетическая функция белков реализуется организмами только в критических условиях.

5. Белки могут выполнять и запасающую функцию, так как являются своеобразными «консервами» веществ и энергии для организмов (особенно растений), обеспечивающих их начальное развитие (для животных — внутриутробное, для растений — развитие зародышей до появления молодого организма — проростка).

Ряд функций белка характерны и для клеток, и для организма в целом, поэтому рассмотрены ниже.

Эколого-биологическая роль белков в организмах (в целом)

1. Белки образуют в клетках и организмах особые структуры (в совокупности с другими веществами), которые способны воспринимать сигналы из окружающей среды в виде раздражений, за счет чего возникает состояние «возбуждения», на которое организм отвечает определенной реакцией, т.е. для белков и в клетке, и в организме в целом характерна воспринимающая функция.

2. Белкам характерна и проводящая функция (и в клетках, и в организме в целом), состоящая в том, что возникшее в определенных структурах клетки (организма) возбуждение, передается в соответствующий центр (клетки или организма), в котором формируется определенная реакция (ответ) организма или клетки на поступивший сигнал.

3. Многие организмы способны к перемещению в пространстве, что возможно за счет способности структур клетки или организма к сокращению, а это возможно потому, что белки фибриллярной структуры обладают сократительной функцией.

4. Для гетеротрофных организмов белки как отдельно, так и в смеси с другими веществами являются продуктами питания, т. е. им характерна трофическая функция.

Краткая характеристика превращений белков в гетеротрофных организмах на примере человека

Белки в составе пищи попадают в ротовую полость, где смачиваются слюной, измельчаются зубами и превращаются в гомогенную массу (при тщательном пережевывании), и через глотку и пищевод поступают в желудок (до попадания в последний с белками как соединениями ничего не происходит).

В желудке пищевой комок пропитывается желудочным соком, являющимся секретом желудочных желез. Желудочный сок представляет собой водную систему, содержащую хлороводород и ферменты, важнейшим из которых (для белков) является пепсин. Пепсин в кислой среде вызывает процесс гидролиза белков до пептонов. Пищевая кашица далее поступает в первый отдел тонкого кишечника — двенадцатиперстную кишку, в которую открывается проток поджелудочной железы, выделяющей панкреатический сок, обладающий щелочной средой и комплексом ферментов, из которых трипсин ускоряет процесс гидролиза белков и ведет его до конца, т. е. до появления смеси природных альфа-аминокислот (они растворимы и способны всасываться в кровь ворсинками кишечника).

Эта смесь аминокислот поступает в межтканевую жидкость, а оттуда — в клетки организма, в которых они (аминокислоты) вступают в различные превращения. Одна часть этих соединений непосредственно используется для синтеза белков, характерных для данного организма, вторая — подвергается переаминированию или дезаминированию, давая новые соединения, необходимые организму, третья — окисляется и является источником энергии, необходимой организму для реализации своих жизненных функций.

Необходимо отметить некоторые особенности внутриклеточных превращений белков. Если организм гетеротрофный и одноклеточный, то белки в составе пищи попадают внутрь клеток в цитоплазму или специальные пищеварительные вакуоли, где под действием ферментов подвергаются гидролизу, а далее все протекает так, как описано для аминокислот в клетках. Клеточные структуры постоянно обновляются, поэтому «старый» белок заменяется на «новый», при этом первый гидролизуется с получением смеси аминокислот.

У автотрофных организмов имеются свои особенности в превращениях белков. Первичные белки (в клетках меристем) синтезируются из аминокислот, которые синтезируются из продуктов превращений первичных углеводов (они возникли при фотосинтезе) и неорганических азотсодержащих веществ (нитратов или солей аммония). Замена белковых структур в длительно живущих клетках автотрофных организмов не отличается от такового для гетеротрофных организмов.

Азотистое равновесие

Белки, состоящие из аминокислот, — это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.

Содержание азота в белках составляет в среднем 16% их массы. Поэтому, определив количество азота, поступившего в организм с пищей, и количество азота в составе мочи, пота и кала, можно рассчитать белковый, или азотистый, баланс организма.

Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.

Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.

Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.

Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.

И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.

Проблема белкового оптимума

Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.

Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.

Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.

Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе — до 165 г, а при очень тяжелой — 220-230 г.

Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии — 14%.

Полноценные и неполноценные белки

Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.

Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений — гормоны тироксин и адреналин, из гистидина — гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.

Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.

Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.

Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).

Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.

Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.

Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.

Роль печени в синтезе белков

В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.

Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.

Белковое питание при различных условиях

Нерасщепленный белок не может быть усвоен организмом иначе, как через пищеварительный канал. Белок, введенный вне пищеварительного канала (парэнтерально), вызывает защитную реакцию со стороны организма.

Аминокислоты расщепленного белка и их соединения – полипептиды – приносятся кровью к клеткам организма, в которых под влиянием ферментов непрерывно в течении всей жизни происходит синтез белков. Белки пищи имеют главным образом пластическое значение.

В период роста организма – в детском и юношеском возрасте – синтез белков особенно велик. В старости синтез белков уменьшается. Следовательно, в процессе роста происходит ретенция, или задержка в организме химических элементов, из которых состоят белки.

Изучение обмена с применением изотопов показало, что в некоторых органах в течение 2-3 суток приблизительно половина всех белков подвергается распаду и такое же количество белков заново синтезируется организмом (ресинтез). В каждой ткани, в каждом организме синтезируются специфические белки, отличающиеся от белков других тканей и других организмов.

Подобно жирам и углеводам, аминокислоты, не использованные для построения организма, подвергаются распаду с освобождением энергии.

Аминокислоты, которые образуются из белков умирающих, разрушающихся клеток организма, также подвергаются превращениям с освобождением энергии.

В обычных условиях количество необходимого белка в сутки для взрослого человека 1,5-2,0 г на 1 кг массы тела, в условиях длительного холода 3,0-3,5 г, при очень тяжелой физической работе 3,0-3,5 г.

Увеличение количества белков больше чем до 3,0-3,5 г на 1 кг массы тела нарушает деятельность нервной системы, печени и почек.

Липиды, их классификация и физиологическая роль

Липиды — вещества, нерастворимые в воде и растворяющиеся в органических соединениях (спирте, хлороформе и др.). К липидам относятся нейтральные жиры, жироподобные вещества (липоиды) и некоторые витамины (A, D, E, K). Липиды имеют пластическое значение и входят в состав всех клеток и половых гормонов.

Особенно много липидов в клетках нервной системы и надпочечниках. Значительная часть их используется организмом как энергетический материал.

www.polnaja-jenciklopedija.ru

Белки, их строение и функции

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.

В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Мономерами белков являются аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу Nh3 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы . Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали. Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.

В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность. Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т.д.

Функции белков. Каталитическая (ферментативная ) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.

Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.

Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.

Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 2

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:

1) структуры гена 3) их случайного сочетания

2) внешней среды 4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем

1) их синтеза в клетках 3) приема лекарств

2) поступления с пищей 4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов

1) заметно повышается

2) заметно понижается

3) остается стабильной

4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует

1) гемоглобин 3) фибрин

2) коллаген 4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?

обмен веществ

кодирование наследственной информации

ферментативный катализ

транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 3

В1. Выберите функции, характерные для белков

1) каталитическая 4) транспортная

2) кроветворная 5) рефлекторная

3) защитная 6) фотосинтетическая

В2. Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 4

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?

С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?

СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?

С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их 1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами. 2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций. 3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует. 4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой. 5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком. 6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30 ООО молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн лет.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 5

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 г. швейцарским ученым Ф. Мишером. В организмах существует несколько видов нуклеиновых кислот, которые встречаются в различных органоидах клетки – ядре, митохондриях, пластидах. К нуклеиновым кислотам относятся ДНК, и-РНК, т-РНк, р-РНК.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) – линейный полимер, имеющий вид двойной спирали, образованной парой антипараллельных комплементарных (соответствующих друг другу по конфигурации) цепей. Пространственная структура молекулы ДНК была смоделирована американскими учеными Джеймсом Уотсоном и Френсисом Криком в 1953 г.

Мономерами ДНК являются нуклеотиды. Каждый нуклеотид ДНК состоит из пуринового (А – аденин или Г – гуанин) или пиримидинового (Т – тимин или Ц – цитозин) азотистого основания , пятиуглеродного сахара – дезоксирибозы и фосфатной группы .

Нуклеотиды в молекуле ДНК обращены друг к другу азотистыми основаниями и объединены парами в соответствии с правилами комплементарности: напротив аденина расположен тимин, напротив гуанина – цитозин. Пара А – Т соединена двумя водородными связями, а пара Г – Ц – тремя. При репликации (удвоении) молекулы ДНК водородные связи рвутся и цепи расходятся и на каждой из них синтезируется новая цепь ДНК. Остов цепей ДНК образован сахарофосфатными остатками.

Последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК определяет ее специфичность, а также специфичность белков организма, которые кодируются этой последовательностью. Эти последовательности индивидуальны и для каждого вида организмов, и для отдельных особей.

Пример: дана последовательность нуклеотидов ДНК : ЦГА – ТТА – ЦАА.

На информационной РНК (и-РНК) будет синтезирована цепь ГЦУ – ААУ – ГУУ, в результате чего выстроится цепочка аминокислот: аланин – аспарагин – валин.

При замене нуклеотидов в одном из триплетов или их перестановке этот триплет будет кодировать другую аминокислоту, а следовательно изменится и белок, кодируемый данным геном. (Воспользовавшись школьным учебником, попытайтесь убедиться в этом.) Изменения в составе нуклеотидов или их последовательности называются мутацией.

Рибонуклеиновая кислота (РНК) – линейный полимер, состоящий из одной цепи нуклеотидов. В составе РНК тиминовый нуклеотид замещен на урациловый (У). Каждый нуклеотид РНК содержит пятиуглеродный сахар – ри– бозу, одно из четырех азотистых оснований и остаток фосфорной кислоты.

Виды РНК. Матричная , или информационная , РНК. Синтезируется в ядре при участии фермента РНК-полимеразы. Комплементарна участку ДНК, на котором происходит синтез. Ее функция – снятие информации с ДНК и передача ее к месту синтеза белка – на рибосомы. Составляет 5% РНК клетки. Рибосомная РНК – синтезируется в ядрышке и входит в состав рибосом. Составляет 85% РНК клетки. Транспортная РНК (более 40 видов). Транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка. Имеет форму клеверного листа и состоит из 70—90 нуклеотидов.

Аденозинтрифосфорная кислота – АТФ . АТФ представляет собой нуклеотид, состоящий из азотистого основания – аденина, углевода рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, в двух из которых запасается большое количество энергии. При отщеплении одного остатка фосфорной кислоты освобождается 40 кДж/моль энергии. Сравните эту цифру с цифрой, обозначающей количество выделенной энергии 1 г глюкозы или жира. Способность запасать такое количество энергии делает АТФ ее универсальным источником. Синтез АТФ происходит в основном в митохондриях.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 6

Часть А

А1. Мономерами ДНК и РНК являются

1) азотистые основания 3) аминокислоты

2) фосфатные группы 4) нуклеотиды

А2. Функция информационной РНК:

1) удвоение информации

2) снятие информации с ДНК

3) транспорт аминокислот на рибосомы

4) хранение информации

А3. Укажите вторую цепь ДНК, комплементарную первой: АТТ – ГЦЦ – ТТГ

1) УАА – ТГГ – ААЦ 3) УЦЦ – ГЦЦ – АЦГ

2) ТАА – ЦГГ – ААЦ 4) ТАА – УГГ – УУЦ

А4. Подтверждением гипотезы, предполагающей, что ДНК является генетическим материалом клетки, служит:

1) количество нуклеотидов в молекуле

2) индивидуальность ДНК

3) соотношение азотистых оснований (А = Т, Г= Ц)

4) соотношение ДНК в гаметах и соматических клетках (1:2)

А5. Молекула ДНК способна передавать информацию благодаря:

1) последовательности нуклеотидов

2) количеству нуклеотидов

3) способности к самоудвоению

4) спирализации молекулы

А6. В каком случае правильно указан состав одного из нуклеотидов РНК

1) тимин – рибоза – фосфат

2) урацил – дезоксирибоза – фосфат

3) урацил – рибоза – фосфат

4) аденин – дезоксирибоза – фосфат

Часть В

В1. Выберите признаки молекулы ДНК

1) Одноцепочная молекула

2) Нуклеотиды – АТУЦ

3) Нуклеотиды – АТГЦ

4) Углевод – рибоза

5) Углевод – дезоксирибоза

6) Способна к репликации

В2. Выберите функции, характерные для молекул РНК эукариотических клеток

1) распределение наследственной информации

2) передача наследственной информации к месту синтеза белков

3) транспорт аминокислот к месту синтеза белков

4) инициирование репликации ДНК

5) формирование структуры рибосом

6) хранение наследственной информации

Часть С

С1. Установление структуры ДНК позволило решить ряд проблем. Какие, по вашему мнению, это были проблемы и как они решились в результате этого открытия?

С2. Сравните нуклеиновые кислоты по составу и свойствам.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 7

Основные термины и понятия, проверяемые в экзаменационной работе: аппарат Голъджи, вакуоль, клеточная мембрана, клеточная теория, лейкопласты, митохондрии, органоиды клетки, пластиды, прокариоты, рибосомы, хлоропласты, хромопласты, хромосомы, эукариоты, ядро.

Любая клетка представляет собой систему. Это означает, что все ее компоненты взаимосвязаны, взаимозависимы и взаимодействуют друг с другом. Это также означает, что нарушение деятельности одного из элементов данной системы ведет к изменениям и нарушениям работы всей системы. Совокупность клеток образует ткани, различные ткани образуют органы, а органы, взаимодействуя и выполняя общую функцию, образуют системы органов. Эту цепочку можно продолжить дальше, и вы можете сделать это самостоятельно. Главное, что нужно понять, – любая система обладает определенной структурой, уровнем сложности и основана на взаимодействии элементов, которые ее составляют. Ниже даются справочные таблицы, в которых сравнивается строение и функции прокариотических и эукариотических клеток, а также разбирается их строение и функции. Внимательно проанализируйте эти таблицы, ибо в экзаменационных работах достаточно часто задаются вопросы, требующие знания этого материала.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 8

Сравнительная характеристика эукариотических и прокариотических клеток.

Строение эукариотичеких клеток.

Функции эукариотических клеток. Клетки одноклеточных организмов осуществляют все функции, характерные для живых организмов – обмен веществ, рост, развитие, размножение; способны к адаптации.

Клетки многоклеточных организмов дифференцированы по строению, в зависимости от выполняемых ими функций. Эпителиальные, мышечные, нервные, соединительные ткани формируются из специализированных клеток.

ПРИМЕРЫ ЗАДАНИЙ

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 9

А1. К прокариотическим организмам относится

1) бацилла 2) гидра 3) амеба 4) вольвокс

А2. Клеточная мембрана выполняет функцию

1) синтеза белка

2) передачи наследственной информации

3) фотосинтеза

4) фагоцитоза и пиноцитоза

А3. Укажите пункт, в котором строение названной клетки совпадает с ее функцией

1) нейрон – сокращение

2) лейкоцит – проведение импульса

3) эритроцит – транспорт газов

4) остеоцит – фагоцитоз

А4. Клеточная энергия вырабатывается в

1) рибосомах 3) ядре

2) митохондриях 4) аппарате Гольджи

А5. Исключите из предложенного списка лишнее понятие

1) лямблия 3) инфузория

2) плазмодий 4) хламидомонада

А6. Исключите из предложенного списка лишнее понятие

1) рибосомы 3) хлоропласты

2) митохондрии 4) крахмальные зерна

А7. Хромосомы клетки выполняют функцию

1) биосинтеза белка

2) хранения наследственной информации

3) формирования лизосом

4) регуляции обмена веществ

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 10

В1. Выберите особенности строения углеводов

1) состоят из остатков аминокислот

2) состоят из остатков глюкозы

3) состоят из атомов водорода, углерода и кислорода

4) некоторые молекулы имеют разветвленную структуру

5) состоят из остатков жирных кислот и глицерина

6) состоят из нуклеотидов

В2. Выберите функции, которые углеводы выполняют в организме

1) каталитическая 4)строительная

2) транспортная 5) защитная

3) сигнальная 6) энергетическая

ВЗ. Выберите функции, которые липиды выполняют в клетке

1) структурная 4) ферментативная

2) энергетическая 5) сигнальная

3) запасающая 6) транспортная

В4. Соотнесите группу химических соединений с их ролью в клетке

Часть С

С1. Почему в организме не накапливается глюкоза, а накапливается крахмал и гликоген?

С2. Почему именно мыло смывает жир с рук?

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 11

Часть А

А1. Мономером полисахаридов может быть:

1) аминокислота 3) нуклеотид

2) глюкоза 4) целлюлоза

А2. В клетках животных запасным углеводом является:

1) целлюлоза 3) хитин

2) крахмал 4) гликоген

А3. Больше всего энергии выделится при расщеплении:

1) 10 г белка 3) 10 г жира

2) 10 г глюкозы 4) 10 г аминокислоты

А4. Какую из функций липиды не выполняют?

энергетическую 3) изоляционную

каталитическую 4) запасающую

А5. Липиды можно растворить в:

1) воде 3) соляной кислоте

2) растворе поваренной соли 4) ацетоне

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 12

Часть А

А1. Полярностью воды обусловлена ее способность

1) проводить тепло 3) растворять хлорид натрия

2) поглощать тепло 4) растворять глицерин

А2. Больным рахитом детям необходимо давать препараты, содержащие

1) железо 2) калий 3) кальций 4) цинк

А3. Проведение нервного импульса обеспечивается ионами:

1) калия и натрия 3) железа и меди

2) фосфора и азота 4) кислорода и хлора

А4. Слабые связи между молекулами воды в ее жидкой фазе называются:

1) ковалентными 3) водородными

2) гидрофобными 4) гидрофильными

А5. В состав гемоглобина входит

1) фосфор 2) железо 3) сера 4) магний

А6. Выберите группу химических элементов, обязательно входящую в состав белков

1) Na, K, O, S

2) N, P, C, Cl

3) C, S, Fe, O

4) C, H, O, N

А7. Пациентам с гипофункцией щитовидной железы дают препараты, содержащие

1) йод

2) железо

3) фосфор

4) натрий

Часть В

В1. Выберите функции воды в клетке

1) энергетическая 4) строительная

2) ферментативная 5) смазывающая

3) транспортная 6) терморегуляционная

В2. Выберите только физические свойства воды

1) способность к диссоциации

2) гидролиз солей

3) плотность

4) теплопроводность

5) электропроводность

6) донорство электронов

Часть С

С1. Какие физические свойства воды определяют ее биологическое значение?

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 13

Углеводы . Общая формула Сn (h3O)n. Следовательно, углеводы содержат в своем составе только три химических элемента.

Растворимые в воде углеводы.

Функции растворимых углеводов : транспортная, защитная, сигнальная, энергетическая.

Моносахариды: глюкоза – основной источник энергии для клеточного дыхания. Фруктоза – составная часть нектара цветов и фруктовых соков. Рибоза и дезоксирибоза – структурные элементы нуклеотидов, являющихся мономерами РНК и ДНК.

Дисахариды: сахароза (глюкоза + фруктоза) – основной продукт фотосинтеза, транспортируемый в растениях. Лактоза (глюкоза + галактоза) – входит в состав молока млекопитающих. Мальтоза (глюкоза + глюкоза) – источник энергии в прорастающих семенах.

Полимерные углеводы : крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин. Они не растворимы в воде.

Функции полимерных углеводов : структурная, запасающая, энергетическая, защитная.

Крахмал состоит из разветвленных спирализованных молекул, образующих запасные вещества в тканях растений.

Целлюлоза – полимер, образованный остатками глюкозы, состоящими из нескольких прямых параллельных цепей, соединенных водородными связями. Такая структура препятствует проникновению воды и обеспечивает устойчивость целлюлозных оболочек растительных клеток.

Хитин состоит из аминопроизводных глюкозы. Основной структурный элемент покровов членистоногих и клеточных стенок грибов.

Гликоген – запасное вещество животной клетки. Гликоген еще более ветвистый, чем крахмал и хорошо растворимы в воде.

Липиды – сложные эфиры жирных кислот и глицерина. Нерастворимы в воде, но растворимы в неполярных растворителях. Присутствуют во всех клетках. Липиды состоят из атомов водорода, кислорода и углерода. Виды липидов: жиры, воска, фосфолипиды. Функции липидов: запасающая – жиры, откладываются в запас в тканях позвоночных животных. Энергетическая – половина энергии, потребляемой клетками позвоночных животных в состоянии покоя, образуется в результате окисления жиров. Жиры используются и как источник воды. Энергетический эффект от расщепления 1 г жира – 39 кДж, что в два раза больше энергетического эффекта от расщепления 1 г глюкозы или белка. Защитная – подкожный жировой слой защищает организм от механических повреждений. Структурная – фосфолипиды входят в состав клеточных мембран. Теплоизоляционная – подкожный жир помогает сохранить тепло. Электроизоляционная – миелин, выделяемый клетками Шванна (образуют оболочки нервных волокон), изолирует некоторые нейроны, что во много раз ускоряет передачу нервных импульсов. Питательная – некоторые липидоподобные вещества способствуют наращиванию мышечной массы, поддержанию тонуса организма. Смазывающая – воски покрывают кожу, шерсть, перья и предохраняют их от воды. Восковым налетом покрыты листья многих растений, воск используется в строительстве пчелиных сот. Гормональная – гормон надпочечников – кортизон и половые гормоны имеют липидную природу.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Page 14

В состав клетки входит около 70 элементов периодической системы элементов Менделеева, а 24 из них присутствуют во всех типах клеток. Все присутствующие в клетке элементы делятся, в зависимости от их содержания в клетке, на группы:

макроэлементы – H, O, N, C,. Mg, Na, Ca, Fe, K, P, Cl, S;

микроэлементы – В, Ni, Cu, Co, Zn, Mb и др.;

ультрамикроэлементы – U, Ra, Au, Pb, Hg, Se и др.

В состав клетки входят молекулы неорганическихи органическихсоединений.

Неорганические соединения клетки – вода и неорганические ионы.

Вода – важнейшее неорганическое вещество клетки. Все биохимические реакции происходят в водных растворах. Молекула воды имеет нелинейную пространственную структуру и обладает полярностью. Между отдельными молекулами воды образуются водородные связи, определяющие физические и химические свойства воды.

Физические свойства воды : так как молекулы воды полярны, то вода обладает свойством растворять полярные молекулы других веществ. Вещества, растворимые в воде, называются гидрофильными . Вещества, нерастворимые в воде называются гидрофобными .

Вода обладает высокой удельной теплоемкостью. Чтобы разорвать многочисленные водородные связи, имеющиеся между молекулами воды, требуется поглотить большое количество энергии. Вспомните, как долго нагревается до кипения чайник. Это свойство воды обеспечивает поддержание теплового баланса в организме.

Для испарения воды необходима достаточно большая энергия. Температура кипения воды выше, чем у многих других веществ. Это свойство воды предохраняет организм от перегрева.

Вода может находиться в трех агрегатных состояниях – жидком, твердом и газообразном.

Водородные связи обуславливают вязкость воды и сцепление ее молекул с молекулами других веществ. Благодаря силам сцепления молекул на поверхности воды создается пленка, обладающая такой характеристикой, как поверхностное натяжение .

При охлаждении движение молекул воды замедляется. Количество водородных связей между молекулами становится максимальным. Наибольшей плотности вода достигает при 4 Сº. При замерзании вода расширяется (необходимо место для образования водородных связей) и ее плотность уменьшается. Поэтому лед плавает.

Биологические функции воды . Вода обеспечивает передвижение веществ в клетке и организме, поглощение веществ и выведение продуктов метаболизма. В природе вода переносит продукты жизнедеятельности в почвы и к водоемам.

Вода – активный участник реакций обмена веществ.

Вода участвует в образовании смазывающих жидкостей и слизей, секретов и соков в организме. Эти жидкости находятся в суставах позвоночных животных, в плевральной полости, в околосердечной сумке.

Вода входит в состав слизей, которые облегчают передвижение веществ по кишечнику, создают влажную среду на слизистых оболочках дыхательных путей. Водную основу имеют и секреты, выделяемые некоторыми железами и органами: слюна, слезы, желчь, сперма и т.д.

Неорганические ионы . К неорганическим ионам клетки относятся: катионы K+, Na+, Ca2+, Mg2+, Nh4+ и анионы Cl–, NO3-, Н2PO4-, NCO3-, НPO42-.

Разность между количеством катионов и анионов (Nа+ , Ка+ , Сl-) на поверхности и внутри клетки обеспечивает возникновение потенциала действия, что лежит в основе нервного и мышечного возбуждения.

Анионы фосфорной кислоты создают фосфатную буферную систему , поддерживающую рН внутриклеточной среды организма на уровне 6—9.

Угольная кислота и ее анионы создают бикарбонатную буферную систему и поддерживают рН внеклеточной среды (плазмы крови) на уровне 7—4.

Соединения азота служат источником минерального питания, синтеза белков, нуклеиновых кислот. Атомы фосфора входят в состав нуклеиновых кислот, фосфолипидов, а также костей позвоночных, хитинового покрова членистоногих. Ионы кальция входят в состав вещества костей; они также необходимы для осуществления мышечного сокращения, свертывания крови.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

studopedia.ru

Что такое белки определение в биологии


Белки

Белки - высокомолекулярные полимерные органические вещества, определя­ющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав молекулы каждого белка входят определенные аминокислоты в свойственном этому белку количественном соотношении и порядке расположения в полипептидной цепи.

В состав аминокислот входят: NH 2 - аминокислотная группа, сдающая основными свойствами; СООН - карбоксильная группа, имеет кислотные свойства. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами - R . Аминокислоты -амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

Схема конденсации аминокислот (образование первичной структуры белка)

Есть первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка (рис. 2).

Различные структуры молекул белка: / — первичная, 2 - вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная (на примере гемоглобина крови).

Порядок, количество и качество аминокислот, входящих в состав молекулы белка, определяют его первичную структуру (например, инсулин). Белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и образовывать вторичную структуру (например, кератин). Полипептидные цепи, скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу (шар), представляющую собой третичную структуру белка. Большинство белков имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы.

Белки, имеющие глобулярную структуру, объединяются вместе и формируют четвертичную структуру (например, гемоглобин). Замена одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка.

При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру вновь, если не разрушается его первичная структура. Этот процесс называется ре-натурацией (рис. 3).

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки.

В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки — это тканевая специфичность.

Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков.

Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот, например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например, жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Белки выполняют следующие функции:

• ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

• структурную (например, входят в состав мембран клетки);

• рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

• транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид

углерода);

• защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета);

• двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);

• гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

• энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).

ibrain.kz

Белки - Биология Егэ

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. 

Уровни структурной организации белка. 

У белков различают первичную, вторичную,третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли­ пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород­ ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри­ мер, миоглобина мышц.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц. 

Свойства белков. 

Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь­ ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура мо­лекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией. Денатурация происходит вследствие изменения тем­пературы, рН, атмосферного давления, под действием кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворите­лей и др. Обратный процесс восстановления структуры назы­вается ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией 

Функции белков:

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую.Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

 ТЕСТ ДОМАШНИЙ

www.sites.google.com

Строение белков. Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Простые и сложные белки | Биология

Строение белков. Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Простые и сложные белки

Строение белков. Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Простые и сложные белки

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный). Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода). При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:

– олигопептиды  (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;

– полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;

– белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков

По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.

Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации, конформации) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура белков

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура белков

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура белка

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается  разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки.  Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Белки делят на простые и сложные.

Простые белки (протеины)

Простые белки (протеины) состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).

Сложные белки (протеиды)

Сложные белки (протеиды) включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой. Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).

Молекулярный уровеньУровни организации живого

xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai

Популярные диеты

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

  1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
  2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
  3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
  4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
  5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
  6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
  7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
  8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
  9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-Nh3). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

  1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
  2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
  3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
  4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
  5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

  • мясо;
  • рыба;
  • различные морепродукты;
  • яйца;
  • бобовые;
  • молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

marmolesreynoso.com

Белки

Белки занимают первое место среди органических веществ, входящих в состав клеток. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки. Их значение и функции в жизнедеятельности чрезвычайно многообразны.

Строение белков. Белки — это биологические непериодические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Молекулы белков представляют собой неветвящиеся структуры (линейные макромолекулы). Аминокислоты чередуются в молекуле полимера нерегулярным образом. Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки (10—20%).

Аминокислоты, входящие в состав полипептидов, имеют как минимум одну аминогруппу (-Nh3) и карбоксильную группу (-СООН) и различаются структурой и физико-химическими свойствами радикалов (R). В состав природных белков может входить до 20 разновидностей аминокислот. Восемь аминокислот являются незаменимыми, т.е. клетками человека не синтезируются и должны поступать с пищей. Наличие карбоксильной и аминогруппы в составе аминокислот (совмещение свойств кислоты и основания) позволяет им вступать во взаимодействие друг с другом с образованием прочных ковалентных пептидных связей (рис. 6.6). Рост полипептидной цепи происходит с N конца в рибосоме. Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют различной длины пептиды. Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокорти- котропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.

Рис. 6.6. Наличие карбоксильной и аминогруппы в составе аминокислот (А) позволяет им вступать во взаимодействие друг с другом с образованием ковалентных

пептидных связей (Б)

Число аминокислотных остатков в белковых молекулах варьирует в широких пределах (от нескольких сотен до нескольких тысяч). Среди белков организма выделяют простые белки (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные (протеиды), включающие помимо аминокислот так называемые простетические группы различной химической природы (играют важную роль при выполнении белком его биологической функции).

  • • Липопротеины имеют в своем составе липидный компонент.
  • • Гликопротеины — углеводный компонент.
  • • Фосфопротеины имеют одну или несколько фосфатных групп.
  • • Металлопротеины содержат различные металлы.
  • • Нуклеопротеины — нуклеиновые кислоты.

Структура белковой молекулы в целом определяется его аминокислотной последовательностью, однако она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о наиболее энергетически выгодной трехмерной структуре (конформации) белка. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы (рис. 6.7).

Рис. 6.7. Уровни структурной организации белка:

А — первичная структура белка; Б — вторичная структура (спираль); В — третичная структура; Г— четвертичная структура

Первичная структура образуется в рибосомах, порядок аминокислот задается в соответствии с генетическим кодом (см. параграф 7.3). Она представлена последовательностью аминокислотных остатков в составе полипептидной цепи. Белки отличаются друг от друга прежде всего числом, составом и последовательностью аминокислотных остатков. Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков (полипептид) еще не способна выполнять специфические функции. Полипептиды в цитоплазме клеток образуют определенную трехмерную пространственную конфигурацию (конформация белковой молекулы).

Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между СО- и NH-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи и может иметь вид правильной правозакрученной альфа-спирали (глобин) или складчатой (бета-) структуры (кератин волос).

Третичная структура образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными). Формирование третичной структуры осуществляется в несколько стадий с участием особых белков, присоединяющих к себе полипеп- тидную цепочку и создающих условия для укладки ее в трехмерную структуру.

Белки могут иметь глобулярную структуру (глобин) или фибриллярную (миозин) структуру. Биологические функции многие белки выполняют на уровне третичной структуры.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, которая представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными ионными, водородными и гидрофобными связями. Гормон поджелудочной железы — инсулин включает две полипептидные цепи. В состав четвертичной структуры некоторых белков помимо белковых субъединиц включаются и разнообразные небелковые компоненты. Например, гемоглобин содержит сложные гетероциклические соединения, содержащие железо.

Белки обладают рядом физико-химических свойств, вытекающих из их структурной организации:

  • • это преимущественно водорастворимые молекулы, и, следовательно, они могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах;
  • • белковые молекулы несут поверхностный заряд, влияющий на проницаемость мембран, каталитическую активность;
  • • белки проявляют свою активность в определенных температурных условиях.

Неблагоприятные условия среды (химические воздействия, высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) вызывают разрушение структуры молекул белков. Нарушение природной структуры белка, а следовательно, свойств и биологической активности называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления — ренатура- ции, во втором — происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры.

Функции белков чрезвычайно разнообразны. Они основаны на сложности и многообразии форм и состава самих белков.

Ферментная, или каталитическая. Ферменты увеличивают скорость биохимических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Ферменты высокоспецифичны: каждый фермент катализирует определенный тип реакций, в которых участвуют определенные виды молекул субстратов. Специфичность фермента определяется особенностями структуры его активного центра, строго соответствующего структуре одного или нескольких субстратов. В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции. Ускоряющее действие катализаторов в различных реакциях связано с энергией активации — той энергией, которую необходимо сообщить реагирующим молекулам в момент их взаимодействия, чтобы реакция стала возможной. Биологические катализаторы и обеспечивают возможность множеству молекул беспрепятственно вступить во взаимодействия. Активность фермента зависит от ряда факторов: температуры и реакции среды, наличия или отсутствия ряда веществ (например, витаминов, служащих ко- ферментами).

Структурная. Белки являются компонентами клеточных мембран и многих органелл, главным компонентом опорных структур организма (кератин, коллаген).

Сократительная. Тубулины, актины, миозины обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур.

Транспортная заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода к гемоглобину) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Специальные транспортные белки перемещают РНК, синтезированные в клеточном ядре, в цитоплазму. Транспортные белки в составе мембран клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму, а оттуда — в ядро.

Защитная. Лимфоциты способны синтезировать разнообразные защитные белки — антитела (иммуноглобулины). Их молекулы состоят из четырех полипептидных цепей и имеют участок, узнающий чужеродное вещество и называемый изменчивой областью. Антитела способны распознавать антигены — вещества, несвойственные организму. Антигены могут находиться в крови или в составе вирусов и бактерий. Антитела блокируют антигены, в результате образуется комплекс антиген — антитело, который впоследствии фагоцитируется и разрушается другими формами лейкоцитов. Фибриноген и тромбин защищают организм от кровопотери. Защитную функцию выполняют также антибиотики, синтезируемые некоторыми грибами или бактериями. Эти вещества выделяются в окружающую среду и угнетают процессы жизнедеятельности других организмов — конкурентов. В медицине антибиотики используют для борьбы с инфекционными заболеваниями.

Рецепторная. Молекула рецептора (белок или гликопротеид) специфично реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал, и в свою очередь передает этот сигнал в цитоплазму или ядро. Клетки, принадлежащие к определенному клеточному типу (нервные, мышечные, клетки крови и др.), имеют набор антигенов клеточной поверхности, в состав многих из них входят белки. Такие антигены называют антигенами тканевой принадлежности или тканевой совместимости. Антигены клеточной поверхности демонстрируют принадлежность клетки к тому или иному клеточному типу.

Регуляторная. Специальные белки участвуют в регуляции активности генов, обеспечивая их активацию или репрессию, стимулируют или подавляют клеточное деление, выработку инсулина, гормона роста, соматотропного гормона и др., участвуют в регуляции активности клеток и организма в целом.

Белки, поступающие в составе пищевых продуктов, являются источником аминокислот, высвобождающихся при их расщеплении. Аминокислоты необходимы в реакциях пластического обмена для построения новых белковых молекул. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки в таком качестве используются редко.

Опорные точки

  • • Первичная структура белка определяется генотипом.
  • • Вторичная, третичная и четвертичная структурная организация белков зависит от первичной структуры.
  • • Все биологические катализаторы — ферменты — имеют белковую природу.
  • • Белковые молекулы обеспечивают иммунологическую защиту организма от чужеродных веществ.

Вопросы и задания для повторения

  • 1. Какие органические вещества входят в состав клетки?
  • 2. Из каких малых органических соединений состоят белки?
  • 3. Что такое пептиды?
  • 4. Что представляет собой первичная структура белка?
  • 5. Как образуются вторичная, третичная структуры белка?
  • 6. Какой процесс называется денатурацией белка?
  • 7. Перечислите и охарактеризуйте функции белков.

Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные органические соединения, обеспечивающие хранение, передачу и реализацию наследственной (генетической) информации в живых организмах. Они были обнаружены в 1869 г. швейцарским химиком Мишнером в ядрах лейкоцитов, чем и обусловлено их название (от лат. nucleus — ядро). Модель строения ДНК предложили Дж. Уотсон и Ф. Крик в 1953 г.

Различают два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Нуклеиновые кислоты — непериодические линейные гетерополимеры, состоящие из мононуклеотидов.

Каждый нуклеотид состоит из одного пуринового (аденин — А, гуанин — Г) или пиримидинового (цитозин — Ц, тимин — Т, урацил — У) азотистого основания, сахара с пятью углеродными атомами (пенто- зы — дезоксирибозы или рибозы) и одного-трех остатков фосфорной кислоты (рис. 6.8). Каждое пуриновое или пиримидиновое основание связано своим 9-N или 1-N атомом с атомом Г-С пентозы, образуя нуклеозид. В молекуле нуклеотида атом 5'-С пентозы нуклеозида связан эфирной связью с фосфатом (рис. 6.9). В зависимости от числа фосфатных групп различают моно-, ди- и трифосфаты нуклеотидов, например аденозинмонофосфат — АМФ, гуанозиндифосфат — ГДФ, уридинтрифосфат — УТФ, тимидинтрифосфат — ТТФ и т.д.

Рис. 6.8. Азотистые основания

Рис. 6.9. Строение нуклеотида

Мононуклеотиды самостоятельно принимают участие во множестве биохимических процессов клеток:

  • • выступают в качестве источников энергии (АТФ, ГТФ);
  • • используются для внутриклеточного распространения сигналов некоторых биологически активных веществ (цАМФ, цГМФ);
  • • входят в состав коферментов (ФАД, НАД, НАДФ) и др.;
  • • рибо- и дезоксирибомононуклеотиды являются предшественниками при биосинтезе полинуклеотидов РНК и ДНК.

Полинуклеотиды ДНК и РНК представляет собой соединенные друг за другом нуклеотиды.

ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота представляет собой генетический материал большинства организмов. В прокариотических клетках кроме ДНК в нуклеоиде клетки часто встречаются внехромо- сомные ДНК — плазмиды. В эукариотических клетках основная масса ДНК находится в клеточном ядре, где она связана с белками в хромосомах ядра, а также содержится в некоторых органоидах — митохондриях и пластидах. ДНК — полимер с очень большой молекулярной массой: в одну молекулу может входить 108 и более нуклеотидов. По аналогии с белками можно выделить несколько уровней организации ДНК.

Соединенные друг за другом в варьирующем порядке нуклеотиды образуют полинуклеотидную цепь — первичную структуру ДНК. Нуклеотиды соединяются ковалентными фосфодиэфирными связями, возникающими между гидроксильной группой у атома З'-С пентозы одного нуклеотида и фосфатной группой у атома 5'-С пентозы следующего нуклеотида. Осевой скелет такой молекулы состоит из чередующихся остатков фосфатов и пентоз, тогда как азотистые основания присоединены сбоку. Такая цепь полярна, она имеет 5'-конец (фосфатный) и З'-конец (гидроксильный) (рис. 6.10). Полинуклеотидная последовательность цепи ДНК состоит из чередования информативных и неинформативных участков (экзонов и интронов). Последовательность нуклеотидов или азотистых оснований нуклеотидов (первичная структура) ДНК в информативных участках представляет собой материальный эквивалент генетической информации. Каждое сообщение закодировано специфической последовательностью из четырех оснований — А, Г, Т и Ц подобно тому, как письменные сообщения кодируются буквами алфавита. Функции неинформативных участков ДНК (интронов) точно не установлены. Полагают, что они служат для разделения информативных участков с целью оптимизации процесса генетических рекомбинаций, могут участвовать в структурировании хроматина, позволяя участкам генетического материала упаковываться определенным образом. Другая часть некодирующей ДНК является регуляторной, обеспечивающей активность генов.

Рис. 6.10. Первичная структура ДНК

Вторичная структура ДНК представлена двойной спиралью, состоящей из двух полинуклеотидных цепей, антипараллельно направленных и ориентированных таким образом, что их сахарофосфатные остовы оказываются снаружи, а азотистые основания — внутри. Основания располагаются парами друг против друга и соединяются водородными связями. Спаривание происходит только между комплементарными (подходящими друг другу) основаниями: одним пуриновым и одним пиримидиновым. Пара А-Т соединяется двумя, а Г-Ц — тремя водородными связями (рис. 6.11). Таким образом, благодаря специфическому спариванию оснований последовательность нуклеотидов в одной цепочке является как бы зеркальным отражением последовательности в другой. Спираль ДНК характеризуется рядом параметров. Ширина спирали около 2 нм. Шаг, или полный оборот, спирали составляет 3,4 нм и содержит десять пар комплементарных нуклеотидов.

Структуры более высокого порядка образуются в результате соединения ДНК с белками (см. параграф 5.4).

РНК. Рибонуклеиновые кислоты представляют собой полимеры, содержащие от 70—80 до нескольких сотен тысяч рибомононуклеоти- дов, которые соединяются ковалентными 3'—5'-фосфодиэфирными связями, возникающими между гидроксильной группой рибозы одного нуклеотида и фосфатной группой следующего нуклеотида. Образующиеся полинуклеотидные цепи представляют собой сахарофосфатный остов, на котором «сидят» четыре вида азотистых оснований. ДНК и РНК как два вида нуклеиновых кислот имеют много общего, но по ряду признаков они отличаются друг от друга.

В РНК углеводным остатком, к которому присоединяются азотистое основание и фосфатная группа, является рибоза, а не дезоксири- боза, как у ДНК. Набор азотистых оснований, входящих в состав РНК, также отличается. Вместо тимина в нуклеотидах РНК стоит другое пиримидиновое основание — урацил. Остальные азотистые основания те же, что и в ДНК — аденин, гуанин и цитозин. В отличие от ДНК молекула РНК состоит только из одной полинуклеотидной цепи. Длина молекулы РНК меньше, чем молекулы ДНК.

РНК представлены разнообразными по размерам, структуре и выполняемым функциям молекулами. Все молекулы РНК являются копиями определенных участков молекул ДНК и в большинстве своем синтезируются в ядре. Почти все они непосредственно вовлечены в процесс биосинтеза белка, который в основном осуществляется в цитоплазме эукариотических клеток. Молекулы РНК, выполняющие в цитоплазме функции матриц белкового синтеза, называют матричными, или информационными, РЯЯ(иРНК). Роль структурных компонентов рибосом выполняют рибосомные РНК (рРНК). Трансляцию (перевод) последовательности азотистых оснований и PH К в последовательность аминокислот в белках обеспечивают адапторные молекулы транспортных РНК (тРНК).

Рис. 6.11. Вторичная структура ДНК

Опорные точки

  • • Нуклеиновые кислоты преимущественно локализованы в клеточном ядре.
  • • Дезоксирибонуклеиновая кислота — нерегулярный линейный полимер, состоящий из двух полинуклеотидных цепей.
  • • Наследственная информация заключена в последовательности нуклеотидов ДНК.
  • • Редупликация ДНК обеспечивает передачу наследственной информации из поколения в поколение.
< Предыдущая СОДЕРЖАНИЕ Следующая >
   
Посмотреть оригинал
  • 1. Какие химические элементы входят в состав клетки?
  • 2. Что такое микроэлементы и какова их роль в организме?
  • 3. Какова роль воды в клетке? Каков характер связи между химическим строением воды и ее ролью в клетке?
  • 4. Что такое плазмолиз, тургор, гипертонические, гипотонические, изотонические растворы? Как иначе называются изотонические растворы? Почему?
  • 5. На чем основано действие солевого слабительного, гипертонических повязок?
  • 6. Какие органические вещества являются источником энергии в клетке?
  • 7. В чем заключается значение белков? Какие функции они выполняют в клетке? В организме?
  • 8. Что такое ферменты?
  • 9. Чем характеризуется строение белков? Что такое первичная, вторичная, третичная структура белка?
  • 10. Что такое аминокислоты? Как они соединяются в белковой молекуле?
  • 11. Чем определяются многообразие белков и их специфичность?
  • 12. Каково биологическое значение углеводов и жиров?
  • 13. Что такое мономеры и полимеры? Какие известны биологические полимеры? Как образованы их молекулы?
  • 14. Чем отличаются белки от других биополимеров: крахмала, клетчатки?
  • 15. Какова роль нуклеиновых кислот в клетке? Какие виды нуклеиновых кислот вы знаете?
  • 16. Чем характеризуется строение нуклеотида, ДНК, РНК?
  • 17. Что такое «комплементарность» в расположении нуклеотидов ДНК?
  • 18. Чем отличается РНК от ДНК?
  • 19. Какие разновидности РНК вы знаете? Какова их роль в клетке?
  • 20. В чем сходство и различия между белками и нуклеиновыми кислотами?
  • 21. Кем и когда предложена модель пространственной организации ДНК?
  • 22. Какими параметрами характеризуется двойная спираль ДНК?
  • 23. Каковы принципы соединения двух цепей в спирали ДНК?
  • 24. Каковы основные функции ДНК как материала наследственности?
  Посмотреть оригинал < Предыдущая СОДЕРЖАНИЕ Следующая >
   

Смотрите также




Логин
Пароль
Регистрация
Забыли пароль?
[ 2 июня 2012 ]   Кружок пауэрлифтинга и жима лежа
    В нашем клубе успешно начал работу "кружок" пауэрлифтинга и жима лёжа. Наши члены кружка успешно выступили и завоевали призовые места на прошедшем 26-27 мая чемпионате Приволжского Федерального Округа по пауэрлифтингу и жиму лёжа. Мы с радостью приглашаем всех желающих в наш коллектив. Начало работы кружка суббота в 14-30.

[ 5 октября 2012 ]   Как вести себя в тренажерном зале
    Посещение нового тренажерного зала – превосходный способ улучшить собственную мотивацию и режим занятий. Однако спортзал иногда пугает тех, кто никогда ранее в него не ходил. Причем касается это не одних лишь новичков. Даже бывалые члены спортивных клубов иногда пребывают в замешательстве от множества неизвестных им тренажеров и множества накачанных людей. Мы поможем вам и дадим несколько советов, которые помогут вам ощущать себя в тренажерном зале рискованнее.

[ 12 апреля 2012 ]   Советы новичкам. Собираемся в тренажерный зал.
    Вы взяли себя в руки и с завтрашнего дня начинаете ходить в спортзал? Отлично! Вам следует учесть некоторые нюансы.

  Содержание, карта сайта.